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- PDB-7ajn: Crystal Structure of the first bromodomain of BRD4 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ajn
タイトルCrystal Structure of the first bromodomain of BRD4 in complex with a BzD ligand
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードTRANSCRIPTION / Bromodomain / small molecule / benzo-diazepine / adamantane / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RGW / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Picaud, S. / Hassel-Hart, S. / Tobias, K. / Spencer, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Filippakopoulos, P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N010051/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of the first bromodomain of BRD4 in complex with a BzD ligand
著者: Picaud, S. / Hassel-Hart, S. / Tobias, K. / Spencer, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Filippakopoulos, P.
履歴
登録2020年9月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7123
ポリマ－15,0991
非ポリマー6122
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area7640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.265, 44.706, 78.742
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15099.380 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3 / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-RGW / ~{N}-(1-adamantylmethyl)-2-[(7~{R},9~{S})-7-(4-chlorophenyl)-4,5,13-trimethyl-3-thia-1,8,11,12-tetrazatricyclo[8.3.0.0^{2,6}]trideca-2(6),4,10,12-tetraen-9-yl]ethanamide


分子量: 550.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H36ClN5OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 30% PEG1000 0.1M MIB pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→78.742 Å / Num. all: 20753 / Num. obs: 20753 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 12.7 % / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.139 / Rsym value: 0.133 / Net I/av σ(I): 4.3 / Net I/σ(I): 12.1 / Num. measured all: 264446
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.48-1.5613.21.5220.54300532550.4331.5831.5222100
1.56-1.6512.81.0020.73949230790.2891.0441.0023100
1.65-1.7713.30.6951.13840228970.1970.7230.6954.5100
1.77-1.9112.80.4531.62840022120.130.4720.4536.482.3
1.91-2.0911.70.272.61522912970.080.2820.279.551.5
2.09-2.3412.10.1614.42493520660.0480.1680.16114.790.1
2.34-2.713.30.1225.82673520090.0350.1270.12219.6100
2.7-3.3113.10.0838.12282317370.0240.0870.08327.3100
3.31-4.6811.60.0569.51600913820.0170.0580.05636.4100
4.68-78.74211.50.0521194168190.0160.0540.05235.899.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å38.88 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OSS

2oss


解像度: 1.48→38.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 2.511 / SU ML: 0.049 / SU R Cruickshank DPI: 0.0739 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1904 1002 4.8 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.1672 19696 91.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.31 Å2 / Biso mean: 17.498 Å2 / Biso min: 10.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å2-0 Å20 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.48→38.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1061 0 42 118 1221
Biso mean--19.21 26.51 -
残基数----127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0131138
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171036
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1831.7011554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5491.582434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5715126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72825.08857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.51915197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.196153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02207
LS精密化 シェル解像度: 1.48→1.518 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 71 -
Rwork0.256 1550 -
all-1621 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.6024 Å / Origin y: 25.9622 Å / Origin z: 8.7344 Å
111213212223313233
T0.0217 Å2-0.0038 Å2-0.0059 Å2-0.0387 Å20.0038 Å2--0.0491 Å2
L0.5994 °20.0618 °20.1054 °2-0.9386 °20.0952 °2--0.9483 °2
S-0.0189 Å °-0.0337 Å °0.0318 Å °0.0297 Å °0.023 Å °0.0252 Å °-0.0719 Å °-0.0075 Å °-0.0041 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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