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- PDB-7aie: Crystal structure of a truncated form of the KLC1-TPR domain ([A1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aie
タイトルCrystal structure of a truncated form of the KLC1-TPR domain ([A1-B5] fragment) - Monoclinic crystal form
要素Kinesin light chain 1
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin Light Chain / kinesin1 / TPR domain / Kif5 / accesosry protein
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / kinesin complex / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / stress granule disassembly / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / MHC class II antigen presentation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants ...RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / kinesin complex / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / stress granule disassembly / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / MHC class II antigen presentation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / growth cone / cytoplasmic vesicle / microtubule / cell adhesion / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin light chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.287 Å
データ登録者Menetrey, J. / Llinas, P.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural investigations of the dynamics of the TPR domain of kinesin light chain
著者: Menetrey, J. / Llinas, P.
履歴
登録2020年9月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin light chain 1
B: Kinesin light chain 1
C: Kinesin light chain 1
D: Kinesin light chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,3586
ポリマ－114,3094
非ポリマー492
水00
1
A: Kinesin light chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6022
ポリマ－28,5771
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kinesin light chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6022
ポリマ－28,5771
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Kinesin light chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5771
ポリマ－28,5771
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Kinesin light chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5771
ポリマ－28,5771
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.490, 72.710, 110.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.050, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Kinesin light chain 1 / KLC 1


分子量: 28577.311 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLC1, KLC, KNS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07866
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG8000, 0.6M magnesium acetate, 50mM sodium cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.287→46.33 Å / Num. obs: 17338 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 4.55
反射 シェル解像度: 3.287→3.48 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.93 / Num. unique obs: 2626 / CC1/2: 0.537

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (6-FEB-2020)精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5OJ8

5oj8


解像度: 3.287→46.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.467
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2496 867 5 %RANDOM
Rwork0.2014 ---
obs0.2037 17336 98.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 168.66 Å2 / Biso mean: 116.08 Å2 / Biso min: 62.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-20.2538 Å20 Å2-5.5388 Å2
2---33.8247 Å20 Å2
3---13.5709 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.53 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.287→46.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5985 0 2 0 5987
Biso mean--72.01 --
残基数----827
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1939SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1093HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6105HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion846SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4926SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6105HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8364HARMONIC20.93
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.37
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.34
LS精密化 シェル解像度: 3.29→3.32 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 20 4.95 %
Rwork0.3244 384 -
all0.3237 404 -
obs--69.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.58180.65122.21180.90470.13952.38860.2221-0.5646-0.65130.1097-0.165-0.07670.2156-0.08-0.0571-0.2229-0.0675-0.0345-0.12080.0601-0.386613.141914.475527.6441
28.947-0.6419-1.98820.21560.77661.48740.07570.50930.6743-0.1189-0.11350.0244-0.214-0.20590.0379-0.32370.0241-0.00660.03370.0458-0.33817.652944.94727.7877
37.2583-0.2349-0.52211.035-0.04321.64330.05020.61210.0682-0.04520.0530.2953-0.212-0.4217-0.1031-0.33260.07950.04360.175-0.0253-0.433934.099518.9633-0.1315
49.35240.7665-0.07171.8096-0.02031.3553-0.0462-0.546-0.12950.1113-0.06260.42750.29-0.52750.1088-0.37830.02-0.11370.0688-0.209-0.428428.769740.385655.5369
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A210 - 416
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B210 - 417
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C210 - 416
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D210 - 416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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