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万見
- PDB-7aal: Crystal structure of the F-BAR domain of PSTIPIP1, G258A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aal
タイトルCrystal structure of the F-BAR domain of PSTIPIP1, G258A mutant
要素Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / pyogenic arthritis / pyoderma gangrenosum and acne (PAPA) / Inflammatory response / membrane binding
機能・相同性
機能・相同性情報


uropod / cleavage furrow / The NLRP3 inflammasome / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / endocytosis / lamellipodium / cytoskeleton / cell adhesion / inflammatory response / innate immune response ...uropod / cleavage furrow / The NLRP3 inflammasome / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / endocytosis / lamellipodium / cytoskeleton / cell adhesion / inflammatory response / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PSTPIP1, SH3 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / SH3 domain ...PSTPIP1, SH3 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Manso, J.A. / Alcon, P. / Bayon, Y. / Alonso, A. / de Pereda, J.M.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Other private スペイン
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2022
タイトル: PSTPIP1-LYP phosphatase interaction: structural basis and implications for autoinflammatory disorders.
著者: Manso, J.A. / Marcos, T. / Ruiz-Martin, V. / Casas, J. / Alcon, P. / Sanchez Crespo, M. / Bayon, Y. / de Pereda, J.M. / Alonso, A.
履歴
登録2020年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / pdbx_related_exp_data_set
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年2月8日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1
B: Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5492
ポリマ－68,5492
非ポリマー00
水5,585310
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10030 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area28990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.191, 73.023, 205.248
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUMETMET(chain 'A' and (resid 5 through 35 or resid 37...AA5 - 358 - 38
12LYSLYSMETMET(chain 'A' and (resid 5 through 35 or resid 37...AA37 - 12340 - 126
13ARGARGARGARG(chain 'A' and (resid 5 through 35 or resid 37...AA125 - 228128 - 231
14ALAALAASPASP(chain 'A' and (resid 5 through 35 or resid 37...AA230 - 289233 - 292
25LEULEUMETMET(chain 'B' and (resid 5 through 35 or resid 37...BB5 - 358 - 38
26LYSLYSMETMET(chain 'B' and (resid 5 through 35 or resid 37...BB37 - 12340 - 126
27ARGARGARGARG(chain 'B' and (resid 5 through 35 or resid 37...BB125 - 228128 - 231
28ALAALAASPASP(chain 'B' and (resid 5 through 35 or resid 37...BB230 - 289233 - 292

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要素

#1: タンパク質 Proline-serine-threonine phosphatase-interacting protein 1 / PEST phosphatase-interacting protein 1 / CD2-binding protein 1 / H-PIP


分子量: 34274.559 Da / 分子数: 2 / 変異: G258A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSTPIP1, CD2BP1 / プラスミド: pETEV15b / 詳細 (発現宿主): Based on pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O43586
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Bis-Tris-propane (pH 6.5), 15% (w/v) PEG 3350, 0.25 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→102.62 Å / Num. obs: 30894 / % possible obs: 59.4 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 30.46 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.974→2.172 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 1.477 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1545 / CC1/2: 0.481 / Rsym value: 1.477 / % possible all: 12.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSJan 31, 2020データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
STARANISO2.3.28データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WPE

4wpe


解像度: 1.97→102.62 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.8754
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 1568 5.08 %
Rwork0.1861 29314 -
obs0.1879 30882 59.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→102.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4659 0 0 310 4969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00134756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.36846385
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0276676
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0017852
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.96621865
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.97-2.030.381460.298265X-RAY DIFFRACTION6.05
2.11-2.190.30271050.26271712X-RAY DIFFRACTION39.18
2.2-2.290.2859830.26371766X-RAY DIFFRACTION39.54
2.29-2.420.26161360.25412507X-RAY DIFFRACTION56.73
2.42-2.570.25431350.24122848X-RAY DIFFRACTION63.68
2.57-2.770.27431190.26022383X-RAY DIFFRACTION53.69
2.77-3.040.25782020.21814038X-RAY DIFFRACTION89.43
3.04-3.480.24142320.19414525X-RAY DIFFRACTION100
3.48-4.390.2022440.14534567X-RAY DIFFRACTION99.96
4.39-102.620.17763060.15594703X-RAY DIFFRACTION99.8
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.113064770275-0.00849510041110.129662570751-0.003882564914830.06529507362170.150316840550.0171774192853-0.003792885403860.0003159600846160.0147803279396-0.017023136202-0.0008328932556010.0142016132788-0.0247507671717-0.03217109377270.170932717871-0.0208536920869-0.03574519421720.1441629095350.06554835102130.153934602526-37.267386197430.662993937-42.76970694
20.388976301284-0.01762019522290.3211740961040.0545110538905-0.07202106582470.3637201845730.000820726885176-0.1263783480270.0242295489097-0.029172543420.0263386667053-0.0125182771831-0.0173788393959-0.1655059309130.157810787880.09071950190.00744679663454-0.01181015626020.1811226104220.04231429443320.08456807168532.6436168173133.8923197015-5.8608212491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 289 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 5 through 289 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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