登録情報 データベース : PDB / ID : 7a6w 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Structure of the FKBP51FK1 domain in complex with the macrocyclic SAFit analogue 33-(Z) 要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 詳細 キーワード ISOMERASE / Inhibitor / Complex / SAFit / FKBP機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding ... FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 Tetratricopeptide repeat / : / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ... Tetratricopeptide repeat / : / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily 類似検索 - ドメイン・相同性 Chem-R3E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 類似検索 - 構成要素生物種 Homo sapiens (ヒト)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.85 Å 詳細データ登録者 Bauder, M. / Meyners, C. / Purder, P. / Merz, S. / Voll, A. / Heymann, T. / Hausch, F. 資金援助 ドイツ, 1件 詳細 詳細を隠す組織 認可番号 国 German Research Foundation (DFG) HA5565-5/1 ドイツ
引用ジャーナル : J.Med.Chem. / 年 : 2021タイトル : Structure-Based Design of High-Affinity Macrocyclic FKBP51 Inhibitors.著者 : Bauder, M. / Meyners, C. / Purder, P.L. / Merz, S. / Sugiarto, W.O. / Voll, A.M. / Heymann, T. / Hausch, F. 履歴 登録 2020年8月27日 登録サイト : PDBE / 処理サイト : PDBE改定 1.0 2021年3月17日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2021年4月7日 Group : Database references / カテゴリ : citation / citation_authorItem : _citation.journal_volume / _citation.page_first ... _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID 改定 1.2 2024年1月31日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : atom_type / chem_comp_atom ... atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item : _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ... _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
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