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- PDB-7a2o: Crystal structure of the Fyn SH3 domain L112V-S114N-S115T-E121L-R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a2o
タイトルCrystal structure of the Fyn SH3 domain L112V-S114N-S115T-E121L-R123H mutant at pH 4.5
要素Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードPROTEIN BINDING / beta barrel / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / regulation of glutamate receptor signaling pathway ...response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / CD28 co-stimulation / positive regulation of protein localization to membrane / activated T cell proliferation / CRMPs in Sema3A signaling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / FLT3 signaling through SRC family kinases / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / Nef and signal transduction / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / Regulation of KIT signaling / tau-protein kinase activity / CTLA4 inhibitory signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / EPHA-mediated growth cone collapse / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / response to amyloid-beta / glial cell projection / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to glycine / FCGR activation / alpha-tubulin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of protein targeting to membrane / ephrin receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / forebrain development / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Signaling by ERBB2 / negative regulation of protein ubiquitination / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / T cell costimulation / EPHB-mediated forward signaling / ephrin receptor binding / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / learning / actin filament / Regulation of signaling by CBL / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / axon guidance / non-specific protein-tyrosine kinase / neuron migration / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / protein catabolic process / modulation of chemical synaptic transmission / tau protein binding / Signaling by SCF-KIT / negative regulation of protein catabolic process / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of protein localization to nucleus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / calcium ion transport / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / disordered domain specific binding
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.94 Å
Model detailsFyn-SH3-RT chimeric construction
データ登録者Camara-Artigas, A. / Plaza-Garrido, M. / Salinas-Garcia, M.C.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBIO2016-78020-R スペイン
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of the Fyn SH3 domain L112V-S114N-S115T-E121L-R123H mutant at pH 4.5
著者: Camara-Artigas, A. / Plaza-Garrido, M. / Salinas-Garcia, M.C.
履歴
登録2020年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9382
ポリマ－6,7871
非ポリマー1501
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area310 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area4050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.139, 32.127, 59.656
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn / Proto-oncogene Syn / Proto-oncogene c-Fyn / Src-like kinase / SLK / p59-Fyn


分子量: 6787.357 Da / 分子数: 1 / 変異: L112V S114N S115T E121L R123H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / プラスミド: pHTP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.2 % / Mosaicity: 0.12 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 5% PEG 300, 1.5 ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97879 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.94→59.66 Å / Num. obs: 69035 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
0.94-0.993.70.5171818549710.750.2980.6012.592.1
2.96-59.665.90.056778813300.9950.0250.06133.199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.18.2-3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UA6

3ua6


解像度: 0.94→21.86 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.44 / 位相誤差: 16.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1753 3362 4.87 %
Rwork0.151 65673 -
obs0.1522 69035 96.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 54.14 Å2 / Biso mean: 14.9456 Å2 / Biso min: 7.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.94→21.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数476 0 24 85 585
Biso mean--30.61 26.69 -
残基数----60
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
0.94-0.950.29611150.2791898201368
0.95-0.960.2821180.25922211232978
0.96-0.980.25111650.23232589275493
0.98-0.990.22021640.20362781294598
0.99-1.010.22891570.18422803296099
1.01-1.030.17951370.172728082945100
1.03-1.050.17551470.16128082955100
1.05-1.070.16391240.14642860298499
1.07-1.090.1651190.15112783290298
1.09-1.120.13121540.14362822297699
1.12-1.150.15831400.13872808294899
1.15-1.180.14371180.13128102928100
1.18-1.210.18021250.129728793004100
1.21-1.250.15381340.13842779291399
1.25-1.30.15941280.133428352963100
1.3-1.350.13651270.13832841296899
1.35-1.410.17621310.13542829296099
1.41-1.480.14971430.13712780292399
1.48-1.580.13251530.13522811296499
1.58-1.70.15991380.141728422980100
1.7-1.870.17681230.14992801292498
1.87-2.140.17661750.14612742291798
2.14-2.70.19481680.1622774294299
2.7-21.860.18141590.15482779293899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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