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- PDB-7a1f: Crystal structure of human 5' exonuclease Appollo in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a1f
タイトルCrystal structure of human 5' exonuclease Appollo in complex with 5'dAMP
要素5' exonuclease Apollo
キーワードLYASE / DCLRE1B / SNM1B / exonuclease / Apollo
機能・相同性
機能・相同性情報


telomeric 3' overhang formation / telomeric loop formation / protection from non-homologous end joining at telomere / telomere maintenance via telomere lengthening / 5'-3' exonuclease activity / telomere capping / 5'-3' DNA exonuclease activity / interstrand cross-link repair / telomere maintenance / Fanconi Anemia Pathway ...telomeric 3' overhang formation / telomeric loop formation / protection from non-homologous end joining at telomere / telomere maintenance via telomere lengthening / 5'-3' exonuclease activity / telomere capping / 5'-3' DNA exonuclease activity / interstrand cross-link repair / telomere maintenance / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via nonhomologous end joining / beta-lactamase activity / beta-lactamase / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nuclear body / centrosome / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair metallo-beta-lactamase / DNA repair metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / : / NICKEL (II) ION / 5' exonuclease Apollo
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Newman, J.A. / Baddock, H.T. / Mukhopadhyay, S.M.M. / Burgess-Brown, N.A. / von Delft, F. / Arrowshmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UK 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: A phosphate binding pocket is a key determinant of exo- versus endo-nucleolytic activity in the SNM1 nuclease family.
著者: Baddock, H.T. / Newman, J.A. / Yosaatmadja, Y. / Bielinski, M. / Schofield, C.J. / Gileadi, O. / McHugh, P.J.
履歴
登録2020年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5' exonuclease Apollo
L: 5' exonuclease Apollo
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,86910
ポリマ－77,3152
非ポリマー1,5548
水10,196566
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area29940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.121, 54.183, 72.109
Angle α, β, γ (deg.)75.480, 74.330, 63.090
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 5' exonuclease Apollo / DNA cross-link repair 1B protein / SNM1 homolog B / hSNM1B


分子量: 38657.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCLRE1B, SNM1B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9H816, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物
ChemComp-D5M / 2'-DEOXYADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / dAMP


分子量: 331.222 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 566 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Ammonium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→68.65 Å / Num. obs: 55714 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 23.76 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 123105 / Scaling rejects: 3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2.3 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.840.622762233680.6520.5160.8121.395.5
9-68.650.02510254480.9860.020.03225.495.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.31データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AHO

5aho


解像度: 1.8→43.953 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 27.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2226 2823 5.07 %
Rwork0.1773 52859 -
obs0.1796 55682 93.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.6 Å2 / Biso mean: 31.9746 Å2 / Biso min: 13.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→43.953 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5247 0 38 566 5851
Biso mean--40.44 37.85 -
残基数----667
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075488
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9037495
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055854
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006938
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3573223
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8-1.8310.39581390.3262270696
1.831-1.86430.32571420.2886273095
1.8643-1.90020.3141480.2761268996
1.9002-1.9390.2881750.2634182763
1.939-1.98110.31061420.2444269496
1.9811-2.02720.32761200.2297274996
2.0272-2.07790.30661090.2381208173
2.0779-2.13410.26561420.2119271397
2.1341-2.19690.27141800.1967274497
2.1969-2.26780.26351370.1937221579
2.2678-2.34890.27571140.1889276397
2.3489-2.44290.25021330.1914274597
2.4429-2.55410.24911510.1885275998
2.5541-2.68870.24481570.1849277098
2.6887-2.85710.2191650.1847278798
2.8571-3.07770.20831810.1793273098
3.0777-3.38730.23431590.1757278598
3.3873-3.87720.20911250.1486282598
3.8772-4.88380.13871260.1277279598
4.8838-43.9530.16051780.139275298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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