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- PDB-6zk7: Crystal Structure of human PYROXD1/FAD complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zk7
タイトルCrystal Structure of human PYROXD1/FAD complex
要素Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase domain-containing protein 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / redox regulation / NAD(P)(H) binding / tRNA ligase complex / flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体 / sarcomere / cellular response to oxidative stress / oxidoreductase activity / nucleus
類似検索 - 分子機能
NADH-rubredoxin oxidoreductase, C-terminal / Rubredoxin NAD+ reductase C-terminal domain / : / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Meinhart, A. / Asanovic, I. / Martinez, J. / Clausen, T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2021
タイトル: The oxidoreductase PYROXD1 uses NAD(P) + as an antioxidant to sustain tRNA ligase activity in pre-tRNA splicing and unfolded protein response.
著者: Asanovic, I. / Strandback, E. / Kroupova, A. / Pasajlic, D. / Meinhart, A. / Tsung-Pin, P. / Djokovic, N. / Anrather, D. / Schuetz, T. / Suskiewicz, M.J. / Sillamaa, S. / Kocher, T. / ...著者: Asanovic, I. / Strandback, E. / Kroupova, A. / Pasajlic, D. / Meinhart, A. / Tsung-Pin, P. / Djokovic, N. / Anrather, D. / Schuetz, T. / Suskiewicz, M.J. / Sillamaa, S. / Kocher, T. / Beveridge, R. / Nikolic, K. / Schleiffer, A. / Jinek, M. / Hartl, M. / Clausen, T. / Penninger, J. / Macheroux, P. / Weitzer, S. / Martinez, J.
履歴
登録2020年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAAA: Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7632
ポリマ－56,9781
非ポリマー7861
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area21060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.230, 101.230, 143.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Space group name HallP312(x,y,z+1/3)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: -y,-x,-z+2/3
#5: -x+y,y,-z+1/3
#6: x,x-y,-z

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要素

#1: タンパク質 Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase domain-containing protein 1


分子量: 56977.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYROXD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WU10, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.38 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 2 M (NH4)2SO4 0.5 g/ml PEG 400 100 mM MES-NaOH pH 6.7 100 mM CH3COOLi 5 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 26957 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 13.58
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.24 / Num. unique obs: 1997 / CC1/2: 0.561 / Rrim(I) all: 1.864 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BV6

4bv6


解像度: 3.2→19.95 Å / SU ML: 0.3958 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.6783
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2344 1350 5.01 %
Rwork0.2166 25593 -
obs0.2175 26943 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 123.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3327 0 53 0 3380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00253450
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55894665
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432521
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0029585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.17741287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.310.36911360.34432576X-RAY DIFFRACTION99.56
3.31-3.450.36611330.28752544X-RAY DIFFRACTION99.74
3.45-3.60.29111380.27862564X-RAY DIFFRACTION99.78
3.6-3.790.26461370.25422525X-RAY DIFFRACTION99.63
3.79-4.030.25821360.23252571X-RAY DIFFRACTION99.74
4.03-4.330.19731260.19992565X-RAY DIFFRACTION99.78
4.33-4.770.25541380.1882544X-RAY DIFFRACTION99.04
4.77-5.440.17841350.19342547X-RAY DIFFRACTION99.37
5.44-6.810.25331370.2322580X-RAY DIFFRACTION100
6.82-19.950.19511340.18812577X-RAY DIFFRACTION99.96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.04953573444-0.7836099058970.2406801425976.219576543150.02219692539354.095856511640.4019133209540.7061960833960.1094539917-0.424666526911-0.4158051683330.514385695727-0.347408043698-0.3775912052491.92800847549E-81.062981868710.1305562993150.06518247049131.400347723650.1688539139171.17124070381-31.93087910571.49898687545-16.1552117498
23.35137138911-0.0298837455504-1.304007217521.02611094172-0.2384214019221.537269904390.1602218319240.162586898169-0.1250141330160.118841022583-0.1003082733390.4505279775530.0585521858197-0.4992256527125.59240179978E-91.22029394549-0.04547305013740.07268629255361.302524014250.04686295003631.26537558188-46.0409076578-9.923661066026.95655949069
31.53638667913-1.832929888230.5182780763362.124301321050.3511507898232.78916720065-0.04671826386570.009251427310180.9547817706860.03233713378680.217565883561-0.343057285918-1.178863107490.747899599182.98740258611E-71.38264928268-0.06252098310520.195388672891.274651577260.1176835960791.37467648558-29.151953064911.6537237588-4.20876561814
43.3182409753-1.50695818631-0.884401317384.28673333417-0.2031552328792.457208956540.1394407379870.08254577165091.090695572920.167917291219-0.132268608784-0.360861071804-0.767125500618-0.09321259253943.64257509671E-81.531488893240.06259012672840.2696266075241.307916677880.0896270985111.38893619715-42.346748305117.015210960316.1166697404
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: AAAA / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 11 through 112 )11 - 1121 - 102
22chain 'A' and (resid 113 through 375 )113 - 375103 - 309
33chain 'A' and (resid 376 through 413 )376 - 413310 - 347
44chain 'A' and (resid 414 through 491 )414 - 491348 - 425

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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