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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zig | ||||||
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タイトル | Topological model of the p2 virion baseplate in activated conformation (closed Tal trimer) | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRAL PROTEIN / lactococcal siphophage p2 / baseplate / receptor-binding protein / Distal Tail protein / Tail-associated lysin | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail, baseplate / virus tail / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Lactococcus phage p2 (ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 42.2 Å | ||||||
データ登録者 | Spinelli, S. / Cambillau, C. / Goulet, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Viruses / 年: 2020 タイトル: Structural Insights into Lactococcal Siphophage p2 Baseplate Activation Mechanism. 著者: Silvia Spinelli / Denise Tremblay / Sylvain Moineau / Christian Cambillau / Adeline Goulet / 要旨: Virulent phages infecting , an industry-relevant bacterium, pose a significant risk to the quality of the fermented milk products. Phages of the Skunavirus genus are by far the most isolated ...Virulent phages infecting , an industry-relevant bacterium, pose a significant risk to the quality of the fermented milk products. Phages of the Skunavirus genus are by far the most isolated lactococcal phages in the cheese environments and phage p2 is the model siphophage for this viral genus. The baseplate of phage p2, which is used to recognize its host, was previously shown to display two conformations by X-ray crystallography, a rested state and an activated state ready to bind to the host. The baseplate became only activated and opened in the presence of Ca. However, such an activated state was not previously observed in the virion. Here, using nanobodies binding to the baseplate, we report on the negative staining electron microscopy structure of the activated form of the baseplate directly observed in the p2 virion, that is compatible with the activated baseplate crystal structure. Analyses of this new structure also established the presence of a second distal tail (Dit) hexamer as a component of the baseplate, the topology of which differs largely from the first one. We also observed an uncoupling between the baseplate activation and the tail tip protein (Tal) opening, suggesting an infection mechanism more complex than previously expected. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6zig.cif.gz | 272 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6zig.ent.gz | 201.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6zig.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6zig_validation.pdf.gz | 727.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6zig_full_validation.pdf.gz | 727.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6zig_validation.xml.gz | 97 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6zig_validation.cif.gz | 153.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zi/6zig ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zi/6zig | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28668.057 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lactococcus phage p2 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q71AW2 #2: タンパク質 | 分子量: 34511.992 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lactococcus phage p2 (ウイルス) / 参照: UniProt: D3WAD3 #3: タンパク質 | 分子量: 42883.266 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lactococcus phage p2 (ウイルス) / 参照: UniProt: D3KFX4 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Lactococcus virus P2 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Lactococcus virus P2 (ウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Lactococcus lactis |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO |
染色 | タイプ: NEGATIVE / 染色剤: uranyl acetate |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI SPIRIT |
電子銃 | 電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 293 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 42.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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