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万見
- PDB-6zek: Crystal structure of mouse CSAD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zek
タイトルCrystal structure of mouse CSAD
要素Cysteine sulfinic acid decarboxylase
キーワードLYASE / amino acid decarboxylase / pyridoxal phosphate / cysteine sulphinic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


L-cysteine catabolic process to hypotaurine / sulfinoalanine decarboxylase / sulfinoalanine decarboxylase activity / L-cysteine catabolic process to taurine / aspartate 1-decarboxylase / aspartate 1-decarboxylase activity / taurine metabolic process / taurine biosynthetic process / carboxy-lyase activity / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Cysteine sulfinic acid decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mahootchi, E. / Raasakka, A. / Haavik, J. / Kursula, P.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2021
タイトル: Structure and substrate specificity determinants of the taurine biosynthetic enzyme cysteine sulphinic acid decarboxylase.
著者: Mahootchi, E. / Raasakka, A. / Luan, W. / Muruganandam, G. / Loris, R. / Haavik, J. / Kursula, P.
履歴
登録2020年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
B: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
C: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
D: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,85726
ポリマ－234,6964
非ポリマー1,16122
水11,403633
1
A: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
C: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,95913
ポリマ－117,3482
非ポリマー61111
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14800 Å2
ΔGint-198 kcal/mol
Surface area31890 Å2
手法PISA
2
B: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
D: Cysteine sulfinic acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,89813
ポリマ－117,3482
非ポリマー55011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14030 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area31870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.940, 113.260, 113.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.808, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Cysteine sulfinic acid decarboxylase / Aspartate 1-decarboxylase / Cysteine-sulfinate decarboxylase / Sulfinoalanine decarboxylase


分子量: 58674.059 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Csad / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9DBE0, sulfinoalanine decarboxylase, aspartate 1-decarboxylase

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非ポリマー , 5種, 655分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 633 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 38.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.15 M KBr, 30% PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 96877 / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 32.3 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rrim(I) all: 0.151 / Rsym value: 0.125 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 6937 / CC1/2: 0.389 / Rrim(I) all: 1.411 / Rsym value: 1.165 / % possible all: 88.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2jis

2jis


解像度: 2.1→46.89 Å / SU ML: 0.2833 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.1435
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2352 1999 2.06 %
Rwork0.1794 94825 -
obs0.1806 96824 90.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15000 0 46 633 15679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007215339
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.863720741
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04522288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00542676
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.16455707
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.150.35221380.31456534X-RAY DIFFRACTION88.36
2.15-2.210.3191430.28416769X-RAY DIFFRACTION90.54
2.21-2.280.35771460.26126902X-RAY DIFFRACTION92.75
2.28-2.350.31551460.23316969X-RAY DIFFRACTION93.38
2.35-2.430.30991460.22056917X-RAY DIFFRACTION92.89
2.43-2.530.25281440.19886848X-RAY DIFFRACTION92.16
2.53-2.650.24361410.18446709X-RAY DIFFRACTION90.14
2.65-2.790.23431480.17636927X-RAY DIFFRACTION92.73
2.79-2.960.24011440.16716869X-RAY DIFFRACTION92.2
2.96-3.190.25491440.16986805X-RAY DIFFRACTION91.29
3.19-3.510.21631410.16226728X-RAY DIFFRACTION89.71
3.51-4.020.19721410.14586665X-RAY DIFFRACTION88.77
4.02-5.060.17841400.14186645X-RAY DIFFRACTION88.77
5.06-46.890.22131370.17886538X-RAY DIFFRACTION85.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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