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- PDB-6zbi: Ternary complex of Calmodulin bound to 2 molecules of NHE1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zbi
タイトルTernary complex of Calmodulin bound to 2 molecules of NHE1
要素
  • Calmodulin-1
  • Sodium/hydrogen exchanger 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Complex / NHE1 / Calmodulin / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium:proton antiporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cation-transporting ATPase complex / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / positive regulation of calcium:sodium antiporter activity / Hyaluronan uptake and degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / sodium:proton antiporter activity ...sodium:proton antiporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cation-transporting ATPase complex / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / positive regulation of calcium:sodium antiporter activity / Hyaluronan uptake and degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / sodium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / maintenance of cell polarity / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of pH / sodium ion export across plasma membrane / cellular response to acidic pH / cardiac muscle cell differentiation / ion binding / sodium ion import across plasma membrane / protein phosphatase 2B binding / intracellular sodium ion homeostasis / cardiac muscle cell contraction / response to acidic pH / regulation of stress fiber assembly / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / CaM pathway / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / cellular response to cold / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / cellular response to antibiotic / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of focal adhesion assembly / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of the force of heart contraction / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / cellular response to organic cyclic compound / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / intercalated disc / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / calcium channel inhibitor activity / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / monoatomic ion transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / proton transmembrane transport / T-tubule / calcium channel complex / cellular response to epinephrine stimulus / substantia nigra development / response to muscle stretch
類似検索 - 分子機能
Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site ...Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Sodium/hydrogen exchanger 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Prestel, A. / Kragelund, B.B. / Pedersen, E.S. / Pedersen, S.F. / Sjoegaard-Frich, L.M.
資金援助 デンマーク, 2件
組織認可番号国
Danish National Research Foundation4181-00344 デンマーク
Novo Nordisk FoundationSYNERGY デンマーク
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Dynamic Na + /H + exchanger 1 (NHE1) - calmodulin complexes of varying stoichiometry and structure regulate Ca 2+ -dependent NHE1 activation.
著者: Sjogaard-Frich, L.M. / Prestel, A. / Pedersen, E.S. / Severin, M. / Kristensen, K.K. / Olsen, J.G. / Kragelund, B.B. / Pedersen, S.F.
履歴
登録2020年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Sodium/hydrogen exchanger 1
C: Sodium/hydrogen exchanger 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6927
ポリマ－25,5313
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area3150 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area16290 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pET5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): codonPlus (DE3)-RP / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Sodium/hydrogen exchanger 1 / APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute ...APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute carrier family 9 member 1


分子量: 4405.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC9A1, APNH1, NHE1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 pLysS / 参照: UniProt: P19634
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
121isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
131isotropic13D 1H-15N NOESY
141isotropic13D 1H-15N NOESY 12C/14N filtered
151isotropic13D 1H-13C NOESY 12C/14N filtered
193isotropic13D 1H-13C NOESY
183isotropic13D 1H-15N NOESY
173isotropic13D 1H-13C NOESY 12C/14N filtered
163isotropic13D 1H-15N NOESY 12C/14N filtered
1101isotropic13D HNCO
1201isotropic13D HN(CA)CB
1191isotropic13D HN(CA)CO
1181isotropic13D C(CO)NH
1171isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1161isotropic13D HBHA(CO)NH
1153isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1143isotropic13D HBHA(CO)NH
1133isotropic13D HNCO
1123isotropic13D HN(CA)CB
1113isotropic13D CBCA(CO)NH
1213isotropic13D HN(CA)CO
1221isotropic12D 1H-13C HSQC
1231isotropic12D 1H-15N HSQC
1243isotropic12D 1H-13C HSQC
1253isotropic12D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin, 1.15 mM Sodium/Hydrogen exchanger 1 (NHE1, SLC9A1), 95% H2O/5% D2OD95% H2O/5% D2O
solution31 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Sodium/Hydrogen exchanger 1 (NHE1, SLC9A1), 0.5 mM Calmodulin, 95% H2O/5% D2OE95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMCalmodulin[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1.15 mMSodium/Hydrogen exchanger 1 (NHE1, SLC9A1)natural abundance1
1 mMSodium/Hydrogen exchanger 1 (NHE1, SLC9A1)[U-99% 13C; U-99% 15N]3
0.5 mMCalmodulinnatural abundance3
試料状態イオン強度: 120 mM / Ionic strength err: 10 / Label: NMR / pH: 7.5 / PH err: 0.2 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 310 K / Temperature err: 0.2

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.44Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CYANA3.98.5Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpin3.5Bruker Biospin解析
qMDDKazimierczuk, Orekhov解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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