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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zbh | ||||||
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タイトル | Merozoite surface protein 1 (MSP-1) from Plasmodium falciparum, alternative conformation 5 | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Merozoite surface protein 1 / malaria / Plasmodium falciparum / MSP-1 / p190 / GPI-anchored membrane protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
データ登録者 | Dijkman, P.M. / Kudryashev, M. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021 タイトル: Structure of the merozoite surface protein 1 from . 著者: Patricia M Dijkman / Tanja Marzluf / Yingyi Zhang / Shih-Ying Scott Chang / Dominic Helm / Michael Lanzer / Hermann Bujard / Mikhail Kudryashev / 要旨: The merozoite surface protein 1 (MSP-1) is the most abundant protein on the surface of the erythrocyte-invading merozoite, the causative agent of malaria. MSP-1 is essential for merozoite formation, ...The merozoite surface protein 1 (MSP-1) is the most abundant protein on the surface of the erythrocyte-invading merozoite, the causative agent of malaria. MSP-1 is essential for merozoite formation, entry into and escape from erythrocytes, and is a promising vaccine candidate. Here, we present monomeric and dimeric structures of full-length MSP-1. MSP-1 adopts an unusual fold with a large central cavity. Its fold includes several coiled-coils and shows structural homology to proteins associated with membrane and cytoskeleton interactions. MSP-1 formed dimers through these domains in a concentration-dependent manner. Dimerization is affected by the presence of the erythrocyte cytoskeleton protein spectrin, which may compete for the dimerization interface. Our work provides structural insights into the possible mode of interaction of MSP-1 with erythrocytes and establishes a framework for future investigations into the role of MSP-1 in infection and immunity. #1: ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021 タイトル: Structure of the merozoite surface protein 1 from Plasmodium falciparum 著者: Dijkman, P.M. / Marzluf, T. / Zhang, Y. / Chang, S.Y.S. / Helm, D. / Lanzer, M. / Bujard, H. / Kudryashev, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6zbh.cif.gz | 419.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6zbh.ent.gz | 338.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6zbh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6zbh_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6zbh_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6zbh_validation.xml.gz | 43.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6zbh_validation.cif.gz | 65.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zb/6zbh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zb/6zbh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 11155MC 6zbcC 6zbdC 6zbeC 6zbfC 6zbgC 6zbjC 6zblC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10437 (タイトル: Single-particle cryo-EM of the full-length merozoite surface protein 1 from Plasmodium falciparum Data size: 34.0 TB Data #1: Unaligned movies of MSP-1 [micrographs - multiframe] Data #2: Unaligned movies of hdMSP-1 (dataset 1) [micrographs - multiframe] Data #3: Unaligned movies of hdMSP-1 (dataset 2) [micrographs - multiframe] Data #4: Unaligned movies of hdMSP-1 (dataset 3) [micrographs - multiframe] Data #5: Unaligned movies of hdMSP-1 (dataset 4) [micrographs - multiframe] Data #6: Final particle stack for hdMSP-1 conformation 1 [picked particles - single frame - processed] Data #7: Final particle stack for hdMSP-1 conformation 2 [picked particles - single frame - processed] Data #8: Final particle stack for MSP-1 main conformation [picked particles - single frame - processed] Data #9: Final particle stack for MSP-1 alternative conformation 1 [picked particles - single frame - processed] Data #10: Final particle stack for MSP-1 alternative conformation 2 [picked particles - single frame - processed] Data #11: Final particle stack for MSP-1 alternative conformation 3 [picked particles - single frame - processed] Data #12: Final particle stack for MSP-1 alternative conformation 4 [picked particles - single frame - processed] Data #13: Final particle stack for MSP-1 alternative conformation 5 [picked particles - single frame - processed]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 81773.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Subunit of the MSP-1 complex 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) 遺伝子: gp190/ MSA1/ MSP1/ PMMSA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q25922 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 20217.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Subunit of the MSP-1 complex 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) 遺伝子: msp1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: M1V901 |
#3: タンパク質 | 分子量: 46390.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Subunit of the MSP-1 complex 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) 遺伝子: msp1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: M1VNZ6 |
#4: タンパク質 | 分子量: 43243.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Subunit of the MSP-1 complex 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) 遺伝子: msp1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C4PDY5 |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Merozoite surface protein 1 (MSP-1) / タイプ: COMPLEX 詳細: Heteromeric assembly of p83/30 fusion and p38/42 fusion of MSP-1 from Plasmodium falciparum (monomer), processed with SUB-1 protease into the MSP-1 complex composed of the subunits p83, p30, p38, and p42 Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Heteromeric assembly of p83/30 fusion and p38/42 fusion of MSP-1 from Plasmodium falciparum (monomer), processed with SUB-1 protease into the MSP-1 complex composed of the subunits p83, p30, p38, and p42 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 64 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: cryoSPARC / バージョン: 2.5 / カテゴリ: 3次元再構成 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75620 / 対称性のタイプ: POINT |