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万見
- PDB-6z2g: Crystal structure of human NLRP9 PYD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z2g
タイトルCrystal structure of human NLRP9 PYD
要素NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
キーワードIMMUNE SYSTEM / Inflammasome / Pyrin domain / PYD / NLRP9
機能・相同性
機能・相同性情報


canonical inflammasome complex / positive regulation of interleukin-18 production / pyroptotic inflammatory response / regulation of inflammatory response / defense response to virus / innate immune response / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. ...: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / DAPIN domain profile. / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Marleaux, M. / Anand, K. / Geyer, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)2014_A203 ドイツ
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of the human NLRP9 pyrin domain suggests a distinct mode of inflammasome assembly.
著者: Marleaux, M. / Anand, K. / Latz, E. / Geyer, M.
履歴
登録2020年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9791
ポリマ－11,9791
非ポリマー00
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.330, 33.330, 311.091
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 9 / Nucleotide-binding oligomerization domain protein 6 / PYRIN and NACHT-containing protein 12


分子量: 11978.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLRP9, NALP9, NOD6, PAN12 / プラスミド: pGex4T1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7RTR0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % / 解説: Hexagonal shaped
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M Bicine pH 9.0, 0.2 M sodium thiocyanate, 0.1 M sodium formate, and 25-27% v/w PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.0000089 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0000089 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→29 Å / Num. obs: 14097 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 22 % / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.082 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 16 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2285 / CC1/2: 0.916 / CC star: 0.978 / Rpim(I) all: 0.24 / Rrim(I) all: 1 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
Coot0.8.9モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ewi

4ewi


解像度: 1.95→28.86 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 35.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2213 706 5.01 %Random
Rwork0.2155 13391 --
obs0.216 14097 99.44 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129.45 Å2 / Biso mean: 67.3525 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→28.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数774 0 0 16 790
Biso mean---75.11 -
残基数----89
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-2.10.38241420.35152672281499
2.1-2.310.36661410.27652652279399
2.31-2.640.31821390.262726742813100
2.64-3.330.24181410.271427112852100
3.33-28.860.18311430.178826822825100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.9667 Å / Origin y: -12.0534 Å / Origin z: 10.4364 Å
111213212223313233
T0.4398 Å2-0.0288 Å20.0136 Å2-0.4822 Å20.0162 Å2--0.4299 Å2
L4.4792 °20.5543 °20.1394 °2-4.3751 °2-3.0475 °2--6.2365 °2
S-0.2844 Å °0.1485 Å °0.1265 Å °-0.1992 Å °0.1797 Å °0.1675 Å °0.2751 Å °-0.3042 Å °0.1513 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA9 - 97
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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