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- PDB-6z1b: Structure of K52-acetylated RutR in complex with uracil. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z1b
タイトルStructure of K52-acetylated RutR in complex with uracil.
要素HTH-type transcriptional regulator RutR
キーワードTRANSCRIPTION / transcriptional repressor / Escherichia coli / lysine-acetylation / RutR / TetR-class
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator YcdC, C-terminal / Transcription regulator, pyrimidine utilisation, RutR / YcdC-like protein, C-terminal region / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
URACIL / HTH-type transcriptional regulator RutR
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Kremer, M. / Schulze, S. / Lammers, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)LA 2984/5 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of K52-acetylated RutR in complex with uracil.
著者: Kremer, M. / Schulze, S. / Baumann, U.
履歴
登録2020年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.12024年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HTH-type transcriptional regulator RutR
B: HTH-type transcriptional regulator RutR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9607
ポリマ－49,5502
非ポリマー4105
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area18110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.307, 88.547, 150.004
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 13 through 70 or resid 72 through 213))
21(chain B and (resid 13 through 70 or resid 72 through 213))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLEULEU(chain A and (resid 13 through 70 or resid 72 through 213))AA13 - 7015 - 72
12GLNGLNHISHIS(chain A and (resid 13 through 70 or resid 72 through 213))AA72 - 21374 - 215
21SERSERLEULEU(chain B and (resid 13 through 70 or resid 72 through 213))BB13 - 7015 - 72
22GLNGLNHISHIS(chain B and (resid 13 through 70 or resid 72 through 213))BB72 - 21374 - 215

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要素

#1: タンパク質 HTH-type transcriptional regulator RutR / Rut operon repressor


分子量: 24774.756 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The structure contains acetyl-L-lysine at position K52.
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: rutR, ycdC, b1013, JW0998 / プラスミド: pRSF-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ACU2
#2: 化合物 ChemComp-URA / URACIL / ウラシル


分子量: 112.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4N2O2
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 % precipitation mix 6 (25% w/v PEG 4000, 40% w/v 1,2,6-Hexanetriol), 0.1 M buffer system 4 (MOPSO, Bis-Tris pH 6.5), 100 mM amino acids mix 2 (0.2M DL-Arginine hydrochloride, 0.2M DL- ...詳細: 50 % precipitation mix 6 (25% w/v PEG 4000, 40% w/v 1,2,6-Hexanetriol), 0.1 M buffer system 4 (MOPSO, Bis-Tris pH 6.5), 100 mM amino acids mix 2 (0.2M DL-Arginine hydrochloride, 0.2M DL-Threonine, 0.2M DL-Histidine monohydrochloride monohydrate, 0.2M DL-5- Hydroxylysine hydrochloride, 0.2M trans-4-hydroxy-L-proline)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月27日 / 詳細: Microdiffractometer MD3Up
放射Collimation: Vertical CRL/horizontal elliptical mirror / モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→48.31 Å / Num. obs: 31447 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 199389 / Scaling rejects: 7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.25-2.326.41.3251815528590.5210.5711.4451.5100
9-48.3150.05528935830.9960.0270.06224.999.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.54 Å45.98 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSJun 1, 2017データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JYK

1jyk


解像度: 2.25→45.98 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 1570 5.01 %
Rwork0.1931 29798 -
obs0.1942 31368 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 134.74 Å2 / Biso mean: 61.3075 Å2 / Biso min: 32.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→45.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3203 0 30 216 3449
Biso mean--97.58 59.56 -
残基数----405
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1210X-RAY DIFFRACTION7.435TORSIONAL
12B1210X-RAY DIFFRACTION7.435TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.25-2.320.33271460.305826642810
2.32-2.410.31261390.262826682807
2.41-2.50.32021290.25726672796
2.5-2.620.29661400.231826682808
2.62-2.750.27011480.228326602808
2.75-2.930.21661340.208927002834
2.93-3.150.27231250.219427172842
3.15-3.470.23661450.198927182863
3.47-3.970.19561720.180426832855
3.97-50.17351530.149927502903
5-45.980.17541390.176829033042
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.5495 Å / Origin y: 19.3922 Å / Origin z: -27.4843 Å
111213212223313233
T0.3794 Å2-0.0224 Å20.023 Å2-0.4602 Å20.0054 Å2--0.4207 Å2
L1.4616 °2-0.2874 °21.1108 °2-1.167 °2-0.1444 °2--1.7157 °2
S0.0181 Å °0.2554 Å °0.089 Å °0.0069 Å °-0.0824 Å °-0.0478 Å °-0.0731 Å °0.294 Å °-0.0005 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA13 - 213
2X-RAY DIFFRACTION1allB12 - 213
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 3
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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