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- PDB-6z0x: HtrA1 inactive protease domain S328A with CARASIL mutations D174R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z0x
タイトルHtrA1 inactive protease domain S328A with CARASIL mutations D174R R274Q
要素Serine protease HTRA1
キーワードHYDROLASE / Hydrolase Protease HtrA family CARASIL mutations trimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / negative regulation of BMP signaling pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / placenta development ...chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / negative regulation of BMP signaling pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / placenta development / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily ...Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily / Trypsin-like peptidase domain / Kazal domain / Kazal domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease HTRA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Stege, P. / Ingendahl, L. / Ehrmann, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)CRC1093 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Repair strategies addressing pathogenic protein conformations
著者: Ingendahl, L. / Beaufort, N. / Kuszner, M. / Vetter, I.R. / Stege, P. / Ruiz-Blanco, Y.B. / Bravo-Rodriguez, K. / Beuck, C. / Schillinger, J. / Rey, J. / Roberti, A. / Hagemeier, B. / Hu, X.- ...著者: Ingendahl, L. / Beaufort, N. / Kuszner, M. / Vetter, I.R. / Stege, P. / Ruiz-Blanco, Y.B. / Bravo-Rodriguez, K. / Beuck, C. / Schillinger, J. / Rey, J. / Roberti, A. / Hagemeier, B. / Hu, X.-Y. / Clausen, T. / Sanchez-Garcia, E. / Schmuck, C. / Dichgans, M. / Ehrmann, M.
履歴
登録2020年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease HTRA1
B: Serine protease HTRA1
C: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,84312
ポリマ－76,9783
非ポリマー8659
水25214
1
A: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

A: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

A: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,41918
ポリマ－76,9783
非ポリマー1,44115
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
Buried area8420 Å2
ΔGint-255 kcal/mol
Surface area28810 Å2
手法PISA
2
B: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

B: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

B: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,84312
ポリマ－76,9783
非ポリマー8659
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area7830 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area26520 Å2
手法PISA
3
C: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

C: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

C: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2666
ポリマ－76,9783
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
Buried area7070 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area27010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.520, 103.520, 147.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-401-

SO4

21A-507-

HOH

31B-503-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Serine protease HTRA1 / High-temperature requirement A serine peptidase 1 / L56 / Serine protease 11


分子量: 25659.359 Da / 分子数: 3 / 変異: D174R R274Q S328A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTRA1, HTRA, PRSS11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92743, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 100 mM Citrate pH 4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.91504 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91504 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→48.88 Å / Num. obs: 15480 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 20.537 % / Biso Wilson estimate: 110.027 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rrim(I) all: 0.117 / Χ2: 1.012 / Net I/σ(I): 17.4 / Num. measured all: 317918
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.1-3.1921.9941.8071.521073311994880.7281.8540.7
3.19-3.2721.381.7251.625121117511750.7741.766100
3.27-3.3721.1231.2652.3223763112511250.841.296100
3.37-3.4720.4410.9653.2122219108710870.9110.989100
3.47-3.5819.7210.7844.0121338108210820.9460.804100
3.58-3.7120.960.764.6621086101710060.9550.77998.9
3.71-3.8521.4040.5116.4121575100810080.9770.523100
3.85-4.0120.3580.3719.15191579509410.9880.38199.1
4.01-4.1920.4230.21814.42187899209200.9940.224100
4.19-4.3918.9470.15319.27166548808790.9970.15799.9
4.39-4.6320.4760.11924.73170778348340.9980.122100
4.63-4.9120.8470.10728.23166577997990.9980.11100
4.91-5.2520.8120.09829.56152767347340.9980.1100
5.25-5.6719.9890.09729.06142127117110.9980.1100
5.67-6.2120.3720.08932.02129366356350.9990.091100
6.21-6.9421.3320.07140.32123945815810.9990.072100
6.94-8.0220.4290.05944.121052151551510.061100
8.02-9.8219.0670.04753.52825643343310.048100
9.82-13.8819.9650.03959.73676833933910.041100
13.88-48.8818.0110.04358.3233861941880.9990.04496.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TJO

3tjo


解像度: 3.1→48.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 25.343 / SU ML: 0.415 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.475
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2741 814 5 %RANDOM
Rwork0.2237 ---
obs0.2261 15452 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 233.06 Å2 / Biso mean: 132.071 Å2 / Biso min: 82.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å21.09 Å20 Å2
2--2.18 Å2-0 Å2
3----7.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→48.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4602 0 45 14 4661
Biso mean--165.08 113.78 -
残基数----600
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0010.0134721
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174577
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1681.6346396
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0021.5810626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0425596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.47923.223211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.12315839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.21522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.030.2648
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025149
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02885
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7214.0112396
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7214.0092395
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.85421.0012985
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 60 -
Rwork0.363 1129 -
all-1189 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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