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- PDB-6z0e: HtrA1 inactive protease domain S328A with CARASIL mutation R274Q -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z0e
タイトルHtrA1 inactive protease domain S328A with CARASIL mutation R274Q
要素Serine protease HTRA1
キーワードHYDROLASE / Hydrolase Protease HtrA family CARASIL mutations trimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / negative regulation of BMP signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / placenta development ...chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / negative regulation of BMP signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / placenta development / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily ...Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily / Trypsin-like peptidase domain / Kazal domain / Kazal domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease HTRA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Stege, P. / Ingendahl, L. / Ehrmann, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)CRC1093 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Repair strategies addressing pathogenic protein conformations
著者: Ingendahl, L. / Beaufort, N. / Kuszner, M. / Vetter, I.R. / Stege, P. / Ruiz-Blanco, Y.B. / Bravo-Rodriguez, K. / Beuck, C. / Schillinger, J. / Rey, J. / Roberti, A. / Hagemeier, B. / Hu, X.- ...著者: Ingendahl, L. / Beaufort, N. / Kuszner, M. / Vetter, I.R. / Stege, P. / Ruiz-Blanco, Y.B. / Bravo-Rodriguez, K. / Beuck, C. / Schillinger, J. / Rey, J. / Roberti, A. / Hagemeier, B. / Hu, X.-Y. / Clausen, T. / Sanchez-Garcia, E. / Schmuck, C. / Dichgans, M. / Ehrmann, M.
履歴
登録2020年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease HTRA1
B: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3154
ポリマ－51,2352
非ポリマー802
水59433
1
A: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

A: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

A: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9726
ポリマ－76,8523
非ポリマー1203
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5400 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area25700 Å2
手法PISA
2
B: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

B: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

B: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9726
ポリマ－76,8523
非ポリマー1203
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area24170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.860, 109.860, 114.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

CA

21B-401-

CA

31A-520-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine protease HTRA1 / High-temperature requirement A serine peptidase 1 / L56 / Serine protease 11


分子量: 25617.252 Da / 分子数: 2 / 変異: R274Q S328A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTRA1, HTRA, PRSS11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92743, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 1 M LiCl, 20% PEG6000, 0.1M Citrate pH 5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→49.02 Å / Num. obs: 15840 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.35 % / Biso Wilson estimate: 47.529 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.329 / Rrim(I) all: 0.346 / Χ2: 0.981 / Net I/σ(I): 9.44 / Num. measured all: 163941 / Scaling rejects: 144
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.6-2.6710.2722.534112059117411740.372.667100
2.67-2.749.9561.8531.3811549116011600.4821.955100
2.74-2.829.3691.6841.5110353110511050.5831.782100
2.82-2.9110.3371.3881.9110999106410640.6361.46100
2.91-310.751.1632.4711288105010500.7521.222100
3-3.1110.710.913.3110721100110010.8720.956100
3.11-3.2310.6260.7833.9810669100410040.8680.822100
3.23-3.3610.5250.595.4597999319310.9410.62100
3.36-3.5110.3780.4427.5292168888880.9670.464100
3.51-3.689.4880.3778.1583688828820.9670.399100
3.68-3.8810.5270.31110.0385168098090.9810.327100
3.88-4.1110.9940.23213.4884767717710.990.243100
4.11-4.3910.8180.15519.3878867297290.9950.162100
4.39-4.7510.6530.12122.2870956666660.9970.127100
4.75-5.29.9920.12621.0562556266260.9960.133100
5.2-5.819.8270.1518.3355825685680.9940.159100
5.81-6.7111.0360.14120.2554964984980.9960.148100
6.71-8.2210.7140.10724.4545004214200.9970.11299.8
8.22-11.639.6660.05342.4830353143140.9990.056100
11.63-49.0211.550.04752.220791821800.9990.04998.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc2_3794精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TJO

3tjo


解像度: 2.6→49.02 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 30.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2647 787 4.97 %
Rwork0.2378 --
obs0.2391 15824 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 123.25 Å2 / Biso mean: 59.7704 Å2 / Biso min: 25.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→49.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2926 0 2 33 2961
Biso mean--45.4 41.51 -
残基数----384
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6-2.760.43211310.377725202651
2.76-2.980.38871320.335924932625
2.98-3.280.32291280.285324792607
3.28-3.750.27481330.247525182651
3.75-4.720.21341330.201825282661
4.73-49.020.2151300.192624992629

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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