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- PDB-6yxa: Structure of the bifunctional Rel enzyme from B. subtilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yxa
タイトルStructure of the bifunctional Rel enzyme from B. subtilis
要素GTP pyrophosphokinase
キーワードSIGNALING PROTEIN / bifunctional (p)ppGpp synthease/hydrolase / stringent response / ribosome interacting
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP diphosphokinase activity / guanosine tetraphosphate biosynthetic process / GTP diphosphokinase / guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase activity / response to starvation / kinase activity / phosphorylation / GTP binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RelA/SpoT, AH and RIS domains / RelA/SpoT, AH and RIS domains / HD domain / RelA/SpoT family / RelA/SpoT, TGS domain / ACT domain / Region found in RelA / SpoT proteins / RelA/SpoT / Region found in RelA / SpoT proteins / TGS domain ...RelA/SpoT, AH and RIS domains / RelA/SpoT, AH and RIS domains / HD domain / RelA/SpoT family / RelA/SpoT, TGS domain / ACT domain / Region found in RelA / SpoT proteins / RelA/SpoT / Region found in RelA / SpoT proteins / TGS domain / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / HD domain profile. / HD domain / TGS domain profile. / TGS / TGS-like / HD domain / Beta-grasp domain superfamily / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GTP pyrophosphokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.95 Å
データ登録者Pausch, P. / Bange, G.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SPP1879 ドイツ
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for Regulation of the Opposing (p)ppGpp Synthetase and Hydrolase within the Stringent Response Orchestrator Rel.
著者: Patrick Pausch / Maha Abdelshahid / Wieland Steinchen / Heinrich Schäfer / Fabio Lino Gratani / Sven-Andreas Freibert / Christiane Wolz / Kürşad Turgay / Daniel N Wilson / Gert Bange /
要旨: The stringent response enables metabolic adaptation of bacteria under stress conditions and is governed by RelA/SpoT Homolog (RSH)-type enzymes. Long RSH-type enzymes encompass an N-terminal domain ...The stringent response enables metabolic adaptation of bacteria under stress conditions and is governed by RelA/SpoT Homolog (RSH)-type enzymes. Long RSH-type enzymes encompass an N-terminal domain (NTD) harboring the second messenger nucleotide (p)ppGpp hydrolase and synthetase activity and a stress-perceiving and regulatory C-terminal domain (CTD). CTD-mediated binding of Rel to stalled ribosomes boosts (p)ppGpp synthesis. However, how the opposing activities of the NTD are controlled in the absence of stress was poorly understood. Here, we demonstrate on the RSH-type protein Rel that the critical regulative elements reside within the TGS (ThrRS, GTPase, and SpoT) subdomain of the CTD, which associates to and represses the synthetase to concomitantly allow for activation of the hydrolase. Furthermore, we show that Rel forms homodimers, which appear to control the interaction with deacylated-tRNA, but not the enzymatic activity of Rel. Collectively, our study provides a detailed molecular view into the mechanism of stringent response repression in the absence of stress.
履歴
登録2020年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3352
ポリマ－65,2801
非ポリマー551
水00
1
A: GTP pyrophosphokinase
ヘテロ分子

A: GTP pyrophosphokinase
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation, GST pulldown of individual domains and mutagenesis to disrupt dimerization interface, assay for oligomerization, bacterial two-hybrid, assay for oligomerization, bio layer interferometry
  • 131 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,6694
ポリマ－130,5592
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.152, 130.152, 157.621
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw

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要素

#1: タンパク質 GTP pyrophosphokinase / (p)ppGpp synthase / ATP:GTP 3'-pyrophosphotransferase / ppGpp synthase I


分子量: 65279.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
遺伝子: relA, BSU27600 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O54408, GTP diphosphokinase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 M Lithium chloride, 0.1 M Bicine pH 9.0, 10% PEG6000 (w/v), final pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.95→48.72 Å / Num. obs: 12337 / % possible obs: 99.28 % / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 188.71 Å2 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 10.04
反射 シェル解像度: 3.95→4.09 Å / Num. unique obs: 1158 / Rpim(I) all: 0.528

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VJ7, chain B

1vj7


解像度: 3.95→48.72 Å / SU ML: 0.5149 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.3858
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2839 1206 9.82 %
Rwork0.2635 11077 -
obs0.2655 12283 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 224.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.95→48.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4368 0 1 0 4369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00264453
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55186002
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0394659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034773
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.23511701
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.95-4.110.3691050.35231139X-RAY DIFFRACTION92.35
4.11-4.30.3541390.31561199X-RAY DIFFRACTION100
4.3-4.520.28911310.2591207X-RAY DIFFRACTION100
4.52-4.810.28531300.25521222X-RAY DIFFRACTION99.93
4.81-5.180.28331250.2531237X-RAY DIFFRACTION100
5.18-5.70.32511320.28471249X-RAY DIFFRACTION100
5.7-6.520.36291510.30011219X-RAY DIFFRACTION100
6.52-8.210.28271550.26751245X-RAY DIFFRACTION100
8.21-48.720.23671380.2391360X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -29.1278063713 Å / Origin y: -11.1200865575 Å / Origin z: -5.17262232223 Å
111213212223313233
T1.15358006448 Å2-0.211113243654 Å2-0.204871638788 Å2-1.22647303877 Å20.0554197779487 Å2--0.853318675977 Å2
L2.43561523171 °2-2.3840564213 °2-0.218483459302 °2-9.21029594531 °20.609182535281 °2--2.41946534807 °2
S0.0330908197326 Å °-0.391454701644 Å °0.142315024482 Å °0.24082870668 Å °0.142462941214 Å °-0.062531345001 Å °-0.18513106863 Å °0.113047993707 Å °-0.206019858312 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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