PDB-6yvr: Crystal structure of the neurotensin receptor 1 in complex with t...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 6yvr

タイトル

Crystal structure of the neurotensin receptor 1 in complex with the peptide full agonist NTS8-13

要素

Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,DARPin crystallisation chaperone
neurotensin NTS8-13 (full agonist)

キーワード

MEMBRANE PROTEIN / GPCR-ligand complex / NTSR1 / NTS8-13 / full agonist

機能・相同性

機能・相同性情報

Peptide ligand-binding receptors / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / neuron spine / L-glutamate import across plasma membrane ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.458 Å

データ登録者

Deluigi, M. / Merklinger, L. / Hilge, M. / Ernst, P. / Klipp, A. / Klenk, C. / Plueckthun, A.

資金援助

スイス, 1件

引用

ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Complexes of the neurotensin receptor 1 with small-molecule ligands reveal structural determinants of full, partial, and inverse agonism.
著者: Deluigi, M. / Klipp, A. / Klenk, C. / Merklinger, L. / Eberle, S.A. / Morstein, L. / Heine, P. / Mittl, P.R.E. / Ernst, P. / Kamenecka, T.M. / He, Y. / Vacca, S. / Egloff, P. / Honegger, A. / Pluckthun, A.

履歴

登録	2020年4月28日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2021年2月10日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2021年2月24日	Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.2	2024年1月24日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.3	2024年11月13日	Group: Structure summary カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	6yvr.cif.gz	660.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb6yvr.ent.gz		表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	6yvr.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yv/6yvr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yv/6yvr	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	6z4qC 6z4sC 6z4vC 6z66C 6z8nC 6za8C 6zinC 4xeeS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	1urj-2 6p6x-1 6ke5-d 21446 3jbe-d 6vxo-d 6o07-d 6p6w-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#164 - 2013年8月セロトニン受容体 (Serotonin Receptor) 類似性 (6) #147 - 2012年3月ロドプシン (Rhodopsin) 類似性 (5) #217 - 2018年1月オピオイド受容体 (Opioid Receptors) 類似性 (5) #100 - 2008年4月アドレナリン受容体 (Adrenergic Receptors) 類似性 (5) #136 - 2011年4月ナノボディ (Nanobodies) 類似性 (5) #27 - 2002年3月バクテリオロドプシン (Bacteriorhodopsin) 類似性 (5) #58 - 2004年10月 Gタンパク質 (G Proteins) 類似性 (5) #66 - 2005年6月カロテノイド酸素添加酵素 (Carotenoid Oxygenase) 類似性 (5)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#164 - 2013年8月
セロトニン受容体 (Serotonin Receptor)
類似性 (6)
#147 - 2012年3月
ロドプシン (Rhodopsin)
類似性 (5)
#217 - 2018年1月
オピオイド受容体 (Opioid Receptors)
類似性 (5)
#100 - 2008年4月
アドレナリン受容体 (Adrenergic Receptors)
類似性 (5)
#136 - 2011年4月
ナノボディ (Nanobodies)
類似性 (5)
#27 - 2002年3月
バクテリオロドプシン (Bacteriorhodopsin)
類似性 (5)
#58 - 2004年10月
Gタンパク質 (G Proteins)
類似性 (5)
#66 - 2005年6月
カロテノイド酸素添加酵素 (Carotenoid Oxygenase)
類似性 (5)

登録構造単位

AAA: Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,DARPin crystallisation chaperone

BBB: Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,DARPin crystallisation chaperone

CCC: neurotensin NTS8-13 (full agonist)

DDD: neurotensin NTS8-13 (full agonist)

ヘテロ分子

110 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	89.886, 114.001, 195.424
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン: (詳細: Chains AAA BBB)

#1: タンパク質

Neurotensin receptor type 1,Neurotensin receptor type 1,DARPin crystallisation chaperone / NTR1 / High-affinity levocabastine-insensitive neurotensin receptor / NTRH

分子量: 53089.223 Da / 分子数: 2
変異: S83G,A86L,T101R,H103D,H105Y,L119F,M121L,E124D,R143K,D150E,A161V,R167L,R213L,V234L,K235R,V240L,I253A,I260A,N262R,K263R,H305R,C332V,F342A,T354S,F358V,S362A
由来タイプ: 組換発現
詳細: residues 50-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4) residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes residues 372 to 380 form a linker connecting NTSR1- ...詳細: residues 50-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4) residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes residues 372 to 380 form a linker connecting NTSR1-H4 with the DARPin crystallisation chaperone residues 381 to 536 represent the DARPin crystallisation chaperone that is related to 5LW2 residues 537 to 539 represent a short linker connecting the DARPin crystallisation chaperone with the HRV 3C protease recognition sequence residues 540 to 543 are part of the HRV 3C protease recognition sequence visible in the electron density,residues 50-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4) residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes residues 372 to 380 form a linker connecting NTSR1-H4 with the DARPin crystallisation chaperone residues 381 to 536 represent the DARPin crystallisation chaperone that is related to 5LW2 residues 537 to 539 represent a short linker connecting the DARPin crystallisation chaperone with the HRV 3C protease recognition sequence residues 540 to 543 are part of the HRV 3C protease recognition sequence visible in the electron density,residues 50-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4) residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes residues 372 to 380 form a linker connecting NTSR1-H4 with the DARPin crystallisation chaperone residues 381 to 536 represent the DARPin crystallisation chaperone that is related to 5LW2 residues 537 to 539 represent a short linker connecting the DARPin crystallisation chaperone with the HRV 3C protease recognition sequence residues 540 to 543 are part of the HRV 3C protease recognition sequence visible in the electron density,residues 50-371 represent the rat neurotensin receptor 1 mutant H4 (NTSR1-H4) residues 273 to 290 were deleted for crystallisation purposes residues 372 to 380 form a linker connecting NTSR1-H4 with the DARPin crystallisation chaperone residues 381 to 536 represent the DARPin crystallisation chaperone that is related to 5LW2 residues 537 to 539 represent a short linker connecting the DARPin crystallisation chaperone with the HRV 3C protease recognition sequence residues 540 to 543 are part of the HRV 3C protease recognition sequence visible in the electron density
由来: (組換発現)

Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) synthetic construct (人工物)
遺伝子: Ntsr1, Ntsr / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20789

#2: タンパク質・ペプチド

neurotensin NTS8-13 (full agonist)

分子量: 933.111 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RRPYIL represent the six C-terminal residues of the endogenous full agonist
由来: (組換発現)

Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌)

#3: 糖

ChemComp-BNG / nonyl beta-D-glucopyranoside / Beta-NONYLGLUCOSIDE / nonyl beta-D-glucoside / nonyl D-glucoside / nonyl glucoside / ノニルβ-D-グルコピラノシド

タイプ: D-saccharide / 分子量: 306.395 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C₁₅H₃₀O₆ / コメント: 可溶化剤*YM

#4: 水

ChemComp-HOH / water

分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

研究の焦点であるリガンドがあるか

N

Has protein modification

Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 4.49 Å³/Da / 溶媒含有率: 72.58 %
結晶化	温度: 277.1 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.4 詳細: 50mM glycine 1M NaCl 8.3% (w/v) PEG4000 Cryoprotectant solution contained: 50mM glycine pH 9.4 1M NaCl 100nM NTS8-13 15% (v/v) PEG600 15% (v/v) glycerol

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.000031 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月25日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.000031 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.458→29.633 Å / Num. obs: 59974 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 12 % / CC_1/2: 0.999 / R_merge(I) obs: 0.094 / R_pim(I) all: 0.028 / R_rim(I) all: 0.098 / Net I/σ(I): 15.2
反射シェル	解像度: 2.458→2.647 Å / R_merge(I) obs: 1.711 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3000 / CC_1/2: 0.597 / R_pim(I) all: 0.555 / R_rim(I) all: 1.801

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0258	精密化
XDS		データ削減
Aimless		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 4XEE

4xee

解像度: 2.458→29.633 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.917 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.917 / WR_factor R_free: 0.227 / WR_factor R_work: 0.217 / SU B: 17.003 / SU ML: 0.172 / Average fsc free: 0.9104 / Average fsc work: 0.9137 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.316 / ESU R Free: 0.228 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2375	2958	4.932 %
R_work	0.2284	57016	-
all	0.229	-	-
obs	-	59974	81.168 %

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT

原子変位パラメータ

B_iso mean: 70.765 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.652 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	-0.561 Å²	0 Å²
3-	-	-	1.213 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.458→29.633 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	7134	0	168	48	7350

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.004	0.013	7464
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.001	0.017	6956
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.265	1.651	10197
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	1.193	1.613	15952
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	5.345	5	950
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	30.931	21.603	312
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	14.168	15	1041
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	21.694	15	36
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.054	0.2	1032
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.004	0.02	8286
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.001	0.02	1590
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.189	0.2	1572
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_other	0.167	0.2	6077
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.154	0.2	3661
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbtor_other	0.081	0.2	2987
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.15	0.2	149
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_refined	0.089	0.2	9
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other	0.154	0.2	31
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_refined	0.099	0.2	5
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	3.518	4.826	3818
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	3.517	4.826	3817
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	5.025	7.249	4762
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	5.025	7.249	4763
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	4.465	5.2	3646
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	4.465	5.2	3646
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	6.42	7.654	5435
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	6.42	7.654	5435
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_it	7.736	58.709	8137
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_other	7.736	58.712	8138
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_1	0.034	0.05	14813

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.458-2.521	0.313	15	0.328	359	X-RAY DIFFRACTION	6.9323
2.521-2.59	0.28	37	0.303	1023	X-RAY DIFFRACTION	20.0113
2.59-2.665	0.298	110	0.287	2153	X-RAY DIFFRACTION	44.5999
2.665-2.747	0.313	182	0.298	3520	X-RAY DIFFRACTION	74.2628
2.747-2.837	0.303	225	0.276	4183	X-RAY DIFFRACTION	91.6234
2.837-2.937	0.254	248	0.253	4333	X-RAY DIFFRACTION	98.368
2.937-3.048	0.25	219	0.225	4293	X-RAY DIFFRACTION	100
3.048-3.172	0.244	208	0.218	4156	X-RAY DIFFRACTION	100
3.172-3.313	0.235	203	0.212	3980	X-RAY DIFFRACTION	99.9522
3.313-3.474	0.238	193	0.213	3804	X-RAY DIFFRACTION	100
3.474-3.662	0.221	161	0.197	3636	X-RAY DIFFRACTION	99.9737
3.662-3.884	0.214	173	0.204	3429	X-RAY DIFFRACTION	99.9445
3.884-4.152	0.225	168	0.208	3263	X-RAY DIFFRACTION	99.9709
4.152-4.484	0.184	159	0.2	3008	X-RAY DIFFRACTION	99.9369
4.484-4.911	0.203	147	0.193	2787	X-RAY DIFFRACTION	99.9659
4.911-5.488	0.222	138	0.234	2536	X-RAY DIFFRACTION	99.9626
5.488-6.334	0.297	110	0.293	2275	X-RAY DIFFRACTION	99.8744
6.334-7.75	0.254	120	0.243	1905	X-RAY DIFFRACTION	100
7.75-10.926	0.203	92	0.175	1512	X-RAY DIFFRACTION	100
10.926-29.633	0.365	50	0.387	861	X-RAY DIFFRACTION	94.4041

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.7393	0.2254	0.0581	1.9235	0.2141	1.5723	-0.0476	0.2809	-0.0564	-0.5747	0.081	-0.2327	-0.0436	0.2447	-0.0335	0.2083	-0.0457	0.0622	0.214	-0.0012	0.0352	16.1214	-25.6457	-43.322
2	0.8197	0.1607	0.2612	1.6179	-0.3606	1.5837	-0.0179	0.2095	0.0396	-0.5028	0.096	0.466	-0.0037	-0.303	-0.0781	0.2237	-0.0272	-0.1305	0.2185	0.0171	0.1425	-14.1224	-27.5446	-39.1879
3	7.0109	7.4358	-8.0649	7.9139	-8.5732	9.4012	-0.4255	-0.2984	-0.8715	-0.3823	-0.4001	-0.9293	0.5812	0.485	0.8255	0.5169	0.0941	-0.2455	0.5393	-0.1521	0.425	30.6653	-33.6395	-20.1436
4	7.745	1.5336	-1.9933	4.5577	3.2843	12.6268	0.206	-0.0189	0.7859	-0.3887	-0.1331	0.662	-0.8176	-0.287	-0.0729	0.1734	0.0217	0.0252	0.2682	0.0372	0.1758	-21.9888	-19.4831	-12.9718

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	ALL	AAA	50 - 543
2	X-RAY DIFFRACTION	2	ALL	BBB	50 - 543
3	X-RAY DIFFRACTION	3	ALL	CCC	1006 - 1013
4	X-RAY DIFFRACTION	4	ALL	DDD	1006 - 1013

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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