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- PDB-6yvh: CWC22-CWC27-EIF4A3 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yvh
タイトルCWC22-CWC27-EIF4A3 Complex
要素
  • Eukaryotic initiation factor 4A-III
  • Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog
  • Spliceosome-associated protein CWC27 homolog
キーワードRNA BINDING PROTEIN / EJC Helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / embryonic cranial skeleton morphogenesis ...negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / embryonic cranial skeleton morphogenesis / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / poly(A) binding / mRNA 3'-end processing / U2-type catalytic step 1 spliceosome / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / U2-type catalytic step 2 spliceosome / RNA Polymerase II Transcription Termination / exploration behavior / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / associative learning / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / ribonucleoprotein complex binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of translation / spliceosomal complex / response to organic cyclic compound / mRNA splicing, via spliceosome / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / RNA stem-loop binding / rRNA processing / protein folding / postsynapse / RNA helicase activity / negative regulation of translation / RNA helicase / nuclear speck / mRNA binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / : / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, cyclophilin A-like / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / : / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, cyclophilin A-like / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic initiation factor 4A-III / Spliceosome-associated protein CWC27 homolog / Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Basquin, J. / Busetto, V. / LeHir, H. / Conti, E.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号
French National Research AgencyANR-13-BSV8-0023 フランス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2020
タイトル: Structural and functional insights into CWC27/CWC22 heterodimer linking the exon junction complex to spliceosomes.
著者: Busetto, V. / Barbosa, I. / Basquin, J. / Marquenet, E. / Hocq, R. / Hennion, M. / Paternina, J.A. / Namane, A. / Conti, E. / Bensaude, O. / Le Hir, H.
履歴
登録2020年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog
B: Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog
C: Spliceosome-associated protein CWC27 homolog
D: Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog
F: Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog
H: Eukaryotic initiation factor 4A-III
J: Eukaryotic initiation factor 4A-III
K: Eukaryotic initiation factor 4A-III
L: Eukaryotic initiation factor 4A-III
I: Spliceosome-associated protein CWC27 homolog
E: Spliceosome-associated protein CWC27 homolog
G: Spliceosome-associated protein CWC27 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,97712
ポリマ-237,97712
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)151.255, 163.627, 181.131
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 132 through 133 or (resid 134...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 132 through 133 or (resid 134...
d_3ens_1(chain "D" and (resid 132 through 138 or (resid 139...
d_4ens_1(chain "F" and (resid 132 through 133 or (resid 134...
d_1ens_2(chain "C" and (resid 378 through 394 or (resid 395...
d_2ens_2(chain "E" and (resid 378 through 387 or (resid 388...
d_3ens_2(chain "G" and (resid 378 through 380 or (resid 381...
d_4ens_2(chain "I" and (resid 378 through 387 or (resid 388...
d_1ens_3(chain "H" and ((resid 246 through 249 and (name N...
d_2ens_3(chain "J" and ((resid 246 through 249 and (name N...
d_3ens_3(chain "K" and ((resid 246 through 249 and (name N...
d_4ens_3(chain "L" and ((resid 246 through 249 and (name N...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ALAARGA3 - 67
d_12ens_1VALLEUA71 - 276
d_21ens_1ALAARGC3 - 67
d_22ens_1VALLEUC71 - 276
d_31ens_1ALAARGD3 - 67
d_32ens_1VALLEUD71 - 276
d_41ens_1ALAARGE1 - 65
d_42ens_1VALLEUE69 - 274
d_11ens_2GLYGLUF1 - 28
d_12ens_2THRPHEF34 - 49
d_21ens_2GLYGLUG1 - 28
d_22ens_2THRPHEG34 - 49
d_31ens_2GLYPHEB1 - 44
d_41ens_2GLYGLUH1 - 28
d_42ens_2THRPHEH34 - 49
d_11ens_3LEULYSI1 - 42
d_12ens_3LYSTRPI44 - 92
d_13ens_3ASPILEI95 - 162
d_21ens_3LEULYSJ1 - 42
d_22ens_3LYSARGJ44 - 121
d_23ens_3ARGILEJ124 - 162
d_31ens_3LEULYSK1 - 42
d_32ens_3LYSTRPK46 - 94
d_33ens_3ASPARGK97 - 125
d_34ens_3ARGILEK128 - 166
d_41ens_3LEULYSL1 - 42
d_42ens_3LYSARGL44 - 121
d_43ens_3ARGILEL124 - 162

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2
ens_3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.996311248058, -0.0641063736326, -0.057046208041), (-0.0639703085148, 0.11173508785, 0.991676897871), (-0.0571987466708, 0.991668111317, -0.115423829327)34.1746131554, 48.0889687745, -51.6378128261
2given(0.405281566248, 0.790535873332, 0.45912948613), (-0.27753123124, -0.372128640471, 0.88571817788), (0.871047224751, -0.48638802197, 0.0685815160087)76.7119521811, 2.29499338844, -44.2117826472
3given(0.333900339685, 0.810229617603, 0.481703778185), (0.904720450601, -0.418901576901, 0.0774749968358), (0.264559009341, 0.409938331495, -0.87290268355)42.0070432, -81.5799006748, -40.8028366945
4given(-0.470840145814, 0.516934532872, 0.714904361306), (0.24322164473, 0.855004326272, -0.45805112552), (-0.84802876639, -0.0417886441486, -0.528300028957)104.977002743, -70.9955419452, -40.7560555667
5given(-0.413180754835, 0.54031664279, 0.733034507618), (-0.88235310498, -0.0384340459638, -0.469015801698), (-0.22524356143, -0.840583576829, 0.492630275561)67.5785004979, -74.312950774, 33.1145923504
6given(-0.995631883092, -0.0662788773018, -0.065759134687), (-0.0727641996526, 0.109508167329, 0.991318986269), (-0.0585023471331, 0.991773699849, -0.113852552312)33.8622578176, 48.0801436623, -51.6845957958
7given(-0.995727897485, -0.0733142705197, -0.0561335185816), (-0.0657567646759, 0.136240361627, 0.988491078242), (-0.0648228514456, 0.987959301592, -0.140479238069)34.1131572322, 48.4686317985, -52.1371914512
8given(0.342486293965, 0.808172096164, 0.479125246077), (0.892045300492, -0.439779906154, 0.104157649804), (0.29488696193, 0.391728856641, -0.871544710591)41.3179130997, -81.0280499984, -41.8238164391
9given(0.411233290671, 0.786448806192, 0.46085296558), (-0.270067813166, -0.377760719334, 0.885641132299), (0.870603558996, -0.488666669794, 0.0570467255577)76.2504165006, 2.40866279043, -44.6583518973

-
要素

#1: タンパク質
Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog / Nucampholin homolog / fSAPb


分子量: 33492.965 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CWC22, KIAA1604, NCM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HCG8
#2: タンパク質
Spliceosome-associated protein CWC27 homolog / Antigen NY-CO-10 / Probable inactive peptidyl-prolyl cis-trans isomerase CWC27 homolog / PPIase ...Antigen NY-CO-10 / Probable inactive peptidyl-prolyl cis-trans isomerase CWC27 homolog / PPIase CWC27 / Serologically defined colon cancer antigen 10


分子量: 6560.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CWC27, SDCCAG10, UNQ438/PRO871 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6UX04
#3: タンパク質
Eukaryotic initiation factor 4A-III / eIF4A-III / ATP-dependent RNA helicase DDX48 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A-3 / DEAD box ...eIF4A-III / ATP-dependent RNA helicase DDX48 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A-3 / DEAD box protein 48 / Eukaryotic initiation factor 4A-like NUK-34 / Eukaryotic translation initiation factor 4A isoform 3 / Nuclear matrix protein 265 / hNMP 265


分子量: 19441.248 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4A3, DDX48, KIAA0111 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P38919, RNA helicase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.88 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 20% (w/v) PEG20000, 50 mM MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→94.69 Å / Num. obs: 143366 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 110.33 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 3.19→3.36 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 97793 / CC1/2: 0.531

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3758精密化
Aimlessデータ削減
XDSdata processing
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4C9B
解像度: 3.19→94.69 Å / SU ML: 0.5768 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.27 / 位相誤差: 31.3545
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2626 7473 5.21 %
Rwork0.2318 --
obs0.2334 143366 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 118.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.19→94.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14522 0 0 0 14522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003514778
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.709920120
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04442407
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00432611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.48892035
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.579901313515
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.830529684923
ens_1d_4AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.759045964372
ens_2d_2FX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.664954597421
ens_2d_3FX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.29357685708
ens_2d_4FX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.570053463732
ens_3d_2IX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.605970256234
ens_3d_3IX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.842200962961
ens_3d_4IX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.738054345523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.19-3.230.48382330.43653777X-RAY DIFFRACTION83.07
3.23-3.270.43262080.38584567X-RAY DIFFRACTION99.96
3.27-3.310.36732190.36454569X-RAY DIFFRACTION99.94
3.31-3.350.36792660.36864566X-RAY DIFFRACTION99.94
3.35-3.390.39652240.36194551X-RAY DIFFRACTION99.87
3.39-3.440.42672460.37184591X-RAY DIFFRACTION99.9
3.44-3.490.41562330.35384569X-RAY DIFFRACTION99.94
3.49-3.540.35432530.33554588X-RAY DIFFRACTION99.94
3.54-3.590.36322990.31974489X-RAY DIFFRACTION99.9
3.6-3.650.36072370.2974560X-RAY DIFFRACTION99.92
3.65-3.720.30422280.27394569X-RAY DIFFRACTION99.96
3.72-3.780.32052720.274590X-RAY DIFFRACTION100
3.78-3.860.30892910.26564458X-RAY DIFFRACTION99.96
3.86-3.940.28673120.26924537X-RAY DIFFRACTION99.96
3.94-4.020.30362750.24774504X-RAY DIFFRACTION99.98
4.02-4.120.26362710.23324548X-RAY DIFFRACTION100
4.12-4.220.28022560.22344582X-RAY DIFFRACTION99.96
4.22-4.330.27322750.20714503X-RAY DIFFRACTION99.85
4.33-4.460.23052440.20344580X-RAY DIFFRACTION99.92
4.46-4.60.23492120.19364549X-RAY DIFFRACTION99.94
4.6-4.770.22562240.18594614X-RAY DIFFRACTION99.81
4.77-4.960.19822690.19044531X-RAY DIFFRACTION99.92
4.96-5.180.21032600.19214553X-RAY DIFFRACTION99.92
5.18-5.460.27182350.21864585X-RAY DIFFRACTION100
5.46-5.80.2872250.23864571X-RAY DIFFRACTION100
5.8-6.250.27272300.23924600X-RAY DIFFRACTION100
6.25-6.880.28322580.24714525X-RAY DIFFRACTION99.94
6.88-7.870.24912540.21344572X-RAY DIFFRACTION99.96
7.87-9.910.16752180.15794583X-RAY DIFFRACTION100
9.92-94.690.20462460.20854512X-RAY DIFFRACTION98.8
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.7279692154 Å / Origin y: -15.635512523 Å / Origin z: -29.1025643033 Å
111213212223313233
T0.71248172549 Å2-0.0144997815353 Å2-0.0670277038799 Å2-0.902713636648 Å20.17367608368 Å2--0.849496761369 Å2
L-0.0306632096706 °2-0.348971354488 °20.161766066714 °2-0.34363500406 °2-0.19675353474 °2--0.268721944683 °2
S-0.0236736973986 Å °0.214878293386 Å °0.0961356861221 Å °0.0133872993541 Å °0.0353600740455 Å °-0.0222346501327 Å °-0.00250917648955 Å °-0.0467037934348 Å °-0.0038498460041 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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