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- PDB-4c9b: Crystal structure of eIF4AIII-CWC22 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c9b
タイトルCrystal structure of eIF4AIII-CWC22 complex
要素
  • EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4A-III
  • PRE-MRNA-SPLICING FACTOR CWC22 HOMOLOG
キーワードSPLICING / DEAD-BOX HELICASE / NMD / MRNP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / poly(A) binding ...negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / poly(A) binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / mRNA 3'-end processing / embryonic cranial skeleton morphogenesis / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / U2-type catalytic step 1 spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / U2-type catalytic step 2 spliceosome / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / exploration behavior / associative learning / mRNA export from nucleus / ribonucleoprotein complex binding / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of translation / spliceosomal complex / : / mRNA splicing, via spliceosome / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / RNA stem-loop binding / rRNA processing / postsynapse / RNA helicase activity / negative regulation of translation / nuclear speck / RNA helicase / neuronal cell body / mRNA binding / dendrite / nucleolus / glutamatergic synapse / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / : / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / : / Initiation factor eIF-4 gamma, MA3 / MA3 domain / MI domain profile. / Domain in DAP-5, eIF4G, MA-3 and other proteins. / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Eukaryotic initiation factor 4A-III / Pre-mRNA-splicing factor CWC22 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Buchwald, G. / Schuessler, S. / Basquin, C. / LeHir, H. / Conti, E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure of the Human Eif4Aiii-Cwc22 Complex Shows How a Dead-Box Protein is Inhibited by a Mif4G Domain
著者: Buchwald, G. / Schuessler, S. / Basquin, C. / Le Hir, H. / Conti, E.
履歴
登録2013年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references
改定 1.22013年12月11日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4A-III
B: PRE-MRNA-SPLICING FACTOR CWC22 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,36012
ポリマ－80,4362
非ポリマー92410
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-19.6 kcal/mol
Surface area30880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.290, 108.720, 61.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4A-III / EIF-4A-III / EIF4A-III / ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX48 / ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A-3 / ...EIF-4A-III / EIF4A-III / ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX48 / ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A-3 / DEAD BOX PROTEIN 48 / EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4A-LIKE NUK-34 / EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 4A ISOFORM 3 / NUCLEAR MATRIX PROTEIN 265 / NMP 265 / HNMP 265 / EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4A-III / N-TERMINALLY PROCESSED


分子量: 46930.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P38919, RNA helicase
#2: タンパク質 PRE-MRNA-SPLICING FACTOR CWC22 HOMOLOG / PRE-MRNA-SPLICING FACTOR CWC22 / NUCAMPHOLIN HOMOLOG / FSAPB


分子量: 33505.039 Da / 分子数: 1 / Fragment: MIF4G DOMAIN, RESIDUES 116-406 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: Q9HCG8
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 12% PEG 20000, 0.1 M NA-K-PHOSPHATE PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99998
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月2日 / 詳細: BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→55.4 Å / Num. obs: 48938 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 26.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12.68
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2→55.445 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 27.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2358 2447 5 %
Rwork0.2017 --
obs0.2035 48938 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→55.445 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5283 0 59 298 5640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065478
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8727396
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0792103
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059851
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003947
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.04090.33721420.28152712X-RAY DIFFRACTION99
2.0409-2.08530.28731430.25932718X-RAY DIFFRACTION100
2.0853-2.13380.30131420.24622710X-RAY DIFFRACTION100
2.1338-2.18720.29261420.22712739X-RAY DIFFRACTION100
2.1872-2.24630.30241450.22392737X-RAY DIFFRACTION100
2.2463-2.31240.26771440.21742742X-RAY DIFFRACTION100
2.3124-2.38710.24811410.20562683X-RAY DIFFRACTION100
2.3871-2.47240.27341450.20642745X-RAY DIFFRACTION100
2.4724-2.57140.21961450.20042745X-RAY DIFFRACTION100
2.5714-2.68840.25791440.19782736X-RAY DIFFRACTION100
2.6884-2.83010.24351440.20672726X-RAY DIFFRACTION100
2.8301-3.00740.22121440.19382747X-RAY DIFFRACTION100
3.0074-3.23960.25551440.20432719X-RAY DIFFRACTION100
3.2396-3.56560.23011440.19062732X-RAY DIFFRACTION100
3.5656-4.08140.20331450.18492757X-RAY DIFFRACTION100
4.0814-5.14150.21161450.17642761X-RAY DIFFRACTION100
5.1415-55.4660.20241480.20232782X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8558-0.17130.69392.8501-0.41462.0469-0.0346-0.00650.00180.14510.01570.01090.05620.01850.02320.42480.02420.03170.1900.174430.050164.757244.4851
22.80350.1503-0.46592.45810.50471.6581-0.00770.2103-0.3166-0.1996-0.00560.04110.15920.03740.01090.6933-0.001-0.01250.2563-0.00590.21473.796883.331415.8736
31.546-0.10970.75341.2363-0.09011.99750.0122-0.0520.0461-0.09070.02090.0927-0.00730.0384-0.03810.5268-0.00980.03990.1875-0.02160.1808-2.166792.025143.9919
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 21 THROUGH 250)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 251 THROUGH 411)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESID 123 THROUGH 406)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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