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- PDB-6yv7: Mannosyltransferase PcManGT from Pyrobaculum calidifontis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yv7
タイトルMannosyltransferase PcManGT from Pyrobaculum calidifontis
要素(Glycosyl transferase, family 2) x 2
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferase / Membrane protein / Mannosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosyltransferase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycosyl transferase, family 2
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum calidifontis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Divne, C. / Rosaria, G.
資金援助 スウェーデン, 3件
組織認可番号国
Swedish Research Council2011-5768 スウェーデン
Swedish Research Council2013-5717 スウェーデン
Swedish Research Council2017-03877 スウェーデン
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: A Transmembrane Crenarchaeal Mannosyltransferase Is Involved in N-Glycan Biosynthesis and Displays an Unexpected Minimal Cellulose-Synthase-like Fold.
著者: Gandini, R. / Reichenbach, T. / Spadiut, O. / Tan, T.C. / Kalyani, D.C. / Divne, C.
履歴
登録2020年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyl transferase, family 2
B: Glycosyl transferase, family 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0882
ポリマ－78,0882
非ポリマー00
水00
1
A: Glycosyl transferase, family 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1101
ポリマ－39,1101
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycosyl transferase, family 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9791
ポリマ－38,9791
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.449, 107.608, 163.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glycosyl transferase, family 2


分子量: 39109.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrobaculum calidifontis (strain JCM 11548 / VA1) (古細菌)
株: JCM 11548 / VA1 / 遺伝子: Pcal_0472 / プラスミド: pWaldo-GFPd / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A3MTD6
#2: タンパク質 Glycosyl transferase, family 2


分子量: 38978.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrobaculum calidifontis (strain JCM 11548 / VA1) (古細菌)
株: JCM 11548 / VA1 / 遺伝子: Pcal_0472 / プラスミド: pWaldo-GFPd / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A3MTD6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 mM HEPES (pH 7.5), 20% PEG 4000, 10% isopropanol, 10 mM MnCl2 and 2% 1,2,3-heptanetriol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.06884 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.06884 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→49.08 Å / Num. obs: 48112 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 4916 / CC1/2: 0.894 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.7→49.079 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.52 / 位相誤差: 32.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2902 3738 7.77 %
Rwork0.2473 --
obs0.2505 48089 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→49.079 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5386 0 0 0 5386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145542
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8787592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.6861986
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083859
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011965
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.7342 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3479 138 -
Rwork0.3341 1596 -
obs--99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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