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万見
- PDB-6yp9: Rabbit muscle actin in complex with ADF-H and ATP-ATTO-488 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yp9
タイトルRabbit muscle actin in complex with ADF-H and ATP-ATTO-488
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Twinfilin-1
キーワードPROTEIN BINDING / actin / ADF-H domain / ATP-ATTO-488
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RHOBTB2 GTPase cycle / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / actin filament depolymerization / barbed-end actin filament capping / regulation of lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding ...: / RHOBTB2 GTPase cycle / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / actin filament depolymerization / barbed-end actin filament capping / regulation of lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / positive regulation of neuron projection development / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / protein tyrosine kinase activity / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Twinfilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Twinfilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Twinfilin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.564 Å
データ登録者Kogan, K. / Kotila, T. / Lappalainen, P.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland320161 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: A functional family of fluorescent nucleotide analogues to investigate actin dynamics and energetics.
著者: Colombo, J. / Antkowiak, A. / Kogan, K. / Kotila, T. / Elliott, J. / Guillotin, A. / Lappalainen, P. / Michelot, A.
履歴
登録2020年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Twinfilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8634
ポリマ－58,3152
非ポリマー5472
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Both proteins elute as a single peak.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3420 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area20830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.552, 69.017, 147.948
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Twinfilin-1 / Protein A6


分子量: 16439.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Twf1, Ptk9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91YR1
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.3 % / 解説: Rod-like crystals
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M sodium cacodylate (pH 6.0) and 15% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.564→62.546 Å / Num. obs: 17247 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 38.87 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.161 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.564→2.608 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.885 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 822 / CC1/2: 0.701 / Rpim(I) all: 0.39 / Rrim(I) all: 0.969 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (6-FEB-2020)精密化
XDSBUILT=20200131 (Jan 31, 2020)データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
autoPROC1.0.5 (20200206)データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DAW

3daw


解像度: 2.564→62.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU R Cruickshank DPI: 2.276 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.299 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.293
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2299 867 -RANDOM
Rwork0.1739 ---
obs0.1767 17247 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.886 Å20 Å20 Å2
2---5.3291 Å20 Å2
3----4.557 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.564→62.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3983 0 32 245 4260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084112HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.985577HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1445SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes709HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4112HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion552SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3672SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.1
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.51
LS精密化 シェル解像度: 2.564→2.58 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2839 20 -
Rwork0.1813 --
obs--99.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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