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- PDB-6ynu: CaM-P458 complex (crystal form 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ynu
タイトルCaM-P458 complex (crystal form 1)
要素
  • Bifunctional adenylate cyclase toxin/hemolysin CyaA
  • Calmodulin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Toxin / CyaA
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase ...calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / RAS processing / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / channel activity / toxin activity / RAF/MAP kinase cascade / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / killing of cells of another organism
類似検索 - 分子機能
RTX, pore-forming domain / N-terminal domain in RTX protein / RTX toxin determinant A / Haemolysin-type calcium binding-related / Haemolysin-type calcium binding protein related domain / : / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit ...RTX, pore-forming domain / N-terminal domain in RTX protein / RTX toxin determinant A / Haemolysin-type calcium binding-related / Haemolysin-type calcium binding protein related domain / : / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Hemolysin-type calcium-binding conserved site / Hemolysin-type calcium-binding region signature. / RTX calcium-binding nonapeptide repeat / RTX calcium-binding nonapeptide repeat (4 copies) / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional hemolysin/adenylate cyclase / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bordetella pertussis (百日咳菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Mechaly, A.E. / Voegele, A. / Haouz, A. / Chenal, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Adv Sci / 年: 2021
タイトル: A High-Affinity Calmodulin-Binding Site in the CyaA Toxin Translocation Domain is Essential for Invasion of Eukaryotic Cells.
著者: Voegele, A. / Sadi, M. / O'Brien, D.P. / Gehan, P. / Raoux-Barbot, D. / Davi, M. / Hoos, S. / Brule, S. / Raynal, B. / Weber, P. / Mechaly, A. / Haouz, A. / Rodriguez, N. / Vachette, P. / ...著者: Voegele, A. / Sadi, M. / O'Brien, D.P. / Gehan, P. / Raoux-Barbot, D. / Davi, M. / Hoos, S. / Brule, S. / Raynal, B. / Weber, P. / Mechaly, A. / Haouz, A. / Rodriguez, N. / Vachette, P. / Durand, D. / Brier, S. / Ladant, D. / Chenal, A.
履歴
登録2020年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Bifunctional adenylate cyclase toxin/hemolysin CyaA
C: Calmodulin-1
D: Bifunctional adenylate cyclase toxin/hemolysin CyaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,80913
ポリマ－38,4484
非ポリマー3619
水00
1
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子

B: Bifunctional adenylate cyclase toxin/hemolysin CyaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4257
ポリマ－19,2242
非ポリマー2005
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area1440 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area11070 Å2
手法PISA
2
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子

D: Bifunctional adenylate cyclase toxin/hemolysin CyaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3856
ポリマ－19,2242
非ポリマー1604
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area1480 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area11290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.341, 174.344, 97.843
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:

End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLNGLNchain 'A'AA3 - 1473 - 147
221GLNGLNchain 'C'CC3 - 1473 - 147
132TRPTRPchain 'B'BB458 - 4801 - 23
242TRPTRPchain 'D'DD458 - 4801 - 23

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Bifunctional adenylate cyclase toxin/hemolysin CyaA / Cyclolysin


分子量: 2502.894 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bordetella pertussis (百日咳菌) / 参照: UniProt: A0A380ZZA1
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.76 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.3 M Ammonium sulfate 30% (w/v) PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.119→67.6 Å / Num. obs: 11538 / % possible obs: 99.49 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 97.54 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 22.97
反射 シェル解像度: 3.119→3.231 Å / Rmerge(I) obs: 0.647 / Mean I/σ(I) obs: 3.18 / Num. unique obs: 1132 / CC1/2: 0.946 / CC star: 0.986 / Rrim(I) all: 0.684

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER精密化
PHENIX1.14_3260精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CTR

1ctr


解像度: 3.12→67.6 Å / SU ML: 0.3968 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 43.9131
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2907 593 5.16 %
Rwork0.2463 --
obs0.2486 11495 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 147.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.12→67.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2656 0 9 0 2665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00962684
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14933606
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0599398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077488
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d1.85051638
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.12-3.430.43191350.33932676X-RAY DIFFRACTION99.26
3.43-3.930.28911700.2342659X-RAY DIFFRACTION99.33
3.93-4.950.2551480.22472717X-RAY DIFFRACTION99.62
4.95-67.60.28771400.2442850X-RAY DIFFRACTION99.77
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.360289145582.850268390892.898213230797.61553626371-1.147010032517.46412934367-0.2531278620070.886772878006-0.936882954060.2010420476320.476822830379-0.9711673235050.4961288737831.05686225119-0.3894365331820.7461215731570.065196688760.0385963983311.19854764726-0.02677877341440.916801702712-14.0612450119-44.834534511225.0656471931
22.659251485435.049483726767.724430837273.910708610066.011078897536.36703688880.9427191895990.548126395353-0.1770702225390.659111812094-0.7144082831390.02115336298380.856540309598-0.459800538614-0.3330142882851.03260914476-0.108826477321-0.07232773426771.53200413712-0.007204982330970.888625230427-28.9086251305-45.00859314715.9627257689
37.236437308040.7973588428863.532623796836.074879491090.277647585738.890018666070.06735308238841.98297121998-0.617880535563-0.432003718396-0.1966280697560.1293576197740.4305608850960.3090798267130.1232533203580.916613560620.236666274427-0.0004910049811971.31558750638-0.235572539460.811518453527-42.5743491822-53.215054279-1.28370162086
47.21089827142-2.986809269050.1979830476291.759429291132.798509187367.31381709365-0.00310100592505-1.035220011211.0198858557-0.3410216632760.3998856614880.098075200152-0.6061563622390.2028864154310.08565905890131.16316494834-0.0838054348168-0.08429579649140.71998212347-0.3493296634931.03092438925-46.0507015227-46.101766651113.3076196187
57.81098266682-1.24165902868-2.467921090512.29039387814-1.117718986565.48726036289-0.8916998345230.6525831379571.04953212190.4257167661531.60222428975-0.99177926166-0.8199782069030.0807209297193-0.6283121704961.20858700543-0.15217599242-0.1213474900131.802686131010.04812198131841.1616240097-52.3980916735-27.757383718326.9191936481
63.878908784981.80888346251-0.7552666164388.736692454070.9953397396296.61038064244-1.475425714460.6662231593441.92117820598-1.102859956480.1757682198921.89610275815-2.09319556238-0.2019679928870.8255284254511.509437044710.0363372942103-0.4915209560491.744743574620.5615574586562.25553327986-59.9217970613-16.304064023813.7462098378
70.00647540245393-0.01830560194940.00229028132290.00549203405589-0.0188292133889-0.000745649915624-0.6130606015730.74815496840.480594903346-1.44657085857-0.8309932490690.5980934672730.339382132492-1.027254340230.7900129797141.44664586216-0.429958404888-0.4612328630862.53335820265-0.101711892551.1665225273-61.8870410435-27.924272473910.6174146695
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96.923846716862.58189360597-0.9181728767175.5494534514-2.420437987725.415107610230.3379214886731.58092400309-0.0879561003659-1.269989399680.0672865327911-0.93564864707-0.4135263183280.048662310203-0.4287263578611.568964630080.00815006743610.1581750692221.582840331980.04635015201541.49454828885-22.7211417142-12.05340675242.06498025909
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 64 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 65 through 92 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 93 through 148 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 458 through 481 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 3 through 19 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 20 through 55 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 56 through 64 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 65 through 92 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 93 through 148 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 458 through 481 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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