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万見
- PDB-6ymo: Binary complex of 14-3-3 zeta with Glucocorticoid Receptor (GR) p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ymo
タイトルBinary complex of 14-3-3 zeta with Glucocorticoid Receptor (GR) pS617 peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Glucocorticoid receptor
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 protein zeta/delta / glucocorticoid Receptor / protein-peptide complex / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of NPAS4 gene transcription / Golgi reassembly / synaptic target recognition / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / steroid hormone binding / respiratory system process / PTK6 Expression / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation ...Regulation of NPAS4 gene transcription / Golgi reassembly / synaptic target recognition / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / steroid hormone binding / respiratory system process / PTK6 Expression / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / neuroinflammatory response / glucocorticoid metabolic process / establishment of Golgi localization / microglia differentiation / mammary gland duct morphogenesis / maternal behavior / tube formation / Rap1 signalling / astrocyte differentiation / negative regulation of protein localization to nucleus / cellular response to glucocorticoid stimulus / motor behavior / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / regulation of gluconeogenesis / adrenal gland development / cellular response to steroid hormone stimulus / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / estrogen response element binding / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / core promoter sequence-specific DNA binding / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / protein sequestering activity / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ERK1 and ERK2 cascade / TBP-class protein binding / negative regulation of innate immune response / steroid binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cellular response to dexamethasone stimulus / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / synaptic transmission, glutamatergic / chromosome segregation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / lung development / Hsp90 protein binding / SUMOylation of intracellular receptors / regulation of protein stability / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of miRNA transcription / Nuclear Receptor transcription pathway / spindle / Regulation of RUNX2 expression and activity / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / melanosome / Circadian Clock / chromatin organization / gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / transmembrane transporter binding / Potential therapeutics for SARS / blood microparticle / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear speck / mitochondrial matrix / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / cell division / protein phosphorylation / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / glutamatergic synapse / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / synapse / regulation of DNA-templated transcription / chromatin
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXYBENZOIC ACID / Glucocorticoid receptor / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Munier, C.C. / Edman, K. / Perry, M.W.D. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675179 オランダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Glucocorticoid receptor Thr524 phosphorylation by MINK1 induces interactions with 14-3-3 protein regulators.
著者: Munier, C.C. / De Maria, L. / Edman, K. / Gunnarsson, A. / Longo, M. / MacKintosh, C. / Patel, S. / Snijder, A. / Wissler, L. / Brunsveld, L. / Ottmann, C. / Perry, M.W.D.
履歴
登録2020年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年5月5日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.32021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Glucocorticoid receptor
D: Glucocorticoid receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9286
ポリマ－56,6944
非ポリマー2342
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area23310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.285, 104.351, 112.429
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26720.217 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pProEx Htb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Glucocorticoid receptor / GR / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 1


分子量: 1626.731 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04150
#3: 化合物 ChemComp-SAL / 2-HYDROXYBENZOIC ACID / SALICYLIC ACID / サリチル酸


分子量: 138.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.11 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.8
詳細: 2.04 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium citrate supplemented with 10% of an additive buffer containing 0.33% w/v 3-aminobenzoic acid, 0.33% w/v 3-aminosalicylic acid, 0.33% w/v salicylic acid ...詳細: 2.04 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium citrate supplemented with 10% of an additive buffer containing 0.33% w/v 3-aminobenzoic acid, 0.33% w/v 3-aminosalicylic acid, 0.33% w/v salicylic acid and 0.02 M HEPES sodium pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→47.33 Å / Num. obs: 56557 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.483 % / Biso Wilson estimate: 53.52 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 1.025 / Net I/σ(I): 12.07 / Num. measured all: 366684 / Scaling rejects: 73
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.02-2.076.3440.5339570.22695.8
2.07-2.136.4570.7840670.3199.9
2.13-2.196.4021.1539120.4551001.707
2.19-2.256.1481.5538220.55699.81.273
2.25-2.336.3672.0936860.76299.90.98
2.33-2.416.6282.8435880.86899.90.7120.773
2.41-2.56.843.6134760.9191000.5620.608
2.5-2.66.7234.7133450.9461000.4280.464
2.6-2.726.3666.0731870.9641000.3170.346
2.72-2.856.6588.430740.98799.90.2180.237
2.85-3.016.70511.1529500.9921000.1620.176
3.01-3.196.8115.7227830.9961000.1110.12
3.19-3.416.57126160.9971000.0790.086
3.41-3.686.41524280.99899.90.0560.061
3.68-4.036.43722800.9991000.0430.047
4.03-4.516.68820550.9991000.0360.039
4.51-5.216.25718180.99999.90.0340.037
5.21-6.386.29315650.9991000.0360.039
6.38-9.026.07412340.99999.80.0290.032
9.02-47.335.4197140.99998.10.0310.034

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O02

2o02


解像度: 2.02→47.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU R Cruickshank DPI: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.138 / SU Rfree Blow DPI: 0.127 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.126
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2098 3.71 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.213 56503 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 159.91 Å2 / Biso mean: 63.21 Å2 / Biso min: 39.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0949 Å20 Å20 Å2
2---11.4562 Å20 Å2
3---10.3614 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.02→47.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3769 0 25 236 4030
Biso mean--62.77 68.94 -
残基数----471
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1418SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes660HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3841HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion495SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4506SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3841HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5166HARMONIC21.02
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.53
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.72
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3089 42 3.71 %
Rwork0.2464 1089 -
all0.2488 1131 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3237-0.26180.7530.8097-0.15822.0711-0.05880.23590.0038-0.00940.0133-0.0237-0.05420.34240.0455-0.6321-0.0920.0102-0.56750.0148-0.625139.1502-2.44927.4535
21.78770.49330.31250.818-0.2451.4629-0.0144-0.1239-0.00870.02760.00750.0532-0.1022-0.01760.0069-0.6105-0.01870.0078-0.58460.0006-0.60824.9058-5.187-9.4572
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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