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- PDB-6yln: mTurquoise2 SG P212121 - Directional optical properties of fluore... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yln
タイトルmTurquoise2 SG P212121 - Directional optical properties of fluorescent proteins
要素EGFP
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / GFP / mTurquoise2
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / : / EGFP
機能・相同性情報
生物種Vaccinia virus (ワクチニアウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Myskova, J. / Rybakova, O. / Brynda, J. / Lazar, J.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicCZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000729 チェコ
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Directionality of light absorption and emission in representative fluorescent proteins.
著者: Myskova, J. / Rybakova, O. / Brynda, J. / Khoroshyy, P. / Bondar, A. / Lazar, J.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Directional optical properties of fluorescent proteins
著者: Myskova, J. / Lazar, J.
履歴
登録2020年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EGFP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7392
ポリマ－27,7001
非ポリマー391
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area240 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.170, 61.270, 68.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 EGFP


分子量: 27700.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vaccinia virus (ワクチニアウイルス)
遺伝子: EGFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1V0D974
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.01 %
解説: A - long axis of crystal B, C - diagonal to the crystal faces
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, HEPES, Magnesium chloride / PH範囲: 8.0 - 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→39.27 Å / Num. obs: 18997 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.613 % / Biso Wilson estimate: 38.631 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rrim(I) all: 0.053 / Χ2: 1.078 / Net I/σ(I): 29.51 / Num. measured all: 239608 / Scaling rejects: 366
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.85-1.96.8091.9060.959363138613750.4962.05899.2
1.9-1.957.0881.2611.489498134013400.6661.36100
1.95-2.017.4070.9671.939637130313010.7711.03999.8
2.01-2.077.8840.6922.8310020127112710.8380.741100
2.07-2.148.770.5453.8610928124812460.8980.57899.8
2.14-2.219.9350.5044.6711962120412040.9390.53100
2.21-2.2910.8510.3886.5612479115011500.9670.407100
2.29-2.3911.4830.2978.5812735110911090.9810.311100
2.39-2.4911.7180.22311.8112620107710770.990.234100
2.49-2.6211.8870.16516.0112137102110210.9960.172100
2.62-2.7611.6970.13220.06116629979970.9960.138100
2.76-2.9313.0450.09428.13120939279270.9980.098100
2.93-3.1317.4950.06346.02152738738730.9990.065100
3.13-3.3818.8490.04765.061558882782710.048100
3.38-3.720.3460.03880.221546376076010.039100
3.7-4.1423.7180.031103.81641369269210.032100
4.14-4.7823.650.025125.411471062262210.026100
4.78-5.8523.0280.027122.51220553053010.028100
5.85-8.2723.1920.032109.85990342742710.033100
8.27-39.2719.8350.023128.93491925424810.02497.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ztf

3ztf


解像度: 1.85→39.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 3.936 / SU ML: 0.111 / SU R Cruickshank DPI: 0.1446 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.131
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2179 950 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.1858 18046 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 109.51 Å2 / Biso mean: 42.372 Å2 / Biso min: 23.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.26 Å2-0 Å20 Å2
2--1.09 Å2-0 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→39.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1776 0 1 65 1842
Biso mean--71.54 42.16 -
残基数----226
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191832
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021689
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7111.9632488
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94533886
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4365227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.92225.11488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.26615293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.449156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212109
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02430
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 68 -
Rwork0.346 1299 -
all-1367 -
obs--99.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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