[日本語] English
万見
- PDB-6yj0: Solution NMR structure of titin N2A region Ig domain I83 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yj0
タイトルSolution NMR structure of titin N2A region Ig domain I83
要素Titin
キーワードPROTEIN BINDING / calcium binding actin binding muscle I-band
機能・相同性
機能・相同性情報


heart growth / forward locomotion / striated muscle cell development / regulation of relaxation of cardiac muscle / detection of muscle stretch / muscle myosin complex / ventricular system development / cardiac myofibril assembly / adult heart development / cardiac muscle tissue morphogenesis ...heart growth / forward locomotion / striated muscle cell development / regulation of relaxation of cardiac muscle / detection of muscle stretch / muscle myosin complex / ventricular system development / cardiac myofibril assembly / adult heart development / cardiac muscle tissue morphogenesis / M band / A band / I band / ankyrin binding / sarcomere organization / somitogenesis / heart morphogenesis / muscle contraction / sarcomere / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / heart development / protein tyrosine kinase activity / in utero embryonic development / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / protein serine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain ...PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Pfuhl, M. / Gage, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Solution NMR Structure of Titin N2A Region Ig Domain I83 and Its Interaction with Metal Ions.
著者: Kelly, C. / Pace, N. / Gage, M. / Pfuhl, M.
履歴
登録2020年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9141
ポリマ－11,9141
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, NMR 15N relaxation result is in good agreement with a monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7330 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Titin / Connectin


分子量: 11914.169 Da / 分子数: 1 / 変異: N.A. / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: muscle / Cell: myocyte / 遺伝子: Ttn / Variant: N2A / プラスミド: pET151/D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21*
参照: UniProt: A2ASS6, non-specific serine/threonine protein kinase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
122isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
132isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.8 mM [U-95% 15N] domain I83 from mouse titin, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution20.8 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] domain I83 from mouse titin, 90% H2O/10% D2O15N_13C_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMdomain I83 from mouse titin[U-95% 15N]1
0.8 mMdomain I83 from mouse titin[U-95% 13C; U-95% 15N]2
試料状態詳細: 20 mM Hepes, pH 7.2, 100 mM sodium chloride, 2 mM DTT and 0.02% NaN3
イオン強度: 100 mM / Ionic strength err: 0.1 / Label: conditions_1 / pH: 7.2 / PH err: 0.02 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 298 K / Temperature err: 0.1

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CcpNmr Analysis2.4CCPNデータ解析
ARIA2.3.2Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
X-PLOR NIH2.35Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3 / 詳細: standard simulated annealing
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 40

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る