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- PDB-6ygn: Titin kinase and its flanking domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ygn
タイトルTitin kinase and its flanking domains
要素Titin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / kinase / titin
機能・相同性
機能・相同性情報


sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / protein kinase regulator activity / cardiac muscle hypertrophy ...sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / protein kinase regulator activity / cardiac muscle hypertrophy / mitotic chromosome condensation / actinin binding / Striated Muscle Contraction / M band / I band / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / cardiac muscle contraction / striated muscle contraction / muscle contraction / protein kinase A signaling / condensed nuclear chromosome / positive regulation of protein secretion / Z disc / response to calcium ion / actin filament binding / Platelet degranulation / protein tyrosine kinase activity / protease binding / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain ...PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fleming, J.R. / Franke, B. / Bogomolovas, J. / Mayans, O.
資金援助 ドイツ, フランス, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB969 ドイツ
Leducq FoundationTNE-13CVD04 フランス
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0044/2012 フランス
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2021
タイトル: Titin kinase ubiquitination aligns autophagy receptors with mechanical signals in the sarcomere.
著者: Bogomolovas, J. / Fleming, J.R. / Franke, B. / Manso, B. / Simon, B. / Gasch, A. / Markovic, M. / Brunner, T. / Knoll, R. / Chen, J. / Labeit, S. / Scheffner, M. / Peter, C. / Mayans, O.
履歴
登録2020年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Titin
B: Titin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,2356
ポリマ－125,9272
非ポリマー3084
水5,639313
1
A: Titin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1173
ポリマ－62,9631
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Titin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1173
ポリマ－62,9631
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.640, 184.730, 66.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.597, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Titin / Connectin / Rhabdomyosarcoma antigen MU-RMS-40.14


分子量: 62963.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WZ42, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.17 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% PEG 8K, 0.1 MES pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.82 Å / Num. obs: 52256 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.45 % / Biso Wilson estimate: 38.56 Å2 / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 9.74
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Num. unique obs: 6041 / CC1/2: 0.693

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TKI,2NZI,2BK8

1tki

2nzi

2bk8


解像度: 2.4→29.82 Å / SU ML: 0.3228 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.9592
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2277 2660 5.09 %
Rwork0.1716 --
obs0.1744 52229 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 46.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8852 0 20 313 9185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00789040
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.920512200
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05771358
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00531560
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.65973390
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.440.33241550.24882659X-RAY DIFFRACTION99.12
2.44-2.490.2851280.24022563X-RAY DIFFRACTION98.39
2.49-2.540.28091430.23552643X-RAY DIFFRACTION97.96
2.54-2.60.28581200.2392433X-RAY DIFFRACTION93.31
2.6-2.660.27481440.23432610X-RAY DIFFRACTION97.59
2.66-2.720.29171460.22422600X-RAY DIFFRACTION99.1
2.72-2.80.25451400.20822627X-RAY DIFFRACTION99.07
2.8-2.880.27571310.20322647X-RAY DIFFRACTION99.14
2.88-2.970.29131530.21922600X-RAY DIFFRACTION98.71
2.97-3.080.28311380.22522596X-RAY DIFFRACTION98.42
3.08-3.20.28421510.20552612X-RAY DIFFRACTION98.47
3.2-3.350.23781350.18492625X-RAY DIFFRACTION98.61
3.35-3.520.21641360.1612581X-RAY DIFFRACTION98.16
3.52-3.740.22211510.14992573X-RAY DIFFRACTION97.08
3.74-4.030.2121350.14212600X-RAY DIFFRACTION97.37
4.03-4.440.19771400.12732641X-RAY DIFFRACTION99.57
4.44-5.080.17441370.13082655X-RAY DIFFRACTION99.68
5.08-6.380.19411460.15712646X-RAY DIFFRACTION99.08
6.38-29.820.17021310.14742658X-RAY DIFFRACTION98.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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