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- PDB-6ygc: Crystal structure of the NatC complex bound to Arl3 peptide and CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ygc
タイトルCrystal structure of the NatC complex bound to Arl3 peptide and CoA
要素
  • (N-alpha-acetyltransferase ...) x 3
  • ADP-ribosylation factor-like protein 3
キーワードTRANSFERASE / N-terminal acetylation / NAT / GNAT / acetyltransferase / Naa30 / Naa35 / Naa38 / Mak3 / Mak10 / Mak31
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein localization to organelle / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / U6 snRNP / protein localization to Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / precatalytic spliceosome ...N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein localization to organelle / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / U6 snRNP / protein localization to Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / precatalytic spliceosome / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / response to endoplasmic reticulum stress / macroautophagy / intracellular protein transport / mRNA splicing, via spliceosome / regulation of protein localization / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / Golgi apparatus / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
LSM domain containing 1 / -alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30-like / Mak10 subunit, NatC N(alpha)-terminal acetyltransferase / small GTPase Arf family profile. / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins ...LSM domain containing 1 / -alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30-like / Mak10 subunit, NatC N(alpha)-terminal acetyltransferase / small GTPase Arf family profile. / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / Acetyltransferase (GNAT) family / LSM domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / IODIDE ION / N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / ADP-ribosylation factor-like protein 3 / N-alpha-acetyltransferase 30
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.994 Å
データ登録者Grunwald, S. / Hopf, L. / Bock-Bierbaum, T. / Lally, C.C. / Spahn, C.M.T. / Daumke, O.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB958-A12 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Divergent architecture of the heterotrimeric NatC complex explains N-terminal acetylation of cognate substrates.
著者: Grunwald, S. / Hopf, L.V.M. / Bock-Bierbaum, T. / Lally, C.C.M. / Spahn, C.M.T. / Daumke, O.
履歴
登録2020年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 30
B: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
C: N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit
D: ADP-ribosylation factor-like protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,28523
ポリマ－112,9214
非ポリマー2,36419
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14070 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area41390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.303, 139.724, 166.824
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

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N-alpha-acetyltransferase ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 30 / L-A virus GAG protein N-acetyltransferase subunit MAK3 / Maintenance of killer protein 3 / N- ...L-A virus GAG protein N-acetyltransferase subunit MAK3 / Maintenance of killer protein 3 / N-terminal acetyltransferase C complex catalytic subunit MAK3 / NatC complex subunit MAK3 / NatC catalytic subunit


分子量: 18559.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MAK3, NAA30, YPR051W, YP9499.08 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q03503, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC
#2: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / Glucose repressible protein MAK10 / L-A virus GAG protein N-acetyltransferase subunit MAK10 / ...Glucose repressible protein MAK10 / L-A virus GAG protein N-acetyltransferase subunit MAK10 / Maintenance of killer protein 10 / N-terminal acetyltransferase C complex subunit MAK10 / NatC complex subunit MAK10


分子量: 84549.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MAK10, NAA35, YEL053C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02197
#3: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit / L-A virus GAG protein N-acetyltransferase subunit MAK31 / Maintenance of killer protein 31 / N- ...L-A virus GAG protein N-acetyltransferase subunit MAK31 / Maintenance of killer protein 31 / N-terminal acetyltransferase C complex subunit MAK31 / NatC complex subunit MAK31


分子量: 8550.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MAK31, NAA38, YCR020C-A, YCR20C-A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P23059

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド ADP-ribosylation factor-like protein 3 / Arf-like GTPase 3


分子量: 1262.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q02804

-
非ポリマー , 5種, 71分子

#5: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 16% PEG 4000, 150 mM ammonium iodide and 100 mM sodium citrate, pH 6.2
PH範囲: 6.1 - 6.3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→46.397 Å / Num. obs: 23309 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.036 % / Biso Wilson estimate: 57.24 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rrim(I) all: 0.191 / Χ2: 0.984 / Net I/σ(I): 8.42 / Num. measured all: 94075
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.99-3.174.1450.8841.615200371636670.6241.01398.7
3.17-3.394.0590.552.5114251352535110.8140.63399.6
3.39-3.663.9730.3234.2312762328532120.930.37297.8
3.66-4.014.1680.1946.9612642304330330.9720.22399.7
4.01-4.484.0610.12910.0311183276427540.9870.14999.6
4.48-5.164.0410.0913.759722245724060.9930.10397.9
5.16-6.34.0240.10511.428423210720930.9910.1299.3
6.3-8.833.8410.06217.96323168416460.9970.07297.7
8.83-46.3973.6160.03133.21356910359870.9980.03795.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6YGA

6yga


解像度: 2.994→46.397 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 1156 4.96 %
Rwork0.1961 --
obs0.1986 23301 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 164.99 Å2 / Biso mean: 63.4532 Å2 / Biso min: 16.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.994→46.397 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7753 0 86 52 7891
Biso mean--67 39.78 -
残基数----957
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.994-3.12990.3471600.3055267198
3.1299-3.29480.26721540.26322732100
3.2948-3.50120.30351280.2394273498
3.5012-3.77140.23341270.1926276099
3.7714-4.15070.22151430.17422758100
4.1507-4.75080.19851310.1565276398
4.7508-5.98350.24971470.17862836100
5.9835-46.3970.24531660.1846289197
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.17682.26521.17025.14560.61894.5506-0.06920.1613-0.1794-0.6981-0.00610.05540.5715-0.22930.07180.44990.02270.04470.4061-0.06960.419243.2351-24.0572109.1329
22.5768-1.72620.59999.2011-1.6893.3225-0.03320.2862-0.1576-0.41660.17810.1882-0.2513-0.0507-0.13340.2452-0.03040.02230.4998-0.05160.294436.5996-11.1344119.4196
31.11350.89081.13691.1975-2.41143.4957-0.28320.3163-0.2667-0.6445-0.1402-0.51430.4390.55490.23080.85560.12720.28920.7596-0.05880.593955.1866-8.148188.8786
42.7019-0.2933-0.40633.38851.32412.70850.15620.56660.3465-0.9552-0.23180.0174-0.5511-0.35160.11870.81720.2446-0.00550.69220.25090.442433.846620.347999.5294
51.41360.8911-0.19073.0173-0.18851.27530.1425-0.0630.18930.088-0.1424-0.189-0.19640.08220.0230.20630.01560.00350.4473-0.00730.374340.462111.8995137.3386
62.693-0.75271.02921.86022.58365.72850.9113-0.13370.64870.3429-0.8039-0.3897-1.2170.71040.10231.2951-0.29320.03140.598-0.0320.655539.410235.7247166.5287
70.93830.2421-0.2742.83280.4781.01540.0234-0.0334-0.01670.0634-0.08370.18050.121-0.29650.08390.22550.0042-0.00680.58810.00240.348223.3748-3.0065139.4467
84.4428-1.7472-0.07595.7849-1.55388.44660.35930.8767-0.2602-0.9048-0.3746-0.2733-0.2410.62720.12930.80740.01530.2340.7771-0.04540.513756.6501-8.069689.1639
92.3198-1.9784-0.27393.20821.45210.9316-0.18911.38940.1186-0.0604-0.2374-0.950.47931.16630.55121.11970.13180.51731.21160.27841.104271.5181-8.119285.5346
100.03330.01970.00020.0353-0.0110.00520.3511-0.05280.4607-0.11470.1473-0.24940.2372-0.0033-0.00051.25090.26920.06381.0946-0.18791.039142.6693-8.8431109.2396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 112 )A1 - 112
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 113 through 159 )A113 - 159
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 0 through 68 )B0 - 68
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and ((resid 69 through 309 ) or (resid 334 through 340))B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and ((resid 310 through 333 ) or (resid 341 through 493))B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 494 through 524 )B494 - 524
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 525 through 731 )B525 - 731
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 4 through 65 )C4 - 65
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 66 through 77 )C66 - 77
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 1 through 4 )D1 - 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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