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Yorodumi- PDB-6ygc: Crystal structure of the NatC complex bound to Arl3 peptide and CoA -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ygc | ||||||
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Title | Crystal structure of the NatC complex bound to Arl3 peptide and CoA | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / N-terminal acetylation / NAT / GNAT / acetyltransferase / Naa30 / Naa35 / Naa38 / Mak3 / Mak10 / Mak31 | ||||||
Function / homology | Function and homology information N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein localization to organelle / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / U6 snRNP / protein localization to Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / precatalytic spliceosome ...N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein localization to organelle / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / U6 snRNP / protein localization to Golgi apparatus / Golgi to plasma membrane protein transport / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / precatalytic spliceosome / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / response to endoplasmic reticulum stress / macroautophagy / intracellular protein transport / mRNA splicing, via spliceosome / regulation of protein localization / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / Golgi apparatus / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.994 Å | ||||||
Authors | Grunwald, S. / Hopf, L. / Bock-Bierbaum, T. / Lally, C.C. / Spahn, C.M.T. / Daumke, O. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2020 Title: Divergent architecture of the heterotrimeric NatC complex explains N-terminal acetylation of cognate substrates. Authors: Grunwald, S. / Hopf, L.V.M. / Bock-Bierbaum, T. / Lally, C.C.M. / Spahn, C.M.T. / Daumke, O. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ygc.cif.gz | 408 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ygc.ent.gz | 333.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ygc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6ygc_validation.pdf.gz | 760.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6ygc_full_validation.pdf.gz | 766.6 KB | Display | |
Data in XML | 6ygc_validation.xml.gz | 34.4 KB | Display | |
Data in CIF | 6ygc_validation.cif.gz | 46.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yg/6ygc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yg/6ygc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6ygaSC 6ygbC 6ygdC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-N-alpha-acetyltransferase ... , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 18559.586 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: MAK3, NAA30, YPR051W, YP9499.08 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q03503, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC |
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#2: Protein | Mass: 84549.266 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: MAK10, NAA35, YEL053C / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q02197 |
#3: Protein | Mass: 8550.109 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: MAK31, NAA38, YCR020C-A, YCR20C-A / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P23059 |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules D
#4: Protein/peptide | Mass: 1262.531 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: Q02804 |
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-Non-polymers , 5 types, 71 molecules
#5: Chemical | ChemComp-COA / | ||||||
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#6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Chemical | ChemComp-IOD / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.2 Details: 16% PEG 4000, 150 mM ammonium iodide and 100 mM sodium citrate, pH 6.2 PH range: 6.1 - 6.3 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.9184 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 11, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.99→46.397 Å / Num. obs: 23309 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 4.036 % / Biso Wilson estimate: 57.24 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rrim(I) all: 0.191 / Χ2: 0.984 / Net I/σ(I): 8.42 / Num. measured all: 94075 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6YGA Resolution: 2.994→46.397 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.38
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 164.99 Å2 / Biso mean: 63.4532 Å2 / Biso min: 16.74 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.994→46.397 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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