+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6yfr | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Virus-like particle of bacteriophage NT-391 | ||||||
Components | coat protein | ||||||
Keywords | VIRUS LIKE PARTICLE / virus / virus-like particle / structural protein | ||||||
Biological species | Leviviridae sp. (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Rumnieks, J. / Kalnins, G. / Sisovs, M. / Lieknina, I. / Tars, K. | ||||||
Funding support | Latvia, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Sci Adv / Year: 2020 Title: Three-dimensional structure of 22 uncultured ssRNA bacteriophages: Flexibility of the coat protein fold and variations in particle shapes. Authors: Rumnieks, J. / Lieknina, I. / Kalnins, G. / Sisovs, M. / Akopjana, I. / Bogans, J. / Tars, K. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6yfr.cif.gz | 1.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6yfr.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 6yfr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6yfr_validation.pdf.gz | 809.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6yfr_full_validation.pdf.gz | 858.1 KB | Display | |
Data in XML | 6yfr_validation.xml.gz | 220.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6yfr_validation.cif.gz | 229 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yf/6yfr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yf/6yfr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6yf7C 6yf9C 6yfaC 6yfbC 6yfcC 6yfdC 6yfeC 6yffC 6yfgC 6yfhC 6yfiC 6yfjC 6yfkC 6yflC 6yfmC 6yfnC 6yfoC 6yfpC 6yfqC 6yfsC 6yftC 6yfuC 2ms2S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 13401.212 Da / Num. of mol.: 60 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Leviviridae sp. (virus) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.4 Å3/Da / Density % sol: 72.05 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: 34% MPD, 0.1 M sodium nitrate, 0.1M sodium acetate pH 4.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.9184 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 24, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: DCM Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→51.88 Å / Num. all: 294001 / Num. obs: 294001 / % possible obs: 69.7 % / Redundancy: 2.3 % / Rpim(I) all: 0.178 / Rrim(I) all: 0.3 / Rsym value: 0.239 / Net I/av σ(I): 2.5 / Net I/σ(I): 2.5 / Num. measured all: 690098 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2ms2 Resolution: 2.6→51.88 Å / SU ML: 0.51 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Phase error: 38.71
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 155.01 Å2 / Biso mean: 50.2534 Å2 / Biso min: 15.56 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.6→51.88 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
|