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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6yal | |||||||||
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タイトル | Mammalian 48S late-stage initiation complex with beta-globin mRNA | |||||||||
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![]() | TRANSLATION / initiation complex / 48S / eIF1A / eIF3 / ABCE1 / rabbit | |||||||||
機能・相同性 | ![]() eukaryotic translation initiation factor 2 complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / ribosomal subunit / laminin receptor activity / ubiquitin ligase inhibitor activity / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / 90S preribosome / phagocytic cup / regulation of translational fidelity / ribosomal small subunit export from nucleus ...eukaryotic translation initiation factor 2 complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / ribosomal subunit / laminin receptor activity / ubiquitin ligase inhibitor activity / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / 90S preribosome / phagocytic cup / regulation of translational fidelity / ribosomal small subunit export from nucleus / rough endoplasmic reticulum / laminin binding / translation regulator activity / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / translation initiation factor activity / cytosolic ribosome / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / positive regulation of apoptotic signaling pathway / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / spindle / cytoplasmic stress granule / rRNA processing / rhythmic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translation / ribosome binding / virus receptor activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / perikaryon / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / cell differentiation / tRNA binding / mitochondrial inner membrane / postsynaptic density / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / mRNA binding / apoptotic process / dendrite / synapse / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||
![]() | Bochler, A. / Simonetti, A. / Guca, E. / Hashem, Y. | |||||||||
資金援助 | European Union, ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Insights into the Mammalian Late-Stage Initiation Complexes. 著者: Angelita Simonetti / Ewelina Guca / Anthony Bochler / Lauriane Kuhn / Yaser Hashem / ![]() 要旨: In higher eukaryotes, the mRNA sequence in the direct vicinity of the start codon, called the Kozak sequence (CRCCaugG, where R is a purine), is known to influence the rate of the initiation process. ...In higher eukaryotes, the mRNA sequence in the direct vicinity of the start codon, called the Kozak sequence (CRCCaugG, where R is a purine), is known to influence the rate of the initiation process. However, the molecular basis underlying its role remains poorly understood. Here, we present the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of mammalian late-stage 48S initiation complexes (LS48S ICs) in the presence of two different native mRNA sequences, β-globin and histone 4, at overall resolution of 3 and 3.5 Å, respectively. Our high-resolution structures unravel key interactions from the mRNA to eukaryotic initiation factors (eIFs): 1A, 2, 3, 18S rRNA, and several 40S ribosomal proteins. In addition, we are able to study the structural role of ABCE1 in the formation of native 48S ICs. Our results reveal a comprehensive map of ribosome/eIF-mRNA and ribosome/eIF-tRNA interactions and suggest the impact of mRNA sequence on the structure of the LS48S IC. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 214.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 351.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 123
#1: RNA鎖 | 分子量: 24376.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: A at position 37 is modified (threonyl-carbamoyl-adenosine (t6A)) 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#34: RNA鎖 | 分子量: 601015.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: U at position 1244 is modified / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#41: RNA鎖 | 分子量: 13475.132 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 l
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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+40S Ribosomal protein ... , 32種, 32分子 CDEFGHIJKLMNOPQSTVWXYZabcdefniUR
-タンパク質 , 3種, 3分子 gjk
#31: タンパク質 | 分子量: 34669.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#37: タンパク質 | 分子量: 12788.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#38: タンパク質 | 分子量: 66986.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit ... , 2種, 2分子 AB
#35: タンパク質 | 分子量: 32792.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#36: タンパク質 | 分子量: 45862.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 3種, 5分子 




#42: 化合物 | #43: 化合物 | ChemComp-MG / | #44: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 26 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 252000 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |