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- PDB-6yae: AP2 core in physiological buffer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yae
タイトルAP2 core in physiological buffer
要素
  • AP-2 complex subunit alpha
  • AP-2 complex subunit beta
  • AP-2 complex subunit mu
  • AP-2 complex subunit sigma
キーワードENDOCYTOSIS / clathrin / clathrin adaptor / ap2 / clathrin assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Recycling pathway of L1 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Recycling pathway of L1 / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / LDL clearance / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / signal sequence binding / coronary vasculature development / positive regulation of protein localization to membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / aorta development / ventricular septum development / Neutrophil degranulation / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of endocytosis / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of protein localization to plasma membrane / VLDLR internalisation and degradation / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol binding / MHC class II antigen presentation / protein serine/threonine kinase binding / intracellular protein transport / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor internalization / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / endocytic vesicle membrane / terminal bouton / disordered domain specific binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein domain specific binding / lipid binding / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit ...AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Kane Dickson, V. / Kovtun, O. / Kelly, B.T. / Owen, D.J. / Briggs, J.A.G.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Architecture of the AP2/clathrin coat on the membranes of clathrin-coated vesicles.
著者: Oleksiy Kovtun / Veronica Kane Dickson / Bernard T Kelly / David J Owen / John A G Briggs /
要旨: Clathrin-mediated endocytosis (CME) is crucial for modulating the protein composition of a cell's plasma membrane. Clathrin forms a cage-like, polyhedral outer scaffold around a vesicle, to which ...Clathrin-mediated endocytosis (CME) is crucial for modulating the protein composition of a cell's plasma membrane. Clathrin forms a cage-like, polyhedral outer scaffold around a vesicle, to which cargo-selecting clathrin adaptors are attached. Adaptor protein complex (AP2) is the key adaptor in CME. Crystallography has shown AP2 to adopt a range of conformations. Here, we used cryo-electron microscopy, tomography, and subtomogram averaging to determine structures, interactions, and arrangements of clathrin and AP2 at the key steps of coat assembly, from AP2 in solution to membrane-assembled clathrin-coated vesicles (CCVs). AP2 binds cargo and PtdIns(4,5) (phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate)-containing membranes via multiple interfaces, undergoing conformational rearrangement from its cytosolic state. The binding mode of AP2 β2 appendage into the clathrin lattice in CCVs and buds implies how the adaptor structurally modulates coat curvature and coat disassembly.
履歴
登録2020年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年7月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32025年7月9日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10747
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit alpha
B: AP-2 complex subunit beta
M: AP-2 complex subunit mu
S: AP-2 complex subunit sigma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,3754
ポリマ－203,3754
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area18320 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area73710 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit alpha


分子量: 69656.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2a2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q66HM2, UniProt: P18484*PLUS
#2: タンパク質 AP-2 complex subunit beta / AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta ...AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta / Beta-2-adaptin / Beta-adaptin / Clathrin assembly protein complex 2 beta large chain / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin beta subunit


分子量: 66953.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP2B1, ADTB2, CLAPB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63010
#3: タンパク質 AP-2 complex subunit mu / AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit ...AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit mu / Clathrin assembly protein complex 2 mu medium chain / Clathrin coat assembly protein AP50 / Clathrin coat-associated protein AP50 / Mu2-adaptin / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein


分子量: 49726.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84092
#4: タンパク質 AP-2 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / ...Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / Clathrin assembly protein 2 sigma small chain / Clathrin coat assembly protein AP17 / Clathrin coat-associated protein AP17 / Plasma membrane adaptor AP-2 17 kDa protein / Sigma-adaptin 3b / Sigma2-adaptin


分子量: 17038.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap2s1, Ap17, Claps2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62743
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1AP2 coreCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2AP-2 complex subunits alpha and muCOMPLEX#1, #31RECOMBINANT
3AP-2 complex subunit betaCOMPLEX#21RECOMBINANT
4AP-2 complex subunit sigmaCOMPLEX#41RECOMBINANT
分子量値: 0.27 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
34Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was primarily monodisperse.
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 32.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00913951
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.78418886
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.8931868
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462198
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042403

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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