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- PDB-6y6r: Crystal structure of MINDY1 T335D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y6r
タイトルCrystal structure of MINDY1 T335D mutant
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
キーワードHYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE / ISOPEPTIDASE AND UBIQUITIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type carboxypeptidase activity / K48-linked deubiquitinase activity / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / proteolysis / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
MINDY deubiquitinase / MINDY deubiquitinase domain / MINDY deubiquitinase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Abdul Rehman, S.A. / Kulathu, Y.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12016/6 英国
European Research Council (ERC)677623 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2021
タイトル: Mechanism of activation and regulation of deubiquitinase activity in MINDY1 and MINDY2.
著者: Abdul Rehman, S.A. / Armstrong, L.A. / Lange, S.M. / Kristariyanto, Y.A. / Grawert, T.W. / Knebel, A. / Svergun, D.I. / Kulathu, Y.
履歴
登録2020年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / diffrn_source / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22021年11月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0521
ポリマ－32,0521
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.810, 99.810, 164.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1 / Deubiquitinating enzyme MINDY-1 / Protein FAM63A


分子量: 32052.201 Da / 分子数: 1 / 変異: T335D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MINDY1, FAM63A, KIAA1390 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N5J2, ubiquitinyl hydrolase 1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.71 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium pH 7.5, 0.8 M Potassium sodium tartrate tetrahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97628 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97628 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.32→85.28 Å / Num. obs: 12828 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 13.2 / Num. measured all: 70094
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.32-3.584.61.1821156425110.7210.6071.3351.297.4
8.77-85.2850.02539377900.9990.0120.02850.399.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JKN

5jkn


解像度: 3.32→85.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 21.483 / SU ML: 0.299 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.464 / ESU R Free: 0.333 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2435 600 4.7 %RANDOM
Rwork0.1996 ---
obs0.2018 12210 99.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 346.61 Å2 / Biso mean: 150.707 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.93 Å20 Å20 Å2
2--6.93 Å20 Å2
3----13.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.32→85.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1986 0 0 0 1986
残基数----257
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0132050
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171787
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7921.6282805
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2381.5614164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6955257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.62525.20498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.42415312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.694153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02399
LS精密化 シェル解像度: 3.32→3.401 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 38 -
Rwork0.458 836 -
obs--95.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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