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- PDB-6y4l: Crystal structure of human ER membrane protein complex subunits E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y4l
タイトルCrystal structure of human ER membrane protein complex subunits EMC2 and EMC9
要素(ER membrane protein complex subunit ...) x 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Complex / insertase
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / EMC complex / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein folding in endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ER membrane protein complex subunit 8/9 / Uncharacterised protein family (UPF0172) / ER membrane protein complex subunit 2-like / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / MPN domain / MPN domain profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ER membrane protein complex subunit 2 / ER membrane protein complex subunit 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hegde, R.S. / O'Donnell, J.P.
資金援助 英国, ドイツ, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A022_1007 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF-18-2018 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The architecture of EMC reveals a path for membrane protein insertion.
著者: John P O'Donnell / Ben P Phillips / Yuichi Yagita / Szymon Juszkiewicz / Armin Wagner / Duccio Malinverni / Robert J Keenan / Elizabeth A Miller / Ramanujan S Hegde /
要旨: Approximately 25% of eukaryotic genes code for integral membrane proteins that are assembled at the endoplasmic reticulum. An abundant and widely conserved multi-protein complex termed EMC has been ...Approximately 25% of eukaryotic genes code for integral membrane proteins that are assembled at the endoplasmic reticulum. An abundant and widely conserved multi-protein complex termed EMC has been implicated in membrane protein biogenesis, but its mechanism of action is poorly understood. Here, we define the composition and architecture of human EMC using biochemical assays, crystallography of individual subunits, site-specific photocrosslinking, and cryo-EM reconstruction. Our results suggest that EMC's cytosolic domain contains a large, moderately hydrophobic vestibule that can bind a substrate's transmembrane domain (TMD). The cytosolic vestibule leads into a lumenally-sealed, lipid-exposed intramembrane groove large enough to accommodate a single substrate TMD. A gap between the cytosolic vestibule and intramembrane groove provides a potential path for substrate egress from EMC. These findings suggest how EMC facilitates energy-independent membrane insertion of TMDs, explain why only short lumenal domains are translocated by EMC, and constrain models of EMC's proposed chaperone function.
履歴
登録2020年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ER membrane protein complex subunit 2
B: ER membrane protein complex subunit 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,28112
ポリマ－56,1342
非ポリマー1,14710
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area20790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.577, 84.939, 122.585
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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ER membrane protein complex subunit ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 2 / Tetratricopeptide repeat protein 35 / TPR repeat protein 35


分子量: 32352.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC2, KIAA0103, TTC35 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15006
#2: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 9 / Protein FAM158A


分子量: 23781.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC9, C14orf122, FAM158A, CGI-112 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3B6

-
非ポリマー , 5種, 90分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000 / ヘプタエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 354.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.4449.67
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
293.151蒸気拡散法, ハンギングドロップ法8.334% PEG4000, 0.1 M Tris pH 8.3, and 0.2 M lithium sulfate (For I03 native dataset)
293.152蒸気拡散法, ハンギングドロップ法8.328% PEG4000, 0.1 M Tris pH 8.3, and 0.2 M lithium sulfate (For I23 S-SAD dataset)

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンDiamond I0310.9763
シンクロトロンDiamond I2322.755
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS EIGER2 X 16M1PIXEL2019年7月13日
DECTRIS PILATUS 12M2PIXEL2019年7月3日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97631
22.7551
反射

Entry-ID: 6Y4L

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)CC1/2Diffraction-IDNet I/σ(I)
2.2-49.72866810051.91117.6
2.65-49.61646899.740.61236.8
反射 シェル
解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID
2.2-2.271.924330.9261
2.65-2.781.821090.8172

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
DIALSデータ削減
PHENIX位相決定
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: XXXX

解像度: 2.2→49.7 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2499 1995 6.99 %
Rwork0.2031 --
obs0.2064 28558 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 70.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3446 0 72 80 3598
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00723592
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84374877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0484541
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053628
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6878519
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.367433500720.3740136471561.57331940735.79383275967-1.611119831496.10949568708-0.2794450788360.4087732877090.669515233548-0.235903073639-0.309246575084-0.547280144146-0.8975069462181.010482768380.5195858436580.617132924659-0.0103125989015-0.01838710339210.6232649495330.07617448005710.42339858737724.9338007206-19.5219189637-22.5740742037
22.74310024563-0.879976342136-0.6187317830673.400141892820.3379852310263.698201400040.0533678184396-0.2348817229090.02217258608560.191753550046-0.1832094482370.0227743669053-0.08420363082810.1729589240560.1299640084080.298206275824-0.0276336071716-0.01325880604790.4343282270340.03248564479350.359632077201-0.115409302406-7.020917862072.7333362223
32.999938956360.243721736293-0.1561035454024.74334945454-0.6324940926914.508813250930.2170142094720.2996214841850.318325073625-0.629407530672-0.194964676787-0.237880383983-0.6594139306620.114408274602-0.05879327360470.5710544665550.05678812882840.08177429665960.3931856468690.04083955698550.469683964123-0.2275461676287.42364368362-16.1093550962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 11:97)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 98:278)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 2:194)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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