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- PDB-6y3o: 14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated CAMKK2 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y3o
タイトル14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated CAMKK2 peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • CAMKK2
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 / CAMKK2 / complex / protein / protein-protein interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein kinase activity / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / CAMKK-AMPK signaling cascade / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity ...regulation of protein kinase activity / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / CAMKK-AMPK signaling cascade / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / cellular response to reactive oxygen species / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium-mediated signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / MAPK cascade / regulation of protein localization / protein autophosphorylation / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / calmodulin binding / protein phosphorylation / regulation of cell cycle / neuron projection / cadherin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site ...14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITN675179 オランダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: A new soaking procedure for X-ray crystallographic structural determination of protein-peptide complexes.
著者: Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
履歴
登録2020年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月21日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.22024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: CAMKK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4275
ポリマ－29,3392
非ポリマー893
水6,990388
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: CAMKK2
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: CAMKK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,85510
ポリマ－58,6774
非ポリマー1776
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.509, 112.497, 62.433
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

CA

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド CAMKK2


分子量: 1112.198 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RR4*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 28% (v/v) PEG400, 1.25% glycerol, 0.2M CaCl, 0.1M HEPES pH 7.5, 2mM BME

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.973 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→45.53 Å / Num. obs: 36541 / % possible obs: 78.4 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 17.96 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Num. unique obs: 241 / CC1/2: 0.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
REFMAC5.5精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LW1

3lw1


解像度: 1.5→45.53 Å / SU ML: 0.1274 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.0879
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1981 1779 4.88 %
Rwork0.1734 34710 -
obs0.1746 36489 78.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→45.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1871 0 3 388 2262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00541910
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76342569
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0404284
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047333
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.77141624
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.540.2317230.2063453X-RAY DIFFRACTION13.47
1.54-1.590.2083540.19471086X-RAY DIFFRACTION31.85
1.59-1.640.2192900.18321565X-RAY DIFFRACTION47.1
1.64-1.70.2441090.18432004X-RAY DIFFRACTION59.2
1.7-1.770.21371170.18822537X-RAY DIFFRACTION74.95
1.77-1.850.17911460.1843059X-RAY DIFFRACTION90.21
1.85-1.940.24811490.18053398X-RAY DIFFRACTION99.41
1.94-2.070.22191770.17343376X-RAY DIFFRACTION99.89
2.07-2.230.18131850.17313407X-RAY DIFFRACTION99.86
2.23-2.450.1871920.17573363X-RAY DIFFRACTION99.58
2.45-2.80.21021690.18073431X-RAY DIFFRACTION99.47
2.8-3.530.19031720.17023449X-RAY DIFFRACTION99.78
3.53-45.530.19161960.16453582X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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