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万見
- PDB-6y20: Crystal structure of Protein Scalloped (222-440) bound to Protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y20
タイトルCrystal structure of Protein Scalloped (222-440) bound to Protein Vestigial (298-337)
要素
  • (Protein scalloped) x 2
  • Protein vestigial
キーワードTRANSCRIPTION / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dorsal/ventral lineage restriction, imaginal disc / determination of muscle attachment site / cell elongation involved in imaginal disc-derived wing morphogenesis / Transcriptional activation by YKI / wing disc proximal/distal pattern formation / haltere development / wing disc dorsal/ventral pattern formation / imaginal disc-derived leg morphogenesis / somatic muscle development / compound eye morphogenesis ...dorsal/ventral lineage restriction, imaginal disc / determination of muscle attachment site / cell elongation involved in imaginal disc-derived wing morphogenesis / Transcriptional activation by YKI / wing disc proximal/distal pattern formation / haltere development / wing disc dorsal/ventral pattern formation / imaginal disc-derived leg morphogenesis / somatic muscle development / compound eye morphogenesis / regulation of heart morphogenesis / wing disc morphogenesis / wing disc development / imaginal disc-derived wing morphogenesis / sensory organ development / hippo signaling / cardiac muscle cell development / negative regulation of neuroblast proliferation / embryonic organ development / regulation of mitotic cell cycle / transcription corepressor binding / stem cell proliferation / transcription coactivator binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / regulation of cell population proliferation / transcription regulator complex / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA replication / transcription cis-regulatory region binding / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Vestigial family / Vestigial/Tondu family / TDU repeat / Short repeats in human TONDU, fly vestigial and other proteins. / TEA/ATTS domain / Transcriptional enhancer factor, metazoa / TEA/ATTS domain superfamily / TEA/ATTS domain / TEA domain signature. / TEA domain profile. ...Vestigial family / Vestigial/Tondu family / TDU repeat / Short repeats in human TONDU, fly vestigial and other proteins. / TEA/ATTS domain / Transcriptional enhancer factor, metazoa / TEA/ATTS domain superfamily / TEA/ATTS domain / TEA domain signature. / TEA domain profile. / TEA domain / YAP binding domain / : / YAP binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / Protein scalloped / Protein vestigial
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.849 Å
データ登録者Scheufler, C. / Villard, F. / Bokhovchuk, F.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: A new perspective on the interaction between the Vg/VGLL1-3 proteins and the TEAD transcription factors.
著者: Mesrouze, Y. / Aguilar, G. / Bokhovchuk, F. / Martin, T. / Delaunay, C. / Villard, F. / Meyerhofer, M. / Zimmermann, C. / Fontana, P. / Wille, R. / Vorherr, T. / Erdmann, D. / Furet, P. / ...著者: Mesrouze, Y. / Aguilar, G. / Bokhovchuk, F. / Martin, T. / Delaunay, C. / Villard, F. / Meyerhofer, M. / Zimmermann, C. / Fontana, P. / Wille, R. / Vorherr, T. / Erdmann, D. / Furet, P. / Scheufler, C. / Schmelzle, T. / Affolter, M. / Chene, P.
履歴
登録2020年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02024年5月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein scalloped
B: Protein scalloped
C: Protein vestigial
D: Protein vestigial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7765
ポリマ－60,5474
非ポリマー2281
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8630 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.23, 62.039, 156.887
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein scalloped


分子量: 25757.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: sd, CG8544 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30052
#2: タンパク質 Protein scalloped


分子量: 25548.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: sd, CG8544 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30052
#3: タンパク質・ペプチド Protein vestigial


分子量: 4620.899 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q26366
#4: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Magnesium chloride, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.851→78.444 Å / Num. obs: 30608 / % possible obs: 74.6 % / 冗長度: 16.7 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 9.337
反射 シェル解像度: 1.851→2.013 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1531 / CC1/2: 0.619 / % possible all: 16.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7 (3-OCT-2019)精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6q36

6q36


解像度: 1.849→78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU R Cruickshank DPI: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.228 / SU Rfree Blow DPI: 0.171 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.169
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2216 1464 -RANDOM
Rwork0.1877 ---
obs0.1894 30586 74.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9551 Å20 Å20 Å2
2---0.0739 Å20 Å2
3----0.8811 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.849→78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3950 0 18 255 4223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084106HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.995550HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1436SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes705HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4106HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion529SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3538SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.57
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.25
LS精密化 シェル解像度: 1.85→2 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2908 28 -
Rwork0.2383 --
obs0.2406 612 9.71 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.62790.17450.21960.7193-0.06410.8508-0.0506-0.0272-0.041-0.02720.0333-0.0289-0.041-0.02890.0173-0.041-0.004-0.001-0.08380.0006-0.0271-4.81116.9146-29.2213
21.3307-0.2155-0.44521.22960.42441.5883-0.02220.13590.1760.13590.0666-0.03010.176-0.0301-0.0445-0.0077-0.0114-0.0055-0.07160.0041-0.056-9.6267-6.8955-12.1118
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* C|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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