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- PDB-3ipu: X-ray structure of benzisoxazole urea synthetic agonist bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ipu
タイトルX-ray structure of benzisoxazole urea synthetic agonist bound to the LXR-alpha
要素
  • Nuclear receptor coactivator 1
  • Oxysterols receptor LXR-alpha
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear receptor / LXR homodimer / LXR signaling / Alternative splicing / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Polymorphism / Receptor / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / Activator / Acyltransferase / Chromosomal rearrangement / Isopeptide bond / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Transferase / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of secretion of lysosomal enzymes / sterol response element binding / negative regulation of macrophage activation / negative regulation of pancreatic juice secretion / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / negative regulation of response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of pinocytosis / sterol homeostasis / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of lipoprotein lipase activity ...negative regulation of secretion of lysosomal enzymes / sterol response element binding / negative regulation of macrophage activation / negative regulation of pancreatic juice secretion / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / negative regulation of response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of pinocytosis / sterol homeostasis / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of lipoprotein lipase activity / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of transporter activity / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / negative regulation of lipid transport / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / triglyceride homeostasis / positive regulation of cholesterol transport / apoptotic cell clearance / negative regulation of cold-induced thermogenesis / cholesterol binding / male mating behavior / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / lipid homeostasis / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of cholesterol efflux / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear retinoid X receptor binding / progesterone receptor signaling pathway / response to retinoic acid / positive regulation of lipid biosynthetic process / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / cellular response to hormone stimulus / estrous cycle / Recycling of bile acids and salts / histone acetyltransferase / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / hormone-mediated signaling pathway / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / positive regulation of protein metabolic process / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / cerebellum development / positive regulation of neuron differentiation / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / VLDLR internalisation and degradation / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / : / cholesterol homeostasis / hippocampus development / response to progesterone / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of proteolysis / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / Cytoprotection by HMOX1 / cerebral cortex development / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation
類似検索 - 分子機能
Liver X receptor / Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator ...Liver X receptor / Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / : / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O40 / Oxysterols receptor LXR-alpha / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fradera, X. / Vu, D. / Nimz, O. / Skene, R. / Hosfield, D. / Wijnands, R. / Cooke, A.J. / Haunso, A. / King, A. / Bennet, D.J. ...Fradera, X. / Vu, D. / Nimz, O. / Skene, R. / Hosfield, D. / Wijnands, R. / Cooke, A.J. / Haunso, A. / King, A. / Bennet, D.J. / McGuire, R. / Uitdehaag, J.C.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: X-ray structures of the LXRalpha LBD in its homodimeric form and implications for heterodimer signaling.
著者: Fradera, X. / Vu, D. / Nimz, O. / Skene, R. / Hosfield, D. / Wynands, R. / Cooke, A.J. / Haunso, A. / King, A. / Bennett, D.J. / McGuire, R. / Uitdehaag, J.C.
履歴
登録2009年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxysterols receptor LXR-alpha
B: Oxysterols receptor LXR-alpha
C: Nuclear receptor coactivator 1
D: Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4968
ポリマ－71,3454
非ポリマー1,1514
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4910 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area23340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.178, 125.178, 92.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-802-

SO4

21C-802-

SO4

31A-24-

HOH

41B-4-

HOH

詳細BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER

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要素

#1: タンパク質 Oxysterols receptor LXR-alpha / Liver X receptor alpha / Nuclear orphan receptor LXR-alpha / Nuclear receptor subfamily 1 group H member 3


分子量: 32866.391 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligand binding domain: UNP residues 182-447 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Syrrx, clone SECC-7959 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LXRA, NR1H3 / プラスミド: pSX29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH10-T1r / 参照: UniProt: Q13133
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 1 / NCoA-1 / Steroid receptor coactivator 1 / SRC-1 / RIP160 / Protein Hin-2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-52


分子量: 2806.163 Da / 分子数: 2
断片: Steroid receptor co-activator 1: UNP residues 676-700
由来タイプ: 合成
詳細: SRC-1 peptide from MilliQ with the sequence based on UniProt entry Q15788 (NCOA1_HUMAN), residues 676-700.
参照: UniProt: Q15788, histone acetyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-O40 / 4-{[methyl(3-{[7-propyl-3-(trifluoromethyl)-1,2-benzisoxazol-6-yl]oxy}propyl)carbamoyl]amino}benzoic acid / 4-[3-メチル-3-[3-[3-(トリフルオロメチル)-7-プロピル-1,2-ベンゾイソオキサゾ-ル-6-イルオキシ(以下略)


分子量: 479.449 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H24F3N3O5
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% PEG MME 2000, 100mM (NH4)2SO4, 40mM Tris-HCl pH 7.8, 60mM Imidazole pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.66 Å / Num. all: 26580 / Num. obs: 26580

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-house LXR-alpha complex

解像度: 2.4→29.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 7.976 / SU ML: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.416 / ESU R Free: 0.293 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29101 1375 5.2 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.23698 25203 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.508 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4128 0 78 85 4291
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224278
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022958
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1751.9795787
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90237169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0525499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.84323.657216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.88315760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5621538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2641
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02880
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2969
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.23012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.22065
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.22112
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0790.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2010.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8821.53310
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.111.5990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.96624091
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.38732002
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0764.51695
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 107 -
Rwork0.244 1948 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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