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- PDB-6xu2: Human karyopherin RanBP5 (isoform-3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xu2
タイトルHuman karyopherin RanBP5 (isoform-3)
要素
  • Antipain
  • Importin-5
キーワードTRANSLOCASE / human karyopherin / PA-PB1 sub-complex nuclear import / influenza polymerase assembly / host-pathogen interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase inhibitor activity / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal protein import into nucleus / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / vRNP Assembly / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / nuclear pore / cellular response to amino acid stimulus ...GTPase inhibitor activity / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal protein import into nucleus / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / vRNP Assembly / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / nuclear pore / cellular response to amino acid stimulus / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / nuclear membrane / nucleolus / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin repeat 4 / Importin repeat / Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT-like repeat ...Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin repeat 4 / Importin repeat / Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin beta family / TOG domain / TOG / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Antipain / NICKEL (II) ION / Importin-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Actinomycetia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.834 Å
データ登録者Swale, C. / McCarthy, A.A. / Berger, I. / Bieniossek, C. / Delmas, B. / Ruigrok, R.W.H. / Crepin, T.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号
French National Research AgencyANR-14-CE09-0017 フランス
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2020
タイトル: X-ray Structure of the Human Karyopherin RanBP5, an Essential Factor for Influenza Polymerase Nuclear Trafficking.
著者: Swale, C. / Da Costa, B. / Sedano, L. / Garzoni, F. / McCarthy, A.A. / Berger, I. / Bieniossek, C. / Ruigrok, R.W.H. / Delmas, B. / Crepin, T.
履歴
登録2020年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02022年12月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin-5
B: Antipain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3343
ポリマ-126,2752
非ポリマー591
25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area48150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.097, 126.248, 149.419
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin-5 / Imp5 / Importin subunit beta-3 / Karyopherin beta-3 / Ran-binding protein 5 / RanBP5


分子量: 125668.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IPO5, KPNB3, RANBP5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O00410
#2: タンパク質・ペプチド Antipain


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 606.717 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Actinomycetia (バクテリア) / 参照: Antipain
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20 % PEG 3350, 100 mM sodium di-hydrogen phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.83→48 Å / Num. all: 200948 / Num. obs: 35901 / % possible obs: 81 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.83→3.06 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 1.124 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1796 / CC1/2: 0.625 / Rpim(I) all: 0.503 / % possible all: 20.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6XTE
解像度: 2.834→96.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU R Cruickshank DPI: 1.372 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 1.194 / SU Rfree Blow DPI: 0.352 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.361
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2443 1782 -RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.2079 35901 81 %-
原子変位パラメータBiso mean: 137.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.709 Å20 Å20 Å2
2--1.9076 Å20 Å2
3---0.8014 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.834→96.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8508 0 12 14 8534
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0098684HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0411781HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3026SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1496HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8684HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1145SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7264SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.8
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.84
LS精密化 シェル解像度: 2.834→2.99 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2454 32 -
Rwork0.2472 --
obs--11.22 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5991-1.32370.07193.0535-1.11970.7651-0.3027-0.38280.5442-0.38280.1920.10160.54420.10160.11070.22610.07620.1105-0.304-0.1355-0.282-2.1599-25.3327117.91
22.56630.8260.1082.2121-0.21094.48260.20060.130.19070.13-0.0179-0.54420.1907-0.5442-0.1828-0.1708-0.1520.107-0.1221-0.0538-0.304-29.9481-4.1699132.245
31.6652-0.654-0.05733.21871.03351.26880.23080.2481-0.02860.2481-0.0263-0.0408-0.0286-0.0408-0.2045-0.304-0.1090.10270.0009-0.1520.2193-6.069425.8428145.435
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|21 - A|450 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|451 - A|800 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|801 - A|1115 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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