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万見
- PDB-6xh0: Co-crystal structure of HIV-1 TAR RNA in complex with lab-evolved... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xh0
タイトルCo-crystal structure of HIV-1 TAR RNA in complex with lab-evolved RRM TBP6.9
要素
  • TAR binding protein 6.9
  • TRANS-ACTIVATION RESPONSE ELEMENT
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / PROTEIN-RNA COMPLEX / TAR RNA / LAB-EVOLVED PROTEIN / ARGININE FORK / BETA HAIRPIN / MAJOR-GROOVE READOUT / BASE TRIPLE / U1A / HIV-1 / TRANS- ACTIVATION / RNA RECOGNITION MOTIF / RRM / RNA BINDING PROTEIN-RNA COMPLEX / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm ...U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 2 / U1 small nuclear ribonucleoprotein A, RNA recognition motif 1 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / U1 small nuclear ribonucleoprotein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Chavali, S.S. / Jenkins, J.L. / Wedekind, J.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AI150463 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Co-crystal structures of HIV TAR RNA bound to lab-evolved proteins show key roles for arginine relevant to the design of cyclic peptide TAR inhibitors.
著者: Chavali, S.S. / Mali, S.M. / Jenkins, J.L. / Fasan, R. / Wedekind, J.E.
履歴
登録2020年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAR binding protein 6.9
D: TRANS-ACTIVATION RESPONSE ELEMENT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7774
ポリマ－18,7292
非ポリマー492
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.494, 40.494, 286.401
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 TAR binding protein 6.9


分子量: 10071.694 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09012*PLUS
#2: RNA鎖 TRANS-ACTIVATION RESPONSE ELEMENT


分子量: 8657.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 17.5% PEG 4000, 0.05 M MES Monohydrate pH 6.0, 0.005 M MgCl2(H20)6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月8日 / 詳細: Rh coated collimating mirrors, K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→38.97 Å / Num. obs: 4920 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.5 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 3.1→3.31 Å / 冗長度: 12.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 858 / CC1/2: 0.743 / Rpim(I) all: 0.447 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15_3448精密化
Aimless0.7.1 : 27/03/18データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSJan 26, 2018データ削減
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 3.1→38.966 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2881 493 10.02 %
Rwork0.2282 4427 -
obs0.2339 4920 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 211.89 Å2 / Biso mean: 83.3428 Å2 / Biso min: 56.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→38.966 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数709 572 2 3 1286
Biso mean--65.92 65.52 -
残基数----114
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.1001-3.41190.38691180.33461060100
3.4119-3.90520.30021180.25731062100
3.9052-4.91860.28991230.22071105100
4.9186-38.960.25711340.1956120099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.92281.7198-2.44694.31261.58945.0029-0.24220.18180.12640.08010.10450.13020.41080.1082-0.00010.68450.01020.00650.67430.06960.761958.095917.5605316.2741
21.6061-1.902-1.08193.4090.19141.82330.34530.39020.385-0.5138-0.2205-0.4947-0.1708-0.10850.00010.8970.02580.08131.02650.05110.871167.785829.5363302.2904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 5 through 91)A5 - 91
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'D' and resid 18 through 44)D18 - 44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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