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- PDB-6xgx: ISCth4 transposase, strand transfer complex 1, STC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xgx
タイトルISCth4 transposase, strand transfer complex 1, STC1
要素
  • DNA (21-MER)
  • DNA (25-MER)
  • DNA (47-MER)
  • Mutator family transposase
キーワードRECOMBINATION / antibiotic resistance / promoter / transposon
機能・相同性Transposase, mutator type / Transposase, Mutator family / Transposases, Mutator family, signature. / transposase activity / DNA transposition / DNA binding / DNA / DNA (> 10) / Mutator family transposase
機能・相同性情報
生物種Hungateiclostridium thermocellum (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kosek, D. / Dyda, F.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2021
タイトル: Structures of ISCth4 transpososomes reveal the role of asymmetry in copy-out/paste-in DNA transposition.
著者: Kosek, D. / Hickman, A.B. / Ghirlando, R. / He, S. / Dyda, F.
履歴
登録2020年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mutator family transposase
B: Mutator family transposase
D: DNA (47-MER)
E: DNA (25-MER)
F: DNA (21-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,5635
ポリマ－123,5635
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15960 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area50470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.570, 114.570, 232.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROARGARG(chain 'A' and resid 164 through 261)AA164 - 261167 - 264
221PROPROARGARG(chain 'B' and resid 164 through 261)BB164 - 261167 - 264
132CYSCYSGLUGLU(chain 'A' and resid 262 through 335)AA262 - 335265 - 338
242CYSCYSGLUGLU(chain 'B' and resid 262 through 335)BB262 - 335265 - 338
153GLUGLUARGARG(chain 'A' and resid 336 through 406)AA336 - 406339 - 409
263GLUGLUARGARG(chain 'B' and resid 336 through 406)BB336 - 406339 - 409

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Mutator family transposase / ISCth4 transposase


分子量: 47498.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hungateiclostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372) (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372
遺伝子: Cthe_0148, Cthe_0356, Cthe_0371, Cthe_1193, Cthe_1874, Cthe_3051
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DBR0
#2: DNA鎖 DNA (47-MER)


分子量: 14450.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Hungateiclostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372) (バクテリア)
#3: DNA鎖 DNA (25-MER)


分子量: 7727.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Hungateiclostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372) (バクテリア)
#4: DNA鎖 DNA (21-MER)


分子量: 6389.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Hungateiclostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372) (バクテリア)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: sodium acetate, ammonium sulfate, PEG4000, zinc chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→29.2 Å / Num. obs: 22945 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 21.55 % / Biso Wilson estimate: 123.79 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Rrim(I) all: 0.169 / Net I/σ(I): 14.54
反射 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / 冗長度: 22.08 % / Rmerge(I) obs: 1.856 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / Num. unique obs: 1681 / CC1/2: 0.72 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6XG8

6xg8


解像度: 3.5→29.2 Å / SU ML: 0.4957 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.15 / 位相誤差: 35.9559
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2974 1531 6.67 %random
Rwork0.2605 21407 --
obs0.2631 22938 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 160.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→29.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6166 1896 0 0 8062
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00268401
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.57211728
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00371161
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.77043333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.610.42091380.33931904X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.740.37471360.31511912X-RAY DIFFRACTION100
3.74-3.890.3411390.29611912X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.070.36431340.29051926X-RAY DIFFRACTION100
4.07-4.280.28561380.26521911X-RAY DIFFRACTION100
4.28-4.550.30771400.25691942X-RAY DIFFRACTION99.95
4.55-4.90.31261350.25491926X-RAY DIFFRACTION99.95
4.9-5.390.31981380.25811951X-RAY DIFFRACTION100
5.39-6.160.35461400.29421957X-RAY DIFFRACTION100
6.16-7.740.31531420.28231985X-RAY DIFFRACTION100
7.74-29.20.22671510.21832081X-RAY DIFFRACTION99.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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