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- PDB-6xez: Structure of SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound t... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 6xez
タイトルStructure of SARS-CoV-2 replication-transcription complex bound to nsp13 helicase - nsp13(2)-RTC
要素
  • (Non-structural protein ...) x 2
  • Helicase
  • Product RNA
  • RNA-directed RNA polymerase
  • Template RNA
キーワードTRANSFERASE/HYDROLASE/RNA / RNA-dependent RNA polymerase / viral replication-transcription complex / transcription / viral proteins / TRANSFERASE-HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein guanylyltransferase activity / RNA endonuclease activity producing 3'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / mRNA guanylyltransferase activity / 5'-3' RNA helicase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / Assembly of the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex (RTC) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / Maturation of replicase proteins / TRAF3-dependent IRF activation pathway / ISG15-specific peptidase activity ...protein guanylyltransferase activity / RNA endonuclease activity producing 3'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / mRNA guanylyltransferase activity / 5'-3' RNA helicase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / Assembly of the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex (RTC) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / Maturation of replicase proteins / TRAF3-dependent IRF activation pathway / ISG15-specific peptidase activity / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / snRNP Assembly / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / Replication of the SARS-CoV-2 genome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / double membrane vesicle viral factory outer membrane / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / SARS coronavirus main proteinase / 5'-3' DNA helicase activity / 3'-5'-RNA exonuclease activity / host cell endosome / symbiont-mediated degradation of host mRNA / mRNA guanylyltransferase / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / G-quadruplex RNA binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / omega peptidase activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / host cell Golgi apparatus / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / methyltransferase cap1 activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / single-stranded RNA binding / regulation of autophagy / viral protein processing / lyase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host gene expression / copper ion binding / viral translational frameshifting / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / lipid binding / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Nsp8 replicase, head domain / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / RNA-dependent RNA polymerase, SARS-CoV-like / Nonstructural protein 14, betacoronavirus / NSP15, NendoU domain, coronavirus / Nonstructural protein 15, middle domain, alpha/betacoronavirus / Nonstructural protein 15, N-terminal domain, alpha/beta-coronavirus / NSP14, guanine-N7-methyltransferase domain, coronavirus / Coronavirus (CoV) guanine-N7-methyltransferase (N7-MTase) domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp15 N-terminal oligomerization domain profile. ...Nsp8 replicase, head domain / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / RNA-dependent RNA polymerase, SARS-CoV-like / Nonstructural protein 14, betacoronavirus / NSP15, NendoU domain, coronavirus / Nonstructural protein 15, middle domain, alpha/betacoronavirus / Nonstructural protein 15, N-terminal domain, alpha/beta-coronavirus / NSP14, guanine-N7-methyltransferase domain, coronavirus / Coronavirus (CoV) guanine-N7-methyltransferase (N7-MTase) domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp15 N-terminal oligomerization domain profile. / NSP12 RNA-dependent RNA polymerase, coronavirus / : / Coronavirus Nsp12 RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) domain profile. / Coronavirus Nsp12 Interface domain profile. / : / : / Coronavirus Nonstructural protein 13, 1B domain / Coronavirus Non-structural protein 13, zinc-binding domain / Coronavirus Nonstructural protein 13, stalk domain / Nidovirus 2-O-methyltransferase / Nidovirus 2'-O-methyltransferase (2'-O-MTase) domain profile. / Non-structural protein NSP15, N-terminal domain superfamily, coronavirus / Non-structural protein NSP15, middle domain superfamily / Coronavirus replicase NSP15, N-terminal oligomerization / Nonstructural protein 15, middle domain, coronavirus / Nonstructural protein 13, 1B domain, coronavirus / Coronavirus replicase NSP15, middle domain / Coronavirus replicase NSP15, N-terminal oligomerisation / Nidovirus 3'-5' exoribonuclease domain / Nidovirus 3'-5' exoribonuclease (ExoN) domain profile. / Non-structural protein NSP16, coronavirus-like / Non-structural protein 14, coronavirus / RNA polymerase, N-terminal, coronavirus / Coronavirus 2'-O-methyltransferase / Coronavirus proofreading exoribonuclease / Coronavirus RNA-dependent RNA polymerase, N-terminal / Nonstructural protein 13, zinc-binding domain, coronavirus-like / Coronaviridae zinc-binding (CV ZBD) domain profile. / Arterivirus Nsp11 N-terminal/Coronavirus NSP15 middle domain / Arterivirus Nsp11 N-terminal/coronavirus NSP15 middle (AV-Nsp11N/CoV-Nsp15M) domain profile. / Nidoviral uridylate-specific endoribonuclease (NendoU) domain profile. / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain profile. / Endoribonuclease EndoU-like / NendoU domain, nidovirus / Coronavirus replicase NSP15, uridylate-specific endoribonuclease / : / Lipocalin signature. / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Non-structural protein NSP3, SUD-N (Mac2) domain, betacoronavirus / Sarbecovirus Nsp3c-N domain profile. / Non-structural protein NSP3, N-terminal, betacoronavirus / Polyprotein cleavage domain PL2pro superfamily, betacoronavirus / Non-structural protein NSP3, SUD-N (Mac2) domain superfamily, betacoronavirus / Betacoronavirus SUD-C domain / Betacoronavirus replicase NSP3, N-terminal / NSP1 globular domain superfamily, betacoronavirus / Non-structural protein 2, SARS-CoV-like / Betacoronavirus single-stranded poly(A) binding domain / Betacoronavirus Nsp3c-M domain profile. / NSP1, globular domain, betacoronavirus / Non-structural protein NSP3, SUD-M domain, betacoronavirus / Non-structural protein NSP3, SUD-M domain superfamily, betacoronavirus / NSP1, C-terminal domain, betacoronavirus / Betacoronavirus replicase NSP1 / Betacoronavirus (BetaCoV) Nsp1 C-terminal domain profile. / : / Betacoronavirus Nsp3e group 2-specific marker (G2M) domain profile. / Betacoronavirus Nsp3c-C domain profile. / Betacoronavirus Nsp3e nucleic acid-binding (NAB) domain profile. / DPUP/SUD, C-terminal, betacoronavirus / Non-structural protein NSP3, nucleic acid-binding domain, betacoronavirus / Non-structural protein NSP3A domain-like superfamily / Non-structural protein NSP3, nucleic acid-binding domain superfamily, betacoronavirus / Non-structural protein 6, betacoronavirus / Betacoronavirus nucleic acid-binding (NAB) / Papain-like viral protease, palm and finger domains, coronavirus / Papain-like protease, N-terminal domain superfamily, coronavirus / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Coronavirus replicase NSP2, N-terminal / : / Coronavirus replicase NSP2, C-terminal / Coronavirus (CoV) Nsp2 middle domain profile. / NSP1, globular domain, alpha/betacoronavirus / Coronavirus (CoV) Nsp1 globular domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp2 N-terminal domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp2 C-terminal domain profile. / Nonstructural protein 2, N-terminal domain, coronavirus / Non-structural protein 2, C-terminal domain, coronavirus / NSP3, second ubiquitin-like (Ubl) domain, coronavirus / Coronavirus Nsp3a Ubl domain profile. / Coronavirus Nsp3d Ubl domain profile. / NSP3, first ubiquitin-like (Ubl) domain, coronavirus / Peptidase family C16 domain profile. / : / : / Coronavirus replicase NSP7
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / RNA / RNA (> 10) / Replicase polyprotein 1ab
類似検索 - 構成要素
生物種Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Chen, J. / Malone, B. / Llewellyn, E.C. / Campbell, E.A. / Darst, S.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for Helicase-Polymerase Coupling in the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex.
著者: James Chen / Brandon Malone / Eliza Llewellyn / Michael Grasso / Patrick M M Shelton / Paul Dominic B Olinares / Kashyap Maruthi / Edward T Eng / Hasan Vatandaslar / Brian T Chait / Tarun M ...著者: James Chen / Brandon Malone / Eliza Llewellyn / Michael Grasso / Patrick M M Shelton / Paul Dominic B Olinares / Kashyap Maruthi / Edward T Eng / Hasan Vatandaslar / Brian T Chait / Tarun M Kapoor / Seth A Darst / Elizabeth A Campbell /
要旨: SARS-CoV-2 is the causative agent of the 2019-2020 pandemic. The SARS-CoV-2 genome is replicated and transcribed by the RNA-dependent RNA polymerase holoenzyme (subunits nsp7/nsp8/nsp12) along with a ...SARS-CoV-2 is the causative agent of the 2019-2020 pandemic. The SARS-CoV-2 genome is replicated and transcribed by the RNA-dependent RNA polymerase holoenzyme (subunits nsp7/nsp8/nsp12) along with a cast of accessory factors. One of these factors is the nsp13 helicase. Both the holo-RdRp and nsp13 are essential for viral replication and are targets for treating the disease COVID-19. Here we present cryoelectron microscopic structures of the SARS-CoV-2 holo-RdRp with an RNA template product in complex with two molecules of the nsp13 helicase. The Nidovirales order-specific N-terminal domains of each nsp13 interact with the N-terminal extension of each copy of nsp8. One nsp13 also contacts the nsp12 thumb. The structure places the nucleic acid-binding ATPase domains of the helicase directly in front of the replicating-transcribing holo-RdRp, constraining models for nsp13 function. We also observe ADP-Mg bound in the nsp12 N-terminal nidovirus RdRp-associated nucleotidyltransferase domain, detailing a new pocket for anti-viral therapy development.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2020
タイトル: Structural basis for helicase-polymerase coupling in the SARS-CoV-2 replication-transcription complex.
著者: James Chen / Brandon Malone / Eliza Llewellyn / Michael Grasso / Patrick M M Shelton / Paul Dominic B Olinares / Kashyap Maruthi / Ed Eng / Hasan Vatandaslar / Brian T Chait / Tarun Kapoor / ...著者: James Chen / Brandon Malone / Eliza Llewellyn / Michael Grasso / Patrick M M Shelton / Paul Dominic B Olinares / Kashyap Maruthi / Ed Eng / Hasan Vatandaslar / Brian T Chait / Tarun Kapoor / Seth A Darst / Elizabeth A Campbell /
要旨: SARS-CoV-2 is the causative agent of the 2019-2020 pandemic. The SARS-CoV-2 genome is replicated-transcribed by the RNA-dependent RNA polymerase holoenzyme (subunits nsp7/nsp82/nsp12) along with a ...SARS-CoV-2 is the causative agent of the 2019-2020 pandemic. The SARS-CoV-2 genome is replicated-transcribed by the RNA-dependent RNA polymerase holoenzyme (subunits nsp7/nsp82/nsp12) along with a cast of accessory factors. One of these factors is the nsp13 helicase. Both the holo-RdRp and nsp13 are essential for viral replication and are targets for treating the disease COVID-19. Here we present cryo-electron microscopic structures of the SARS-CoV-2 holo-RdRp with an RNA template-product in complex with two molecules of the nsp13 helicase. The Nidovirus-order-specific N-terminal domains of each nsp13 interact with the N-terminal extension of each copy of nsp8. One nsp13 also contacts the nsp12-thumb. The structure places the nucleic acid-binding ATPase domains of the helicase directly in front of the replicating-transcribing holo-RdRp, constraining models for nsp13 function. We also observe ADP-Mg2+ bound in the nsp12 N-terminal nidovirus RdRp-associated nucleotidyltransferase domain, detailing a new pocket for anti-viral therapeutic development.
#2: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2020
タイトル: Structural basis for helicase-polymerase coupling in the SARS-CoV-2 replication-transcription complex.
著者: James Chen / Brandon Malone / Eliza Llewellyn / Michael Grasso / Patrick M M Shelton / Paul Dominic B Olinares / Kashyap Maruthi / Ed Eng / Hasan Vatandaslar / Brian T Chait / Tarun Kapoor / ...著者: James Chen / Brandon Malone / Eliza Llewellyn / Michael Grasso / Patrick M M Shelton / Paul Dominic B Olinares / Kashyap Maruthi / Ed Eng / Hasan Vatandaslar / Brian T Chait / Tarun Kapoor / Seth A Darst / Elizabeth A Campbell /
要旨: SARS-CoV-2 is the causative agent of the 2019-2020 pandemic. The SARS-CoV-2 genome is replicated-transcribed by the RNA-dependent RNA polymerase holoenzyme (subunits nsp7/nsp82/nsp12) along with a ...SARS-CoV-2 is the causative agent of the 2019-2020 pandemic. The SARS-CoV-2 genome is replicated-transcribed by the RNA-dependent RNA polymerase holoenzyme (subunits nsp7/nsp82/nsp12) along with a cast of accessory factors. One of these factors is the nsp13 helicase. Both the holo-RdRp and nsp13 are essential for viral replication and are targets for treating the disease COVID-19. Here we present cryo-electron microscopic structures of the SARS-CoV-2 holo-RdRp with an RNA template-product in complex with two molecules of the nsp13 helicase. The Nidovirus-order-specific N-terminal domains of each nsp13 interact with the N-terminal extension of each copy of nsp8. One nsp13 also contacts the nsp12-thumb. The structure places the nucleic acid-binding ATPase domains of the helicase directly in front of the replicating-transcribing holo-RdRp, constraining models for nsp13 function. We also observe ADP-Mg2+ bound in the nsp12 N-terminal nidovirus RdRp-associated nucleotidyltransferase domain, detailing a new pocket for anti-viral therapeutic development.
履歴
登録2020年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月29日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年7月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年7月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32021年1月27日Group: Structure summary / カテゴリ: entity / entity_name_com / Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22160
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-directed RNA polymerase
B: Non-structural protein 8
C: Non-structural protein 7
D: Non-structural protein 8
E: Helicase
F: Helicase
P: Product RNA
T: Template RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)327,96227
ポリマ－324,0218
非ポリマー3,94119
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area24560 Å2
ΔGint-236 kcal/mol
Surface area125760 Å2

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 AEF

#1: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase / Pol / RdRp / Non-structural protein 12 / nsp12


分子量: 106780.977 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 4393-5324 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: rep, 1a-1b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DTD1, RNA-directed RNA polymerase
#4: タンパク質 Helicase / Hel / Non-structural protein 13 / nsp13


分子量: 67354.039 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 5325-5925 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: rep, 1a-1b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DTD1, DNA helicase, RNA helicase

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Non-structural protein ... , 2種, 3分子 BDC

#2: タンパク質 Non-structural protein 8 / nsp8


分子量: 22034.242 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3943-4140 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: rep, 1a-1b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DTD1
#3: タンパク質 Non-structural protein 7 / nsp7


分子量: 9748.385 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 3860-3942 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
遺伝子: rep, 1a-1b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DTD1

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RNA鎖 , 2種, 2分子 PT

#5: RNA鎖 Product RNA


分子量: 11141.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
#6: RNA鎖 Template RNA


分子量: 17573.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)

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非ポリマー , 5種, 19分子

#7: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-1N7 / CHAPSO / 2-hydroxy-N,N-dimethyl-3-sulfo-N-(3-{[(3beta,5beta,7beta,12beta)-3,7,12-trihydroxy-24-oxocholan-24-yl]amino}propyl)propan-1-aminium


分子量: 631.884 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H59N2O8S / コメント: 可溶化剤*YM
#11: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE


分子量: 83.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SARS-CoV-2 replication/transcription complex bound to nsp13 helicase - nsp13(2)-RTC
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 65 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58942 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0122357
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.94530746
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.3763689
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0523574
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053643

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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