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- PDB-6xau: Structure of the PR domain from PRDM3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xau
タイトルStructure of the PR domain from PRDM3
要素Histone-lysine N-methyltransferase MECOM
キーワードTRANSCRIPTION / PRDM3
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of cell number / ureter morphogenesis / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / pericardium development / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / neutrophil homeostasis / negative regulation of JNK cascade ...maintenance of cell number / ureter morphogenesis / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / pericardium development / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / neutrophil homeostasis / negative regulation of JNK cascade / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / embryonic forelimb morphogenesis / negative regulation of programmed cell death / embryonic hindlimb morphogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / forebrain development / positive regulation of brown fat cell differentiation / post-embryonic development / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to bacterium / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / in utero embryonic development / methylation / regulation of cell cycle / nuclear speck / inflammatory response / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PR domain zinc finger protein 2, PR domain / C2H2-type zinc finger / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / Zinc finger, C2H2 type / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily ...PR domain zinc finger protein 2, PR domain / C2H2-type zinc finger / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / Zinc finger, C2H2 type / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase MECOM
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Loa, S. / Mou, T.C. / Sprang, S.R. / Briknarova, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH P20 GM103546 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the PR domain from PRDM3
著者: Mou, T.C. / Loa, S. / Sprang, S.R. / Briknarova, K.
履歴
登録2020年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Derived calculations / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: audit_author / exptl_crystal_grow ...audit_author / exptl_crystal_grow / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _audit_author.name / _exptl_crystal_grow.method ..._audit_author.name / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase MECOM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9491
ポリマ-13,9491
非ポリマー00
68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.421, 44.421, 147.317
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase MECOM / Ecotropic virus integration site 1 protein / EVI-1 / MDS1 and EVI1 complex locus protein / ...Ecotropic virus integration site 1 protein / EVI-1 / MDS1 and EVI1 complex locus protein / Myelodysplasia syndrome 1 protein homolog


分子量: 13948.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mecom, Evi1, Mds1, Prdm3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P14404, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.25M calcium acetate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→42.53 Å / Num. obs: 12329 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 12.1 % / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 1.89→1.96 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1108 / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.63 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2N1I
解像度: 1.89→42.53 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 1233 -
Rwork0.2039 --
obs-12329 98.4 %
原子変位パラメータBiso mean: 61.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→42.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数957 0 0 38 995
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087987
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93981335
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0614138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0049174
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.7027368
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.96 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4522 --
Rwork0.3803 --
obs-1108 90.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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