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- PDB-6x8l: Caspase-7 in complex with elongated ketomethylene inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x8l
タイトルCaspase-7 in complex with elongated ketomethylene inhibitor
要素
  • (Caspase-7) x 2
  • ketomethylene inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / inhibitor / tetrahedral / complex / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / protein maturation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / cysteine-type peptidase activity / striated muscle cell differentiation / protein catabolic process / protein processing / positive regulation of neuron apoptotic process / peptidase activity / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. ...Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Solania, A. / Xu, J.H. / Wolan, D.W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5R21AI112796 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM118382 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Caspase-7 in complex with elongated ketomethylene inhibitor
著者: Solania, A. / Xu, J.H. / Wolan, D.W.
履歴
登録2020年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-7
C: Caspase-7
B: Caspase-7
D: Caspase-7
E: ketomethylene inhibitor
F: ketomethylene inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3746
ポリマ－72,3746
非ポリマー00
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: previous determined
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15760 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area16960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.296, 88.296, 187.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Caspase-7 / CASP-7 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3


分子量: 22189.203 Da / 分子数: 2 / 断片: p20 (UNP residues 34-231) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#2: タンパク質 Caspase-7 / CASP-7 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3


分子量: 13223.800 Da / 分子数: 2 / 断片: p11 (UNP residues 232-336) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#3: タンパク質・ペプチド ketomethylene inhibitor


分子量: 773.786 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1:1 protein : 0.15 M sodium citrate, 1.45 M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月25日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.447→50 Å / Num. obs: 49594 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 47.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.076 / Rrim(I) all: 0.138 / Χ2: 1.203 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.45-2.492.80.62728030.8320.4360.7670.56594.7
2.49-2.5430.55729060.8380.3770.6760.58696.2
2.54-2.5930.4529370.8940.3040.5460.59597.2
2.59-2.6430.40128860.8710.270.4860.51396.3
2.64-2.72.90.36828960.8820.2530.4490.92995.5
2.7-2.762.90.28728800.9330.1950.3480.83895.7
2.76-2.832.80.24828790.9330.1690.3020.96795.9
2.83-2.92.80.21828410.9510.150.2661.10296
2.9-2.992.70.18128000.960.1250.2211.38192.1
2.99-3.092.90.15628060.970.1070.191.70294
3.09-3.230.14628670.9670.0980.1771.22695.6
3.2-3.3230.13729020.9660.0910.1661.46895.5
3.32-3.4830.12428290.9650.0830.151.79994.6
3.48-3.662.90.1228730.9720.080.1452.25995.2
3.66-3.892.80.11727890.9740.0780.1412.41492.6
3.89-4.1930.10627690.9760.0690.1271.32193.2
4.19-4.6130.09529110.9790.0620.1141.2295.5
4.61-5.2830.09127530.9790.060.111.21892.4
5.28-6.652.90.08227190.9850.0540.0991.03289.9
6.65-502.80.0725680.9890.0490.0861.05585.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4JJ8

4jj8


解像度: 2.45→42.97 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2153 1561 5.12 %
Rwork0.1789 --
obs0.1807 30516 95.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 108.36 Å2 / Biso mean: 50.8263 Å2 / Biso min: 26.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.45→42.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3714 0 0 61 3775
Biso mean---47.3 -
残基数----478
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.45-2.52550.30721330.2534253893
2.5255-2.61570.30721660.245262798
2.6157-2.72040.29351380.235265998
2.7204-2.84420.28031700.2172266198
2.8442-2.99410.23741490.1973257396
2.9941-3.18170.24121450.1902264896
3.1817-3.42720.2263950.194267697
3.4272-3.77190.21881360.1625268996
3.7719-4.31730.171260.1533262594
4.3173-5.43760.17511550.1493264695
5.4376-42.970.20181480.1781261389

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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