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- PDB-6x3a: Crystal structure of the FN4-FN6 domains of human PTPRD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x3a
タイトルCrystal structure of the FN4-FN6 domains of human PTPRD
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
キーワードCELL ADHESION / Fibronectin type III / Receptor protein tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / presynaptic membrane assembly / presynapse assembly / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / synaptic membrane adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of postsynaptic density assembly / Synaptic adhesion-like molecules ...trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / presynaptic membrane assembly / presynapse assembly / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / synaptic membrane adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of postsynaptic density assembly / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / phosphate-containing compound metabolic process / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of immune response / cell adhesion molecule binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron differentiation / presynaptic membrane / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Bouyain, S. / Kawakami, J.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R21AR066264 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2022
タイトル: Complex protein interactions mediate Drosophila Lar function in muscle tissue.
著者: Kawakami, J. / Brooks, D. / Zalmai, R. / Hartson, S.D. / Bouyain, S. / Geisbrecht, E.R.
履歴
登録2020年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9642
ポリマ－34,8721
非ポリマー921
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.060, 34.570, 109.199
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.334, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1395-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / R-PTP-delta


分子量: 34872.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23468, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM Magnesium formate, 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 35136 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 21.98 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.77→1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.679 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1959 / CC1/2: 0.696 / Rpim(I) all: 0.453 / Rrim(I) all: 0.818

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX位相決定
PHENIX1.18.1_3865精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SERGUIデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Dlar FN5

解像度: 1.77→34.06 Å / SU ML: 0.2297 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.1091
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 1997 5.68 %
Rwork0.195 33136 -
obs0.1975 35133 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→34.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2397 0 6 312 2715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00652499
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82433411
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0562380
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006445
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4398953
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.77-1.810.33441410.29532342X-RAY DIFFRACTION98.45
1.81-1.860.27841380.26052302X-RAY DIFFRACTION98.79
1.86-1.910.28861440.25022353X-RAY DIFFRACTION98.93
1.91-1.980.34291390.22832321X-RAY DIFFRACTION98.95
1.98-2.050.30171410.23512338X-RAY DIFFRACTION99.08
2.05-2.130.29871450.22542343X-RAY DIFFRACTION99.32
2.13-2.230.28171400.22222346X-RAY DIFFRACTION99.4
2.23-2.340.26811440.21022375X-RAY DIFFRACTION99.41
2.34-2.490.2371390.20642361X-RAY DIFFRACTION99.56
2.49-2.680.2441430.21262373X-RAY DIFFRACTION99.53
2.68-2.950.22671420.19892375X-RAY DIFFRACTION99.64
2.95-3.380.20741420.182395X-RAY DIFFRACTION99.96
3.38-4.260.21341470.16732424X-RAY DIFFRACTION100
4.26-34.060.20091520.15722488X-RAY DIFFRACTION99.66
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.918088749990.492157527042-0.9233099753622.975349506130.4555497905093.69951702914-0.341662863850.234812794616-0.184509725097-0.245050869596-0.05075169717690.534231832121-0.120845382078-0.6930388416140.2841024859540.2006146920220.0487295338367-0.01671350963850.220661802766-0.06827775758050.2732581559620.95335790520821.731471387536.2273359282
26.92416967460.13782367452-0.1762445552242.306743672730.3588750308173.18336405914-0.5138616666011.12268087795-0.461630464283-0.4049477837010.1882825647480.128581765755-0.125153426738-0.4133055748070.2797471495570.287793147161-0.03901888361120.03344743088730.251077527775-0.08108869163480.2071808071358.1903111221421.375607009829.4415011998
35.344159272460.1125799705291.24686953482-0.03590645028090.2537454665271.84885573082-0.3919784290231.21445655878-0.1763470576630.1218606594070.178180852808-0.0367879642157-0.6670290054860.9906167800620.1698955057980.244276444701-0.15316743194-0.05753527500170.628625296096-0.009304184842480.22526099905945.758141881321.612266972941.2808006182
48.95918641245-0.1382577999021.321449448451.19108027072-0.5301981181516.86193811182-0.632044559020.168831582349-0.4030073999440.06667782278430.196072333560.161537897476-0.9674032862790.04935144984460.2659870442270.321163820844-0.0491045570614-0.03611409940840.373300614663-0.01170540694350.22973718874241.765661280921.727910906949.3693753266
54.699327369220.499355422152.011852627450.6685762064190.06633751637532.04934708488-0.5473257685911.12264381195-0.04706605608160.1256063576960.438123349158-0.0199887097941-0.5658051188020.6429015722060.132570304480.23514910163-0.103863791184-0.04834750929960.599215308885-0.07263068520370.24823833308548.728781825421.184644105644.1532086001
64.17918160680.1904934665330.08526998375493.627689905691.05893160445.560106464520.1121047701130.1577564032940.06149198477840.0901103366168-0.102009490528-0.0715968416009-0.333390861241-0.130978884341-0.02097582503330.174297463478-0.0285427719243-0.003427244341560.1048905186190.005326350038640.13921069239284.831843236431.954267620961.4878373841
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 610 through 640 )610 - 6401 - 33
22chain 'A' and (resid 641 through 708 )641 - 70834 - 104
33chain 'A' and (resid 709 through 758 )709 - 758105 - 156
44chain 'A' and (resid 759 through 776 )759 - 776157 - 174
55chain 'A' and (resid 777 through 822 )777 - 822175 - 220
66chain 'A' and (resid 823 through 915 )823 - 915221 - 317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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