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万見
- PDB-6x38: Crystal structure of the FN5 domain of Drosophila Lar -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x38
タイトルCrystal structure of the FN5 domain of Drosophila Lar
要素Tyrosine-protein phosphatase Lar
キーワードCELL ADHESION / Fibronectin type III / Receptor protein tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


centripetally migrating follicle cell migration / negative regulation of homophilic cell adhesion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / positive regulation of plasma membrane bounded cell projection assembly / Insulin receptor recycling / R7 cell development / Other semaphorin interactions / Synaptic adhesion-like molecules / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade ...centripetally migrating follicle cell migration / negative regulation of homophilic cell adhesion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / positive regulation of plasma membrane bounded cell projection assembly / Insulin receptor recycling / R7 cell development / Other semaphorin interactions / Synaptic adhesion-like molecules / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / photoreceptor cell morphogenesis / regulation of axon extension involved in axon guidance / SAM domain binding / axon target recognition / synaptic assembly at neuromuscular junction / Neutrophil degranulation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / hematopoietic stem cell homeostasis / motor neuron axon guidance / retinal ganglion cell axon guidance / axon extension / positive regulation of filopodium assembly / oogenesis / cell leading edge / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / axon guidance / protein tyrosine phosphatase activity / basal plasma membrane / insulin receptor binding / nervous system development / heparin binding / spermatogenesis / cell adhesion / axon / focal adhesion / cell surface / signal transduction
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase Lar
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Bouyain, S. / Kawakami, J.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R21AR066264 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2022
タイトル: Complex protein interactions mediate Drosophila Lar function in muscle tissue.
著者: Kawakami, J. / Brooks, D. / Zalmai, R. / Hartson, S.D. / Bouyain, S. / Geisbrecht, E.R.
履歴
登録2020年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase Lar
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1973
ポリマ－12,0661
非ポリマー1312
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.580, 42.658, 51.347
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase Lar / Protein-tyrosine-phosphate phosphohydrolase / dLAR


分子量: 12066.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Lar, CG10443 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16621, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES pH 7.0, 200 mM Ammonium acetate, 3mM Zinc acetate, 25% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 22169 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 11.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique obs: 2127 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.1_3865精密化
PHENIX1.18.1_3865位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SERGUIデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→32.81 Å / SU ML: 0.0895 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.4536
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1816 2004 9.07 %
Rwork0.1673 20096 -
obs0.1686 22100 98.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 15.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→32.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数711 0 2 110 823
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014754
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23231034
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0957120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0095135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.195282
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.330.2281290.18591342X-RAY DIFFRACTION93.28
1.33-1.370.17171540.17351397X-RAY DIFFRACTION97.36
1.37-1.410.21311230.16441406X-RAY DIFFRACTION97.82
1.41-1.450.16421440.16471417X-RAY DIFFRACTION97.99
1.45-1.510.18071450.16291415X-RAY DIFFRACTION98.48
1.51-1.570.16691350.16461427X-RAY DIFFRACTION98.61
1.57-1.640.16441490.15971437X-RAY DIFFRACTION99.12
1.64-1.720.15671390.14871441X-RAY DIFFRACTION99.37
1.72-1.830.16971510.15611439X-RAY DIFFRACTION99.56
1.83-1.970.14631400.14681464X-RAY DIFFRACTION99.44
1.97-2.170.18151470.15341466X-RAY DIFFRACTION99.81
2.17-2.490.18251480.16481474X-RAY DIFFRACTION99.82
2.49-3.130.19291530.17671498X-RAY DIFFRACTION99.82
3.13-32.810.19691470.18351473X-RAY DIFFRACTION93.21
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7944891964150.518722726168-0.3882937500730.7845509712660.2497040944830.764272371465-0.0505068683077-0.0409916844028-0.170846153366-0.01379617707220.09646407308270.1348071190340.158048276198-0.1154943223365.3783392969E-60.1254062399530.0008417134717920.01509253931780.1094033765090.0133503137070.13322190555712.82792787164.7213850648723.623627316
21.46471250024-0.1035095873520.02333377765611.372571691041.093782494760.957150794537-0.0486441475315-0.116666187587-0.006154818555660.2380775486960.0810675339575-0.0122915123397-0.1134995613390.06545860354790.007004965619970.0775953976262-0.003600995212650.004523813448460.09553666601810.003394134228290.076174087738614.87214183878.2146312655225.9565700287
30.682037090715-0.005307235385590.004347992430130.6795271987810.3120034139010.1386550123850.02178541794820.211630932861-0.0615792752429-0.08378484881360.0816452947426-0.1223202619930.003535789871090.0268120014240.0002751448259210.0966689699152-0.01174143100990.003841904642570.114512980957-0.01277370708810.079458830368921.454779986.4249520854419.0974506166
40.381493376905-0.1032521410630.04302448719040.465039398361-0.2028517950710.515671911775-0.004092953934650.2774273282210.0543946567962-0.5984474580660.176226650638-0.0233912107639-0.09395799249650.365121194936-0.0002239765867690.213419986372-0.01114188003330.0165408544630.176698670203-0.01514022866120.14737908769823.88673289573.284335912034.36725593059
50.1974339337570.0774040061949-0.02467254284030.2882562823330.06809928643030.0437943731017-0.06843330578080.0666208070730.0662732336073-0.01290384378090.154896801293-0.152916342136-0.1128226190290.1452871683313.32240433044E-60.125270607205-0.008663603389940.003190686213870.133659479267-0.02165284846980.111253143723.528455085911.208109879622.0992161372
61.31775267976-0.37849365926-0.5269616646851.66504309627-0.1279308140840.347917493808-0.006431258707950.02749802351350.134827736973-0.08116955454740.0511409283885-0.0779356068992-0.04764535446640.002944460712132.7412883436E-70.08526268768-0.02276809467370.007163218238480.08712248183890.003374594127880.089781776296916.612698731110.715824945318.036329542
70.1630565369970.08286553191840.03459338969720.07625837277660.02142534901760.006014101748330.09704825846060.092887987383-0.4817317334070.04675233774240.0495257565401-0.3216185202670.1847638481630.1379439504880.0005854934938260.1447535408390.0106855338895-0.03476479250920.124289277463-0.002437808653950.23056659771524.284191076-1.7024457573125.1606436791
80.1237506756090.0281024584425-0.01310152531440.148610594910.1181721685260.1075892847170.04070163008920.207581633686-0.00721534521489-0.3158209108930.1349503471980.500542777252-0.0540608502102-0.134748742038-1.15020566679E-50.166425316116-0.00172460573673-0.01525416353770.164926676130.02961972345790.14010247349.906982023510.143843183710.1288229196
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 708 through 721 )708 - 7211 - 14
22chain 'A' and (resid 722 through 742 )722 - 74215 - 28
33chain 'A' and (resid 743 through 750 )743 - 75029 - 36
44chain 'A' and (resid 751 through 762 )751 - 76237 - 47
55chain 'A' and (resid 763 through 768 )763 - 76848 - 55
66chain 'A' and (resid 769 through 790 )769 - 79056 - 79
77chain 'A' and (resid 791 through 802 )791 - 80280 - 93
88chain 'A' and (resid 803 through 810 )803 - 81094 - 103

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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