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- PDB-6wyc: Crystal Structure of Chlamydia trachomatis Glyceraldehyde 3-phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wyc
タイトルCrystal Structure of Chlamydia trachomatis Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / GAPDH / NAD / Glycolysis / Chlamydia
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydia trachomatis (トラコーマクラミジア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Schormann, N. / Chattopadhyay, D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Chlamydia trachomatis glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase: Enzyme kinetics, high-resolution crystal structure, and plasminogen binding.
著者: Schormann, N. / Campos, J. / Motamed, R. / Hayden, K.L. / Gould, J.R. / Green, T.J. / Senkovich, O. / Banerjee, S. / Ulett, G.C. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2020年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,3288
ポリマ－145,6744
非ポリマー2,6544
水22,1581230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19460 Å2
ΔGint-134 kcal/mol
Surface area45310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.603, 104.053, 86.473
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.480, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERAA1 - 3331 - 333
21SERSERBB1 - 3331 - 333
12SERSERAA1 - 3331 - 333
22SERSERCC1 - 3331 - 333
13GLUGLUAA1 - 3311 - 331
23GLUGLUDD1 - 3311 - 331
14SERSERBB1 - 3331 - 333
24SERSERCC1 - 3331 - 333
15ASNASNBB1 - 3321 - 332
25ASNASNDD1 - 3321 - 332
16ASNASNCC1 - 3321 - 332
26ASNASNDD1 - 3321 - 332

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / NAD-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase


分子量: 36418.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein is modified at two cysteine positions (63 and 287).
由来: (組換発現) Chlamydia trachomatis (strain D/UW-3/Cx) (トラコーマクラミジア)
株: D/UW-3/Cx / 遺伝子: gap, gapA, CT_505 / プラスミド: pJ411 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0CE13, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.8 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 2000 MME, 0.1 M Hepes, pH 7.5; prior to crystallization the protein (at 30 mg/ml) was incubated with 1 mM NAD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→66.26 Å / Num. obs: 173217 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 12.3 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.626 / Num. unique obs: 8596 / CC1/2: 0.679 / Rpim(I) all: 0.388 / Rrim(I) all: 0.742 / % possible all: 93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QX6

4qx6


解像度: 1.5→66.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.618 / SU ML: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.079 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1885 8819 5.1 %RANDOM
Rwork0.1703 ---
obs0.1713 164358 92.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.73 Å2 / Biso mean: 17.1 Å2 / Biso min: 5.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20.01 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→66.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10164 0 176 1230 11570
Biso mean--9.96 29.32 -
残基数----1329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01310645
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0179913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3641.63614504
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3771.58722973
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.07151361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.58522.766499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.759151734
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0771557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.21436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022176
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A104220.07
12B104220.07
21A104730.07
22C104730.07
31A103220.08
32D103220.08
41B103900.07
42C103900.07
51B102660.08
52D102660.08
61C102950.08
62D102950.08
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 632 -
Rwork0.277 12116 -
all-12748 -
obs--92.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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