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- PDB-6wv1: Crystal Structure of Recombinant Human Acetylcholinesterase In Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wv1
タイトルCrystal Structure of Recombinant Human Acetylcholinesterase In Complex with GB and HI-6
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / nerve agent / acetylcholinesterase / tabun / GA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / synaptic cleft / synapse assembly / side of membrane / laminin binding / collagen binding / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / nervous system development / retina development in camera-type eye / hydrolase activity / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7PE / Chem-HI6 / propan-2-yl hydrogen (S)-methylphosphonate / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.372 Å
データ登録者McGuire, J.R. / Bester, S.M. / Pegan, S.D. / Height, J.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Defense Threat Reduction Agency (DTRA)CB#3889 米国
引用ジャーナル: Chem.Res.Toxicol. / 年: 2021
タイトル: Structural and Biochemical Insights into the Inhibition of Human Acetylcholinesterase by G-Series Nerve Agents and Subsequent Reactivation by HI-6.
著者: McGuire, J.R. / Bester, S.M. / Guelta, M.A. / Cheung, J. / Langley, C. / Winemiller, M.D. / Bae, S.Y. / Funk, V. / Myslinski, J.M. / Pegan, S.D. / Height, J.J.
履歴
登録2020年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,64111
ポリマ－118,8942
非ポリマー2,7479
水7,440413
1
A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子

B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,64111
ポリマ－118,8942
非ポリマー2,7479
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_545y,x-1,-z1
Buried area5840 Å2
ΔGint26 kcal/mol
Surface area38230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.183, 104.183, 323.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 59447.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACHE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase

-
糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 418分子

#4: 化合物 ChemComp-7PE / 2-(2-(2-(2-(2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENT / 3,6,9,12,15,18-ヘキサオキサイコサン-1-オ-ル


分子量: 310.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O7
#5: 化合物 ChemComp-UCJ / propan-2-yl hydrogen (S)-methylphosphonate / メチルホスホン酸イソプロピル


分子量: 138.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H11O3P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-HI6 / 4-(AMINOCARBONYL)-1-[({2-[(E)-(HYDROXYIMINO)METHYL]PYRIDINIUM-1-YL}METHOXY)METHYL]PYRIDINIUM / 1-(2-HYDROXY-IMINOMETHYLPYRIDINIUM)-1-(4-CARBOXYAMINO)-PYRIDINIUM DIMETHYLETHER / 1-[[2-(ヒドロキシイミノメチル)ピリジニウム-1-イル]メトキシメチル]ピリジニウム-4-カルボアミド


分子量: 288.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.17 % / Mosaicity: 0.369 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, KNO3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→50 Å / Num. obs: 83198 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 41.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 1.491 / Net I/σ(I): 17.6 / Num. measured all: 276379
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.37-2.413.20.34341010.9270.2180.4081.107100
2.41-2.453.40.30140950.9420.190.3581.136100
2.45-2.53.40.2741530.9520.1690.321.185100
2.5-2.553.40.23140830.9620.1460.2741.167100
2.55-2.613.40.2141440.9640.1320.2491.211100
2.61-2.673.30.19341270.970.1220.231.43499.7
2.67-2.743.40.1641340.980.10.1891.38899.9
2.74-2.813.40.13441440.9850.0830.1581.404100
2.81-2.893.40.11641290.9890.0710.1371.436100
2.89-2.993.40.10141330.9870.0620.121.549100
2.99-3.093.40.09141100.9860.0550.1071.63199.9
3.09-3.223.30.08941850.9910.0540.1051.74699.9
3.22-3.363.40.08441570.9910.050.0981.77399.9
3.36-3.543.30.07841600.9920.0460.0911.82199.7
3.54-3.763.30.06641640.9910.040.0781.72399.6
3.76-4.053.30.05841590.9940.0350.0681.66999.5
4.05-4.463.30.05442040.9940.0330.0641.899.4
4.46-5.13.30.05742320.9930.0350.0671.63499.5
5.1-6.433.30.04942600.9940.030.0581.60398.6
6.43-503.20.03743240.9970.0240.0451.38295.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.17.1-3660精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX1.17.1-3660位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EY4

4ey4


解像度: 2.372→37.015 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1988 4141 4.99 %
Rwork0.1663 78905 -
obs0.1679 83046 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 139.72 Å2 / Biso mean: 51.0334 Å2 / Biso min: 22.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.372→37.015 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8265 0 202 413 8880
Biso mean--94.53 55.42 -
残基数----1063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76612115
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481298
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.2527003
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3721-2.3990.28431320.2272247396
2.399-2.42720.26851200.2182634100
2.4272-2.45680.24151580.21562586100
2.4568-2.48790.27681010.20832689100
2.4879-2.52070.2671260.19962560100
2.5207-2.55520.25371430.20292633100
2.5552-2.59170.2441560.19282567100
2.5917-2.63040.26251260.192608100
2.6304-2.67140.23221580.19172643100
2.6714-2.71520.22281170.19132545100
2.7152-2.7620.22551540.18262668100
2.762-2.81220.24921630.17992582100
2.8122-2.86630.21751180.18242626100
2.8663-2.92480.19511050.17482640100
2.9248-2.98840.20781390.16722667100
2.9884-3.05780.20421360.16532633100
3.0578-3.13430.18941370.17012590100
3.1343-3.2190.22671450.18052624100
3.219-3.31360.20931570.17342587100
3.3136-3.42050.1961500.16752638100
3.4205-3.54270.2121370.1642265699
3.5427-3.68440.1891210.15742633100
3.6844-3.85190.16071240.1482268199
3.8519-4.05480.1771320.1413264399
4.0548-4.30850.18221540.1404265099
4.3085-4.64050.15521350.1296265799
4.6405-5.10650.13831300.13972688100
5.1065-5.84290.20671700.1652267299
5.8429-7.35190.21061440.1815269598
7.3519-37.0150.18991530.1794273795
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.16152.40020.84263.1338-0.47943.37190.07720.0960.0276-0.3577-0.3486-0.09880.09420.78330.22430.24630.0598-0.01690.58120.05740.4313126.234523.206628.3107
21.5157-1.4193-0.67812.5785-0.16492.34920.20750.2983-0.0527-0.023-0.2697-0.16-0.04610.1120.04810.3162-0.0264-0.04150.5189-0.00080.3032106.409236.686721.9355
31.26380.240.69591.5917-0.21573.58410.04-0.07040.04890.0127-0.166-0.382-0.63280.63540.09840.4082-0.1282-0.01660.48760.12670.3554116.692452.524311.7972
41.764-0.338-1.33780.9984-0.26993.54670.13750.08420.34360.1616-0.1034-0.0341-0.71250.4125-0.03390.3944-0.0702-0.01290.32850.0620.3266103.831250.482830.7716
52.5178-0.55830.36982.3904-0.01345.42240.01070.09490.27020.0989-0.04730.1854-0.6115-0.59770.00880.26550.04320.01210.31970.00320.289291.760951.543733.0154
61.50320.577-0.36940.2233-0.20933.9942-0.11830.26420.2739-0.08060.03470.0718-0.3498-0.11850.05570.37760.0256-0.0270.36340.07970.3188100.289648.934214.3672
75.10310.9763-0.46122.3928-0.02084.05230.1147-0.23710.01690.27670.0339-0.3328-0.690.2944-0.1440.3984-0.0145-0.09950.37920.00510.274365.93737.213145.6943
82.07270.33570.92941.8495-0.05053.3415-0.0839-0.0915-0.02880.05030.0875-0.036-0.2665-0.0066-0.02510.2140.0121-0.03320.3606-0.00270.241756.577433.240834.2901
92.05140.15260.78432.4531-0.69963.24210.0348-0.0354-0.3121-0.09340.01180.08630.4664-0.93430.01230.2636-0.0594-0.02650.6110.06790.399639.159417.397733.3145
101.82391.35020.0021.03680.02892.2064-0.12680.03750.1673-0.01660.16110.1652-0.2087-0.2982-0.06830.34740.0221-0.1260.5250.08420.37348.004634.559519.3717
113.11740.4381.80562.08310.25643.22840.2989-0.3135-0.66150.37360.211-0.54450.63420.4629-0.38290.55840.1205-0.09250.4757-0.05690.448152.777310.33148.7263
121.2435-0.1942-0.01341.89141.1343.58910.15-0.0124-0.13440.001-0.1106-0.12480.24140.2924-0.12750.37390.0581-0.07220.4529-0.01560.30948.101718.05012.9588
131.86360.23740.00431.86090.35521.6-0.06940.1055-0.2385-0.19480.2149-0.2267-0.06880.4329-0.10350.3465-0.0817-0.02930.5943-0.02030.329962.971330.726716.3689
142.0567-0.8881.63611.4741-0.39982.4463-0.19620.57630.4268-0.0922-0.0074-0.3123-0.59220.64810.0960.4892-0.265-0.04350.59530.06860.421766.692141.982614.1274
152.57870.80931.48752.30070.72352.16070.2091-0.3152-0.0872-0.1839-0.2307-0.0497-0.36050.3510.01520.3702-0.0696-0.03710.51480.01190.230250.982632.34785.0155
161.8306-1.453-0.68763.37340.73361.974-0.083-0.2968-0.10420.6712-0.0297-0.04550.20540.06010.10680.3582-0.1338-0.02240.37630.05550.3109104.92131.340653.8321
171.0995-0.2532-0.21241.6399-0.09152.00620.0236-0.12630.03210.2968-0.0837-0.2378-0.17320.48490.04850.2779-0.1337-0.03540.39960.0390.3057110.992234.109544.0319
181.8366-1.7285-0.88661.78871.172.36610.0395-0.02730.00320.2297-0.0335-0.05660.09680.1554-0.01860.227-0.1027-0.00450.33650.02690.3274108.82733.4437.1745
190.5367-0.62690.23981.1184-0.00832.21270.09440.1571-0.11250.0048-0.11710.15690.1075-0.10550.02340.2067-0.0915-0.01570.3224-0.00140.3441103.603530.12731.1112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 255 through 288 )B255 - 288
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 289 through 341 )B289 - 341
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 342 through 406 )B342 - 406
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 407 through 466 )B407 - 466
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 467 through 513 )B467 - 513
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 514 through 542 )B514 - 542
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 3 through 45 )A3 - 45
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 46 through 237 )A46 - 237
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 238 through 300 )A238 - 300
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 301 through 341 )A301 - 341
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 342 through 366 )A342 - 366
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 367 through 406 )A367 - 406
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 407 through 466 )A407 - 466
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 467 through 513 )A467 - 513
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 514 through 542 )A514 - 542
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 4 through 45 )B4 - 45
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 46 through 118 )B46 - 118
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 119 through 170 )B119 - 170
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'B' and (resid 171 through 254 )B171 - 254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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