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- PDB-6wjq: Crystal structure of WDR5 in complex with the WIN peptide of PDPK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wjq
タイトルCrystal structure of WDR5 in complex with the WIN peptide of PDPK1
要素
  • 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTRANSCRIPTION / WDR5 / PDPK1 / chromatin / signaling / WIN / acetylation
機能・相同性
機能・相同性情報


3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / RSK activation ...3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / RSK activation / hyperosmotic response / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Cardiogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / regulation of embryonic development / MLL1 complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase complex / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / methylated histone binding / activation of protein kinase B activity / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / skeletal system development / cell projection / gluconeogenesis / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein localization to plasma membrane / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / epidermal growth factor receptor signaling pathway / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / CLEC7A (Dectin-1) signaling / RMTs methylate histone arginines / FCERI mediated NF-kB activation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / cell migration / Downstream TCR signaling / insulin receptor signaling pathway / PIP3 activates AKT signaling / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / cytoplasmic vesicle / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / PH-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat ...PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / PH-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Zhao, B. / Fesik, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA200709 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HHSN261200800001E 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA225065 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of WDR5 in complex with the WIN peptide of PDPK1
著者: zhao, B. / Fesik, S.
履歴
登録2020年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: WD repeat-containing protein 5
C: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
D: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1324
ポリマ－72,1324
非ポリマー00
水88349
1
A: WD repeat-containing protein 5
C: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0662
ポリマ－36,0662
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11330 Å2
手法PISA
2
B: WD repeat-containing protein 5
D: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0662
ポリマ－36,0662
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.518, 47.228, 118.965
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.920, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 30 or (resid 31 through 32...
21(chain B and (resid 30 through 37 or (resid 38...
12chain C
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROPROPRO(chain A and (resid 30 or (resid 31 through 32...AA309
121VALVALLYSLYS(chain A and (resid 30 or (resid 31 through 32...AA31 - 3210 - 11
131PROPROSERSER(chain A and (resid 30 or (resid 31 through 32...AA30 - 3329 - 311
141PROPROSERSER(chain A and (resid 30 or (resid 31 through 32...AA30 - 3329 - 311
151PROPROSERSER(chain A and (resid 30 or (resid 31 through 32...AA30 - 3329 - 311
161PROPROSERSER(chain A and (resid 30 or (resid 31 through 32...AA30 - 3329 - 311
211PROPROLEULEU(chain B and (resid 30 through 37 or (resid 38...BB30 - 379 - 16
221LYSLYSLYSLYS(chain B and (resid 30 through 37 or (resid 38...BB3817
231PROPROCYSCYS(chain B and (resid 30 through 37 or (resid 38...BB30 - 3349 - 313
241PROPROCYSCYS(chain B and (resid 30 through 37 or (resid 38...BB30 - 3349 - 313
251PROPROCYSCYS(chain B and (resid 30 through 37 or (resid 38...BB30 - 3349 - 313
261PROPROCYSCYS(chain B and (resid 30 through 37 or (resid 38...BB30 - 3349 - 313
112ACEACEALAALAchain CCC1 - 111 - 11
212ACEACEALAALAchain DDD1 - 111 - 11

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34390.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / hPDK1


分子量: 1674.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 3350, Ammonium Acetate, Bis-tris / PH範囲: 6.0-8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 15751 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 2.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.085 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 15.11
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.208 / Num. unique obs: 765 / CC1/2: 0.889 / Rpim(I) all: 0.154 / Rrim(I) all: 0.261 / Rsym value: 0.209 / % possible all: 86.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UCS

6ucs


解像度: 2.71→29.74 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 27.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2517 1583 10.09 %
Rwork0.2234 14101 -
obs0.2262 15684 92.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.71 Å2 / Biso mean: 40.8027 Å2 / Biso min: 28.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.71→29.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4703 0 0 49 4752
Biso mean---35.33 -
残基数----625
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1788X-RAY DIFFRACTION3.732TORSIONAL
12B1788X-RAY DIFFRACTION3.732TORSIONAL
21C54X-RAY DIFFRACTION3.732TORSIONAL
22D54X-RAY DIFFRACTION3.732TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.71-2.790.3861290.30591177130686
2.79-2.890.32181270.28171178130586
2.89-3.010.28261430.28851178132188
3.01-3.150.30321410.28091276141791
3.15-3.310.27751430.25071253139694
3.31-3.520.26891480.22121303145195
3.52-3.790.24311460.21481330147696
3.79-4.170.22751540.20261314146897
4.17-4.770.21211540.17851371152598
4.77-60.19961530.21375152898
6-29.740.2361450.20211346149193
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85690.5459-0.46982.4681-0.09581.93570.1793-0.0538-0.2520.8436-0.2379-0.40770.1507-0.045500.2921-0.0961-0.0410.36170.07970.2356-21.865.249-40.893
20.78210.11190.20181.68640.11670.92370.11730.09450.07460.0762-0.2149-0.3419-0.36690.139800.3225-0.0692-0.00140.37210.04770.2345-17.6822.114-48.91
30.28950.3130.01170.1343-0.28820.2920.79910.3932-0.07120.0127-0.9311-1.1514-1.99980.4317-0-1.2847-0.38290.21920.69060.25850.6396-4.15213.978-51.37
40.0276-0.3651-0.61940.4296-0.20130.6120.80430.8147-1.38971.4487-0.2724-1.54540.93390.5359-00.07660.0958-0.28730.4970.24920.8877-5.4131.31-46.974
50.7487-0.1785-0.14132.77470.00811.72580.00980.1177-0.0012-0.0544-0.0778-0.3191-0.0325-0.0219-00.3190.06270.01910.2122-0.00210.2341-3.80929.602-17.813
60.8073-0.2514-0.46220.64230.35590.2615-0.2646-0.59130.73120.3732-0.0530.2331-0.5942-1.4719-00.52220.0346-0.12050.1719-0.07460.4196-12.50344.557-9.525
71.20910.6423-0.71760.86290.13771.35670.1026-0.1090.1090.1791-0.14330.4078-0.0201-0.38900.389-0.01520.00440.3822-0.06490.3647-21.90528.321-10.686
80.0087-0.01990.0047-0.0024-0.0027-0.0013-0.22040.305-0.1967-0.1937-0.0818-0.4232-0.0390.396900.7169-0.00160.03650.5925-0.02690.687-19.7446.425-60.923
90.01320.0128-0.00140.0126-0.0184-0.0023-0.1139-0.7066-0.28490.44070.06320.3453-0.0218-0.1423-00.71760.03-0.10390.77890.0390.6557-6.62628.3831.682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 30:148 )A30 - 148
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 149:233 )A149 - 233
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 234:272 )A234 - 272
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 273:332 )A273 - 332
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 30:167 )B30 - 167
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 168:233 )B168 - 233
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 234:334 )B234 - 334
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN C AND RESID 11:11 )C11
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN D AND RESID 11:11 )D11

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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