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- PDB-6wh6: Crystal structure of human sulfide quinone oxidoreductase in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wh6
タイトルCrystal structure of human sulfide quinone oxidoreductase in complex with coenzyme Q (cyanide soaked)
要素Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic sulfide quinone oxidoreductase / glutathione-dependent sulfide quinone oxidoreductase activity / sulfide oxidation, using sulfide:quinone oxidoreductase / Sulfide oxidation to sulfate / sulfide:quinone oxidoreductase activity / quinone binding / FAD binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Sulphide quinone-reductase / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANIDE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / UBIQUINONE-1 / Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Banerjee, R. / Cho, U.S. / Moon, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM130183 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2020
タイトル: Dismantling and Rebuilding the Trisulfide Cofactor Demonstrates Its Essential Role in Human Sulfide Quinone Oxidoreductase.
著者: Landry, A.P. / Moon, S. / Bonanata, J. / Cho, U.S. / Coitino, E.L. / Banerjee, R.
履歴
登録2020年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
B: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3869
ポリマ－94,0122
非ポリマー2,3747
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7220 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area29820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.393, 111.746, 134.046
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial / SQOR / Sulfide dehydrogenase-like / Sulfide quinone oxidoreductase


分子量: 47005.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQOR, SQRDL, CGI-44 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6N5, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; キノンおよび類縁体が電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-UQ1 / UBIQUINONE-1 / ユビキノン1


分子量: 250.290 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.51 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M AMMONIUM TARTRATE DIBASIC, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12723 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 57050 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 30.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.974 / Num. unique obs: 2696

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OIB

6oib


解像度: 2.25→39.2 Å / SU ML: 0.2323 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.4679
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 3338 3.54 %
Rwork0.1724 --
obs0.1739 56117 86.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 36.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→39.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6404 0 164 125 6693
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00766734
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92179136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0545987
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.62713977
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.24-2.270.2662690.23891782X-RAY DIFFRACTION40.88
2.27-2.310.2864850.22262347X-RAY DIFFRACTION52.88
2.31-2.340.2459900.21232461X-RAY DIFFRACTION56.25
2.34-2.380.24311010.22272633X-RAY DIFFRACTION60.62
2.38-2.420.28641080.21742922X-RAY DIFFRACTION66.37
2.42-2.470.31321150.213166X-RAY DIFFRACTION72.25
2.47-2.510.24791270.21533410X-RAY DIFFRACTION78.08
2.51-2.570.24091310.22093619X-RAY DIFFRACTION82.47
2.57-2.620.28551370.20593873X-RAY DIFFRACTION87.46
2.62-2.680.28391450.19844017X-RAY DIFFRACTION91.69
2.68-2.750.23421590.19524160X-RAY DIFFRACTION95.41
2.75-2.820.2721480.20344287X-RAY DIFFRACTION97.17
2.82-2.910.25741610.20524332X-RAY DIFFRACTION98.49
2.91-30.26721580.21224324X-RAY DIFFRACTION98.66
3-3.110.24191620.21574334X-RAY DIFFRACTION98.6
3.11-3.230.24611540.1994335X-RAY DIFFRACTION99.2
3.23-3.380.2441610.18534378X-RAY DIFFRACTION99.71
3.38-3.560.24051660.16864359X-RAY DIFFRACTION99.76
3.56-3.780.19631570.15274390X-RAY DIFFRACTION99.82
3.78-4.070.16571610.13864387X-RAY DIFFRACTION99.85
4.07-4.480.15491610.12584382X-RAY DIFFRACTION99.96
4.48-5.130.16211620.12094388X-RAY DIFFRACTION99.93
5.13-6.460.1851560.1414372X-RAY DIFFRACTION99.47
6.46-39.20.17941640.17424320X-RAY DIFFRACTION98.68
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8148357462750.168881145637-0.3889932381661.664752715690.08572833475551.91435587589-0.07385692786570.0565801357967-0.0871648044781-0.02718412077930.049712126124-0.1527179699470.04378862940270.1365028462880.01790435429390.108009546998-0.0216811532415-0.004965829093110.188730461392-0.0223946243460.19250452460815.667362475327.5604031924-24.1759678032
21.42750579348-0.6410973772630.6351348197351.44941497269-0.3299999627841.43243701297-0.11779884916-0.02331814781710.2552374148440.209244708840.045781409916-0.235158462189-0.2237429843330.03643900868190.0655350618870.2384226582610.00481966048946-0.05549103699450.164467320411-0.01027371593930.22802087084218.670889216159.9517399963-10.2338966853
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 41 through 447)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 42 through 446)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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