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Yorodumi- PDB-6wgd: Crystal structure of a 6-phospho-beta-glucosidase from Bacillus l... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6wgd | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of a 6-phospho-beta-glucosidase from Bacillus licheniformis | ||||||||||||
Components | 6-phospho-beta-glucosidase | ||||||||||||
Keywords | HYDROLASE / 6-phospho-beta-glucosidase / GH1 / bacillus licheniformis | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information 6-phospho-beta-glucosidase / 6-phospho-beta-glucosidase activity / : / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Bacillus licheniformis (bacteria) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.2 Å | ||||||||||||
Authors | Liberato, M.V. / Popov, A. / Polikarpov, I. | ||||||||||||
Funding support | Brazil, 3items
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Citation | Journal: J.Chem.Inf.Model. / Year: 2020 Title: X-ray Structure, Bioinformatics Analysis, and Substrate Specificity of a 6-Phospho-beta-glucosidase Glycoside Hydrolase 1 Enzyme from Bacillus licheniformis . Authors: Veldman, W. / Liberato, M.V. / Almeida, V.M. / Souza, V.P. / Frutuoso, M.A. / Marana, S.R. / Moses, V. / Tastan Bishop, O. / Polikarpov, I. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6wgd.cif.gz | 541.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6wgd.ent.gz | 447.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6wgd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wg/6wgd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wg/6wgd | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4iplS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 53453.184 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus licheniformis (bacteria) / Gene: ascB, GII88_21755 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: A0A5Q3BW14, UniProt: Q65D37*PLUS, 6-phospho-beta-glucosidase #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 15% PEG4000, 0.1 M ammonium sulphate, and 0.1 M Tris, pH 7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Apr 18, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.2→49.14 Å / Num. obs: 82240 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.5 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 456034 / Scaling rejects: 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4IPL Resolution: 2.2→48.425 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 28.86
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 103.65 Å2 / Biso mean: 51.1029 Å2 / Biso min: 23.25 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.2→48.425 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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