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- PDB-6wfv: The crystal structure of a collagen galactosylhydroxylysyl glucos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wfv
タイトルThe crystal structure of a collagen galactosylhydroxylysyl glucosyltransferase from human
要素Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
キーワードTRANSFERASE / Manganese / UDP / Magnesium / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen galactosyltransferase / procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen galactosyltransferase activity / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis ...procollagen galactosyltransferase / procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen galactosyltransferase activity / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / endothelial cell morphogenesis / protein O-linked glycosylation / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / neural tube development / small molecule binding / lung morphogenesis / rough endoplasmic reticulum / trans-Golgi network / vasodilation / protein localization / collagen-containing extracellular matrix / in utero embryonic development / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Guo, H.-F. / Tsai, C.-L. / Miller, M.D. / Phillips Jr., G.N. / Tainer, J.A. / Kurie, J.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA105155 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)K99CA225633 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP160652 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The crystal structure of a collagen galactosylhydroxylysyl glucosyltransferase from human
著者: Guo, H.-F. / Tsai, C.-L. / Miller, M.D. / Phillips Jr., G.N. / Tainer, J.A. / Kurie, J.M.
履歴
登録2020年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / database_2
Item: _audit_author.name / _citation_author.name ..._audit_author.name / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9656
ポリマ－28,3351
非ポリマー6305
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.066, 71.066, 110.813
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3


分子量: 28335.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLOD3 / 詳細 (発現宿主): pET-28b derived vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-Gami 2 (DE3)
参照: UniProt: O60568, procollagen-lysine 5-dioxygenase, procollagen galactosyltransferase, procollagen glucosyltransferase

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非ポリマー , 5種, 234分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.8556.85
2
3
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.50.2 M magnesium chloride, 30% PEG 400, 0.1 M HEPES, pH 7.5. Additive: 0.002 M manganese chloride, 0.01 M UDP-Galactose
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.50.2 M magnesium chloride, 30% PEG 400, 0.1 M HEPES, pH 7.5. Additive: 0.002 M manganese chloride, 0.01 M UDP-Galactose, crystal soaked in higher Mn and UDP-Glc prior to flash cooling.
2773蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.50.2 M magnesium chloride, 30% PEG 400, 0.1 M HEPES, pH 7.5. Additive: 0.002 M manganese chloride, 0.01 M UDP-Galactose. Crystal soaked in 1 M NaI prior to flash cooling

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21002N
31003N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.3.111.1271
シンクロトロンALS 8.3.121.1158
シンクロトロンALS 8.3.131.7136
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS3 6M1PIXEL2016年6月2日
DECTRIS PILATUS3 6M2PIXEL2016年10月12日
DECTRIS PILATUS3 6M3PIXEL2016年9月15日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
3Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray3
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.12711
21.11581
31.71361
反射

Biso Wilson estimate: 31.679 Å2 / Entry-ID: 6WFV

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)CC1/2Rmerge(I) obsRrim(I) allΧ2Diffraction-IDNet I/σ(I)
1.7-41.183639399.717.5210.9990.1170.120.886119.67
1.96-41.22294296.416.410.0370.038255.2
2.23-61.51357883.729.610.1310.134322.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.7-1.749.9691.642.125451264925530.7171.7396.4
1.74-1.7912.411.3493.0432216260025960.8691.40799.8
1.79-1.8416.3041.0884.5741234252925290.9471.123100
1.84-1.919.3880.8686.447171243424330.9770.891100
1.9-1.9619.1110.6818.1945867240024000.9850.7100
1.96-2.0318.8210.49510.3543251229822980.990.508100
2.03-2.118.0740.4212.7840071221722170.9940.433100
2.1-2.1919.9620.35815.4542939215121510.9940.367100
2.19-2.2920.0610.28518.2741726208020800.9970.292100
2.29-2.419.6240.21521.4738777197619760.9970.221100
2.4-2.5318.6380.1942335133188518850.9970.2100
2.53-2.6819.7320.15527.0934906176917690.9960.159100
2.68-2.8719.6980.12730.6733427169716970.9980.131100
2.87-3.118.6170.09635.5829284157315730.9980.099100
3.1-3.3917.2440.07339.8724918144514450.9990.075100
3.39-3.7917.8410.06146.2723461131513150.9990.063100
3.79-4.3817.1070.05349.420426119411940.9990.055100
4.38-5.3616.2390.0549.2316450101310130.9990.052100
5.36-7.5917.0280.04949.19134867937920.9990.05199.9
7.59-41.1815.6080.03950.9974454814770.9990.0499.2

-
位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDS21-Sep-2016データ削減
XDS21-Sep-2016データスケーリング
SHELXD位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
SHELXEモデル構築
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7→41.18 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1722 1931 5.48 %
Rwork0.1516 33280 -
obs0.1528 35211 96.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 163.13 Å2 / Biso mean: 34.1078 Å2 / Biso min: 11.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→41.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1892 0 79 229 2200
Biso mean--27.71 38.41 -
残基数----233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00972003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1722715
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0532288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065346
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7149739
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.740.29361170.28341976209382
1.74-1.790.29111230.23142157228089
1.79-1.840.22941370.20052269240694
1.84-1.90.24321380.19052310244895
1.9-1.970.18651310.17472371250297
1.97-2.040.18131350.15252377251298
2.04-2.140.18671430.14332391253498
2.14-2.250.18431410.13732420256199
2.25-2.390.16031360.13172432256899
2.39-2.580.17081430.133924742617100
2.58-2.830.15181410.14424752616100
2.83-3.240.16731450.156624892634100
3.25-4.090.14671440.138225102654100
4.09-41.180.16241570.147826292786100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.066 Å / Origin y: 28.822 Å / Origin z: 12.045 Å
111213212223313233
T0.1151 Å20.0097 Å2-0.0114 Å2-0.1413 Å2-0.004 Å2--0.136 Å2
L1.3141 °20.0719 °20.2912 °2-0.7297 °20.1484 °2--2.2207 °2
S-0.0494 Å °0.0092 Å °0.0682 Å °-0.0147 Å °-0.02 Å °0.0504 Å °-0.1603 Å °0.0225 Å °0.0643 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 34:266 OR RESID 301:302 OR RESID 304 ) )A34 - 266
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 34:266 OR RESID 301:302 OR RESID 304 ) )A301 - 302
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 34:266 OR RESID 301:302 OR RESID 304 ) )A304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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